Tricohialina
La tricohialina es una proteína reguladora de filamentos intermedios (IFAP) que se encuentra asociada específicamente a queratinas. Viene codificada por el gen TCHH. Es específica de mamíferos. Fue descubierta en 1903 por H. Voerner. Se ha encontrado su presencia en los folículos pilosos,[1][2] así como en médula y los estratos granular y córneo de la epidermis.[3] También, en bebés humanos recién nacidos se ha podido ubicar en la epidermis del prepucio, paladar, matriz de las uñas y papilas filiformes del dorso de la lengua. En los roedores se puede encontrar, también, en el rumen.
Estructura y función[editar]
La tricohialina contiene una secuencia formada por 1943 aminoácidos y pertenece a la familia de las proteínas S100. Posee una masa molecular de 253925Da. Además, su estructura es en hélice α. Posee 9 dominios proteicos, siendo el último el más conservado entre las especies. Se encarga de unir y regular las queratinas, así como la lámina nuclear. Así, la tricohialina, confiere una resistencia al estrés mecánico y la tracción[1] a las células que la presentan, puesto que su misma función de unión a queratinas también la desempeña la filagrina.
Referencias[editar]
- ↑ a b Steinert, PM (17 de octubre de 2003). «Trichohyalin mechanically strengthens the hair follicle: multiple cross-bridging roles in the inner root shealth» (en inglés). Bethesda, Maryland, Estados Unidos de América. doi:10.1074/jbc.M302037200.
- ↑ Feitz, M (15 de mayo de 1993). «Analysis of the sheep trichohyalin gene: potential structural and calcium-binding roles of trichohyalin in the hair follicle». Journal of Cell Biology (en inglés). Adelaida, Australia. doi:10.1083/jcb.121.4.855.
- ↑ Hamilton, Elisabeth H. (9 de noviembre de 1990). Elsevier Inc., ed. «Trichohyalin: Presence in the Granular Layer and Stratum Corneum of Normal Human Epidermis» (en inglés). Chapel Hill, Carolina del Norte, Estados Unidos de América: Journal of Investigative Dermatology. doi:10.1111/1523-1747.ep12470590.
