Bacteriorodopsina

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La bacteriorodopsina es una proteína carcarterística de las archaea, principalmente Halobacteria. Actúa como bomba de protones, usa la energía de la luz para transportar protones contra gradiente al medio extracelular a través de la membrana celular. El gradiente protónico que resulta se convierte posteriormente en energía química mediante la ATPsintasa.

La bacteriorodopsina es una proteína transmembrana encontrada generalmente formando parches paracristalinos bidimensionales de color púrpura, que pueden ocupar hasta casi el 50% del área superficial de la célula de la archaea. La celda elemental de la red hexagonal se compone de tres cadenas idénticas de proteína, cada una rotada 120 grados con respecto a las otras. Cada cadena está compuesta de siete hélices alfa transmembrana y una molécula retiniana localizada en su interior, unida covalentemente a la Lys216, la estructura típica de las proteínas retinianas.

Cambio conformacional en la bacteriorodopsina.

La conformación de la molécula retiniana cambia al absorber un fotón, produciendo un cambio conformacional en la proteína circundante y el bombeo del protón.

El color de la molécula de bacteriorodopsina es púrpura, el más eficiente para la absorción de luz verde (longitud de onda de 500-650 nm, con el máximo de absorción en 568 nm).

La estructura terciaria tridimensional de la bacteriorodopsina se asemeja a la de la rodopsina, el pigmento que detecta la luz en la retina de los vertebrados. Las rodopsinas también contienen una molécula retiniana, no obstante, las funciones de la rodopsina y de la bacteriorodopsina son diferentes y no hay homología en sus secuencias de aminoácidos. La rodopsina y la bacteriorodopsina pertenecen a la familia de proteínas receptores 7TM, pero la rodopsina es un receptor acoplado a proteínas G y la bacteriorodopsina no lo es. La estructura de la bacteriorodopsina fue resuelta en 1990, en el primer uso de la cristalografía de electrones para la obtención de estructuras proteínicas a nivel atómico. Desde entonces se ha utilizado como plantilla para construir modelos del otros receptores acoplados a proteínas G antes de que las estructuras cristalográficas estuvieran también disponibles para esas proteínas.

Muchas moléculas son homólogas a la bacteriorodopsina. Estas incluyen a la halorodopsina, bomba de cloruro conducida por la luz (cuya estructura cristalina también se conoce). También se incluyen algunos canales activados directamente por la luz, tales como la canalrodopsina.

El resto de los sistemas fotosintéticos en bacterias, algas y plantas utilizan clorofila o bacterioclorofila, en vez de bacteriorodopsina. Éstas también producen un gradiente protónico, pero de una manera completamente diferente y más indirecta que implica una cadena de transporte de electrones que usa varias otras proteínas. Además, otros pigmentos conocidos como antenas ayudan a las clorofilas a capturar energía de la luz, los cuales no están presentes en los sistemas basados en bacteriorodopsina. Por último, la fotosíntesis basada en clorofila se acopla con la fijación del carbono (la incorporación del dióxido de carbono a las moléculas orgánicas), lo que no ocurre para los sistemas basados en bacteriorodopsina. Así que es probable que la fotosíntesis se desarrollara independientemente por lo menos dos veces, una en bacterias y otra en archaea.