CREB1

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Proteína de unión al elemento de respuesta de AMPc 1

Estructura tridimensional de la proteína CREB1.
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Ortholog: PDBeRCSB
Identificadores
Símbolos CREB1 (HUGO: 2345); CREB; MGC9284
Identificadores externos OMIM123810 MGI88494 HomoloGene3223 GeneCardsGen CREB1
Locus Cr. 2 q33.3
Patrones de expresión RNA
PBB GE CREB1 204313 s at tn.png
PBB GE CREB1 204312 x at tn.png
PBB GE CREB1 204314 s at tn.png
Mayor información
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 1385 12912
Ensembl Véase HS Véase MM
UniProt P16220 Q01147
RefSeq (mRNA) NM_004379 NM_001037726
RefSeq (proteína) NCBI NP_004370 NP_001032815
Ubicación (UCSC) Chr 2:
208.39 – 208.47 Mb
Chr 1:
64.53 – 64.6 Mb
PubMed (búsqueda) [1] [2]

El factor de transcripción CREB1' (de sus siglas en inglés "CAMP responsive element binding protein 1") es una proteína humana codificada por el gen creb1. Esta proteína reconoce y une el elemento de respuesta a AMPc, que consta de una secuencia de ADN presente en multitud de promotores virales y celulares. La unión de CREB1 estimula la transcripción de los genes controlados por estos promotores.

La proteína CREB1 pertenece al conjunto de factores de transcripción CREB, los cuales son miembros a su vez de la familia de proteínas de unión a ADN con cremallera de leucina. Esta proteína se une en forma de homodímero al elemento de respuesta a AMPc, cuya secuencia se conforma de un palíndromo octamérico. La proteína es fosforilada por diversas quinasas, e induce la transcripción de genes en respuesta a estimulación hormonal de la ruta del AMPc. El gen que codifica la proteína CREB1 puede sufrir splicing alternativo, generando dos transcritos que codifican diferentes isoformas de la proteína.[1]

Interacciones[editar]

La proteína CREB1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. «Entrez Gene: CREB1 cAMP responsive element binding protein 1».
  2. Gavaravarapu, S; Kamine J (Mar. 2000). «Tip60 inhibits activation of CREB protein by protein kinase A». Biochem. Biophys. Res. Commun. (UNITED STATES) 269 (3):  pp. 758–66. doi:10.1006/bbrc.2000.2358. ISSN 0006-291X. PMID 10720489. 
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  12. Zhang, Q; Vo N, Goodman R H (Jul. 2000). «Histone binding protein RbAp48 interacts with a complex of CREB binding protein and phosphorylated CREB». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 20 (14):  pp. 4970–8. ISSN 0270-7306. PMID 10866654. 
  13. Ernst, P; Wang J, Huang M, Goodman R H, Korsmeyer S J (Apr. 2001). «MLL and CREB bind cooperatively to the nuclear coactivator CREB-binding protein». Mol. Cell. Biol. (United States) 21 (7):  pp. 2249–58. doi:10.1128/MCB.21.7.2249-2258.2001. ISSN 0270-7306. PMID 11259575. 
  14. Ledo, Fran; Kremer Leonor, Mellström Britt, Naranjo Jose R (Sep. 2002). «Ca2+-dependent block of CREB-CBP transcription by repressor DREAM». EMBO J. (England) 21 (17):  pp. 4583–92. ISSN 0261-4189. PMID 12198160. 
  15. a b c Fimia, G M; De Cesare D, Sassone-Corsi P (Nov. 2000). «A family of LIM-only transcriptional coactivators: tissue-specific expression and selective activation of CREB and CREM». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 20 (22):  pp. 8613–22. ISSN 0270-7306. PMID 11046156. 
  16. Chen, Yongchang; Zhuang Shunhui, Cassenaer Stijn, Casteel Darren E, Gudi Tanima, Boss Gerry R, Pilz Renate B (Jun. 2003). «Synergism between calcium and cyclic GMP in cyclic AMP response element-dependent transcriptional regulation requires cooperation between CREB and C/EBP-beta». Mol. Cell. Biol. (United States) 23 (12):  pp. 4066–82. ISSN 0270-7306. PMID 12773552. 

Enlaces externos[editar]