HIF1A

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Subunidad alfa del factor 1 inducible por hipoxia

Estructura tridimensional de la proteína HIF1A.
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Ortholog: PDBeRCSB
Identificadores
Símbolos HIF1A (HUGO: 4910); HIF-1alpha; HIF1-ALPHA; MOP1; PASD8
Identificadores externos OMIM603348 HomoloGene1171 GeneCardsGen HIF1A
Locus Cr. 14 q23.2
Patrones de expresión RNA
PBB GE HIF1A 200989 at.png
Mayor información
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 3091 15251
Ensembl Véase HS Véase MM
UniProt Q16665 Q61221
RefSeq (mRNA) NM_001243084 NM_010431
RefSeq (proteína) NCBI NP_001230013 NP_034561
Ubicación (UCSC) Chr 14:
62.16 – 62.21 Mb
Chr 12:
73.9 – 73.95 Mb
PubMed (búsqueda) [1] [2]

La subunidad alfa del factor 1 inducible por hipoxia (HIF1A) es una proteína codificada en humanos por el gen HIF1A.[1] [2] Se han descrito dos variantes transcripcionales que codifican diferentes isoformas de la proteína.[3]

Estructura[editar]

HIF1 es un heterodímero con un dominio hélice-bucle-hélice básico[4] compuesto por HIF1A, referida como subunidad alfa (esta proteína), y el translocador nuclear del receptor de aril hidrocaruros (ARNT), referido como la subunidad beta.

Función[editar]

HIF1A es un factor de transcripción con dominios HLH-PAS encontrado en células de mamíferos creciendo a concentraciones bajas de oxígeno. Juega un papel esencial en la respuesta celular y sistémica a la hipoxia.[5] HIF1A es una de las clases de factores inducibles por hipoxia, una familia que incluye HIF1A, HIF2A y HIF3A.

Regulación[editar]

La abundancia de HIF1A (y su actividad subsecuente) es regulada a nivel transcripcional a través de NF-κB.[6] Además, la actividad coordinada de las prolil hidroxilasas (PHDs) mantienen el balance apropiado de proteína HIF1A en la fase postraduccional.[7]

Importancia clínica[editar]

La sobre-expresión de un transcrito natural antisentido (aHIF) de este gen es asociada con el desarrollo de carcinoma renal no papilar.[8]

Interacciones[editar]

La proteína HIF1A ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. Semenza GL, Rue EA, Iyer NV, Pang MG, Kearns WG (June 1996). «Assignment of the hypoxia-inducible factor 1alpha gene to a region of conserved synteny on mouse chromosome 12 and human chromosome 14q». Genomics 34 (3):  pp. 437–9. doi:10.1006/geno.1996.0311. PMID 8786149. 
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  3. «Entrez Gene: HIF1A hypoxia-inducible factor 1, alpha subunit (basic helix-loop-helix transcription factor)».
  4. Wang FS, Wang CJ, Chen YJ, et al. (March 2004). «Ras induction of superoxide activates ERK-dependent angiogenic transcription factor HIF-1alpha and VEGF-A expression in shock wave-stimulated osteoblasts». J. Biol. Chem. 279 (11):  pp. 10331–7. doi:10.1074/jbc.M308013200. PMID 14681237. 
  5. Ratcliffe PJ (2003). «From erythropoietin to oxygen: hypoxia-inducible factor hydroxylases and the hypoxia signal pathway.». Blood Purif. 20 (5):  pp. 445–50. doi:10.1159/000065201. PMID 12207089. 
  6. van Uden P, Kenneth NS, Rocha S (2008). «Regulation of hypoxia-inducible factor-1alpha by NF-kappaB». Biochem J. 412 (3):  pp. 477–484. doi:10.1042/BJ20080476. PMID 18393939. http://www.hif1.com. 
  7. Semenza GL (August 2004). «Hydroxylation of HIF-1: oxygen sensing at the molecular level». Physiology (Bethesda) 19:  pp. 176–82. doi:10.1152/physiol.00001.2004. PMID 15304631. 
  8. Quintero M, Mackenzie N, Brennan PA (June 2004). «Hypoxia-inducible factor 1 (HIF-1) in cancer». Eur J Surg Oncol 30 (5):  pp. 465–8. doi:10.1016/j.ejso.2004.03.008. PMID 15135470. 
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