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Ácido aminolevulínico sintasa

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5-Aminolevulinato sintasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 2.3.1.37
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]

La ácido aminolevulínico sintasa (EC 2.3.1.37) es una enzima de la clase transferasa que cataliza la condensación del grupo succinilo del succinil-coenzima A con glicina para formar delta-aminolevulinato. Es una enzima expresada en todos los organismos eucariotas no vegetales y en ciertas proteobacterias. En humanos, la transcripción genética de la ALA sintetasa es efectivamente controlada por la presencia de Fe2+. Ese estricto control de la enzima se debe a que el organismo necesita prevenir la acumulación de intermediarios en la producción de porfirinas cuando el hierro no está presente. La enzima es inhibida por la presencia de hemina y glucosa.[1]​ La enzima es estimulada además por la presencia de alcohol, barbitúricos y condiciones de bajo oxígeno en los tejidos. Requiere de piridoxal fosfato como cofactor.

Referencias

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  1. Doss M, Sixel-Dietrich F, Verspohl F (1985). «"Glucose effect" and rate limiting function of uroporphyrinogen synthase on porphyrin metabolism in hepatocyte culture: relationship with human acute hepatic porphyrias.». J Clin Chem Clin Biochem 23 (9): 505-13. PMID 4067519. 

Enlaces externos

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