Polifenol oxidasa

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a: navegación, búsqueda
Polifenol oxidasa
Estructuras enzimáticas (PDB)
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos IntEnz1.14.18.1 BRENDA1.14.18.1 ExPASyNiceZyme view MetaCycvía metabólica PRIAMperfil KEGGenzima:1.14.18.1
Número EC 1.14.18.1
Número CAS 9002-10-2
Ortología
PubMed (búsqueda) [1]
PMC (búsqueda) [2]  

La polifenol oxidasa (PPO, conocida también como monofenol monooxigenasa) es una enzima tetramérica que contiene cuatro átomos de cobre por molécula, y posee sitios de unión para compuestos aromáticos y oxígeno.[1] La enzima cataliza la O-hidroxilación de monofenoles (fenoles en los cuales el anillo bencénico contiene un único sustituyente hidroxilo) para convertirlos en O-difenoles (fenoles con dos sustituyentes hidroxilo). La misma enzima puede, posteriormente, catalizar la oxidación de los O-difenoles para formar O-quinonas. Las o-quinonas son muy reactivas y atacan a una gran variedad de componentes celulares. La rápida polimerización de las O-quinonas produce pigmentos de color negro, marrón o rojo, lo que a su vez es la causa del pardeamiento enzimático. El aminoácido tirosina contiene un único anillo fenólico que puede ser oxidado por la acción de las PPOs para formar O-quinona, por lo tanto las PPOs son a veces referidas como tirosinasas.[2]

La nomenclatura de enzimas diferencia entre las monofenol oxidasas (tirosinasas) y O-difenol:oxígeno oxidorreductasas. Por lo tanto por favor remitirse a los artículos tirosinasa y catecol oxidasa para mas información sobre estas enzimas.

Existe una mezcla de las enzimas monofenol y catecol oxidasa en prácticamente todos los tejidos vegetales, y también pueden ser encontradas en bacterias, animales y hongos. En los insectos, existen polifenol oxidasas presentes en la cutícula[3] y sus productos son los responsables de la tolerancia a la desecación.

Los polímeros producidos por la reacción de las quinonas son los responsables del oscurecimiento de tejidos vegetales cuando se dañan físicamente. Esto se observa fácilmente en plátanos o patatas, que tienen altos niveles de PPOs. Cuando las células vegetales se encuentran sanas e intactas, las PPOs y sus sustratos, los fenoles, se encuentran en compartimientos separados (cloroplastos y vacuolas, respectivamente). Sin embargo, cuando la célula se desorganiza al envejecer, o como resultado de daño físico o infeccioso, las enzimas y sustratos se juntan y sucede la reacción descrita. El oscurecimiento producido por éstas enzimas causa grandes pérdidas a la industria agropecuaria. Por esto, el contenido de polifenol oxidasas, y su nivel de actividad son muy importantes para determinar la calidad de frutos y vegetales.

De hecho el pardeamiento producido por las PPO no siempre es una reacción indeseable; el familiar color marrón del y del cacao[4] se producen por acción del pardeamiento enzimático debido a las PPO durante el procesamiento del producto.

Se ha utilizadao a la tentoxina en recientes investigaciones para eliminar la actividad polifenol oxidasa en plántulas de algunas plantas superiores.[5] La tropolona es un inhibidor de las polifenol oxidasas presentes en las uvas.[6] Y otro inhibidor de esta enzima es el pirosulfito de postasio (K2S2O5).[7]

La profenoloxidasa es una forma modificada del sistema del complemento encontrado en algunos invertebrados, incluyendo a insectos, cangrejos y gusanos.[8]

Referencias[editar]

  1. http://www.worthington-biochem.com/TY/default.html, Polyphenol Oxidase - Worthington Enzyme Manual. Accessed 13 September 2011
  2. Mayer, AM (November 2006). «Polyphenol oxidases in plants and fungi: Going places? A review». Phytochemistry 67 (21):  pp. 2318–2331. doi:10.1016/j.phytochem.2006.08.006. PMID 16973188. 
  3. Sugumaran M, Lipke H (May 1983). «Quinone methide formation from 4-alkylcatechols: a novel reaction catalyzed by cuticular polyphenol oxidase». FEBS Letters 155 (1):  pp. 65–68. doi:10.1016/0014-5793(83)80210-5. 
  4. QUESNEL V.C., JUGMOHUNSINGH K. (May 2006). «BROWNING REACTION IN DRYING CACAO». Journal of the Science of Food and Agriculture 21 (10):  pp. 537–541. doi:10.1002/jsfa.2740211011. 
  5. Duke SO, Vaughn KC (April 1982). «Lack of involvement of polyphenol oxidase in ortho-hydroxylation of phenolic compounds in mung bean seedlings». Physiologia Plantarum 54 (4):  pp. 381–385. doi:10.1111/j.1399-3054.1982.tb00696.x. 
  6. Time-dependent inhibition of grape polyphenol oxidase by tropolone. Edelmira Valero, Manuela Garcia-Moreno, Ramon Varon and Francisco Garcia-Carmona, J. Agric. Food Chem., 1991, 39 (6), pp 1043–1046, doi 10.1021/jf00006a007
  7. Del Signore A, Romeoa F, Giaccio M (May 1997). «Content of phenolic substances in basidiomycetes». Mycological Research 101 (5):  pp. 552–556. doi:10.1017/S0953756296003206. 
  8. Immunity and the Invertebrates Beck, Gregory and Habicht, Gail S, Scientific American, November 1996, pages 60-66
  • Boyer, R.F. 2000."Modern Experimental Biochemistry". 3rd Edition. Pearson Benjamin Cummings. USA Medicina y Salud