Ácido aminolevulínico sintasa
5-Aminolevulinato sintasa | ||||
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Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 2.3.1.37 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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La ácido aminolevulínico sintasa (EC 2.3.1.37) es una enzima de la clase transferasa que cataliza la condensación del grupo succinilo del succinil-coenzima A con glicina para formar delta-aminolevulinato. Es una enzima expresada en todos los organismos eucariotas no vegetales y en ciertas proteobacterias. En humanos, la transcripción genética de la ALA sintetasa es efectivamente controlada por la presencia de Fe2+. Ese estricto control de la enzima se debe a que el organismo necesita prevenir la acumulación de intermediarios en la producción de porfirinas cuando el hierro no está presente. La enzima es inhibida por la presencia de hemina y glucosa.[1] La enzima es estimulada además por la presencia de alcohol, barbitúricos y condiciones de bajo oxígeno en los tejidos. Requiere de piridoxal fosfato como cofactor.
Referencias
[editar]Enlaces externos
[editar]- NIH
- Abu-Farha M, Niles J, Willmore W (2005). «Erythroid-specific 5-aminolevulinate synthase protein is stabilized by low oxygen and proteasomal inhibition». Biochem Cell Biol 83 (5): 620-30. PMID 16234850. doi:10.1139/o05-045.
- Shemin, D and Rittenberg, D (1945). «The Utilization of Glycine for the Synthesis of a Porphyrin». J. Biol. Chem. (159): 567-8.
- SIDEROBLASTIC ANEMIAS -ALAS-2 defect disease