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La SENP5 (Sentrin-specific protease 5 o también llamada Q96HI0) es un enzima, concretamente una proteasa. Pertenece a una familia de cisteína proteasas, denominadas SUMO-specific proteasas (o isopeptidasas SUMO) que se encargan de catalizar la desconjugación de la proteina SUMO (deSUMOylation), produciendo un corte proteólítico en la parte C-terminal. Pertenece al grupo C48 donde hay tres subgrupos distintos: la familia Ulp (enzima propia de 'Drosophila melanogaster') /SENP (ubiquitin-like protease / sentrin-specific protease), la familia Desi (deSUMOylating isopeptidase) y la familia USPL1 (ubiquitin-specific peptidase-like protein 1). La
Es una cisteína proteasa de los Homo Sapiens homóloga a la Ulp1, muy importante en el proceso de modificación postraduccional, pues cataliza la maduración del SUMO3 (GGVPESSLAGHSF) y desconjuga la SUMO2 según la secuencia GGVY (glicina-glicina-valina-tyorosina) y la SUMO2/3 (GGCNHK). También es una enzima muy importante en la división celular, especialmente en la citocinesis y en la mitosis.
| Nombre | Símbolo | Masa molecular | Estructura primaria:
secuencia de aminoácidos |
Tipo de molécula |
|---|---|---|---|---|
| Sentrin-specific protease 5 | Q96HI0-SENP5_HUMAN | ≈ 86693 Da | MKKQRKILWRKGIHLAFSEKWNTGFGGFKKFYFHQHLCILKAKLGRPVTWNRQGRKKALQIQKTWIK
DEPLCAKTKFNVATQNVSTLSSKVKRKDAKHFISSSKTLLRLQAEKLLSSAKNSDHEYCREKNLLK AVTDFPSNSALGQANGHRPRTDPQPSDFPMKFNGESQSPGESGTIVVTLNNHKRKGFCYGCCQG PEHHRNGGPLIPKKFQLNQHRRIKLSPLMMYEKLSMIRFRYRILRSQHFRTKSKVCKLRKAQRSWV QKVTGDHQETRRENGEGGSCSPFPSPEPKDPSCRHQPYFPDMDSSAVVKGTNSHVPDCHTKGS SFLGKELSLDEAFPDQQNGSATNAWDQSSCSSPKWECTELIHDIPLPEHRSNTMFISETEREIMTLG QENQTSSVSDDRVKLSVSGADTSVSSDGPVSQKAVQNENSYQMEEDGSLKQSILSSELLDHPYCK SPLEAPLVCSGLKLENQVGGGKNSQKASPVDDEQLSVCLSGFLDEVMKKYGSLVPLSEKEVLGRLK DVENEDFSNRKPFINREITNYRARHQKCNFRIFYNKHMLDMDDLATLDGQNWLNDQVINMYGELIM DAVPDKVHFFNSFFHRQLVTKGYNGVKRWTKKVDLFKKVDLFKKSLLLIPIHLEVHWSLITCTLSNRII SFYDSQGIHFKFCVENIRKYLLTEAREKNRPEFLQGWQTAVTKCIPQQKNDSDCGVFVLQYCKCLAL EQPFQFSQEDMPRVRKRIYKELCECRLMD |
cisteína proteasa |
Estructura, composición, y localización[editar]
Estructura:[editar]
Está formada por 755 aminoácidos (aa). Sus lisinas se unen mediante enlaces isopeptídicos por la presencia del nitrógeno como nucleófilo. Aunque su conformación no está totalmente clara, cabe destacar los dominios alfa-hélice así como cadenas sin estructura definida. Lo cierto es que es muy parecida a la SENP3, comparten una secuencia y un sustrato muy parecido; y también es parecido al dominio catálico de las Ulp teniendo entre un 20 o un 60% de similaritud.
En el extremo N-terminal es donde se sitúa el dominio catalítico, que contiene sobre 200 aminoácidos, destacando las histidinas, especialmente la H646, y cisteínas, la C713, localizada en la tríada catálica típica (Cys-His-Asp). Esta tríada está estabilizada por una Gln. El sustrato accede al centro activo a través de un túnel, donde los residuos de Trp son esenciales para posicionar el enlace. Además el enlace 'scissile bond tiene forma cis para mejorar la adherencia al SUMO[1]. Además consta de regiones amino terminales para facilitar la unión del sustrato.
Localización:[editar]
Las diferentes isopeptidasas SUMO tienen distribuciones subcelulares características que están codificadas entre los aminoácidos 1 y 168, lo que parece ser una forma de restringir su actividad a un conjunto específico de sustratos. Los miembros de la familia Ulp /SENP se concentran predominantemente en distintas regiones subnucleares.
No se puede concretar la localización de la SENP5, pues depende de la fase de división celular pero normalmente tanto la SENP3 como la SENP5 se encuentran en el nucléolo, donde actúan sobre proteínas que participan en los primeros pasos de la maduración de los ribosomas. Una subfracción de SENP3 y SENP5 también reside en el nucleoplasma y el citoplasma. Por otra parte, en la transición G2/M, antes de la ruptura de la envoltura nuclear, la SENP5 migra hacia las mitocondrias, concretamente a la superficie mitocondrial. Esto provoca que aumente la concentración de DRP1, una proteína relacionada con el incremento de división mitocondrial.
MODIFICACIÓN POSTRADUCCIONAL_GallardoChamizo.pdf (csic.es)
- ↑ Nayak, Arnab; Müller, Stefan (31 de julio de 2014). «SUMO-specific proteases/isopeptidases: SENPs and beyond». Genome Biology 15 (7): 422. ISSN 1474-760X. PMC 4281951. PMID 25315341. doi:10.1186/s13059-014-0422-2. Consultado el 15 de octubre de 2022.