Rodopsina

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Rodopsina II anclada en la membrana y asociada a Transducina (Gt). Gtα en rojo, Gtβ en azul, y Gtγ amarilla. Hay una molecula de GDP unida a la subunidad Gtα y retinal en negro enlazado en la rodopsina. El extremo N-terminal de la rodopsina esta en rojo y su C-terminal en azul. El anclaje de la transducina a la membrana se representa en negro.

La rodopsina es una proteína transmembranal que se encuentra en los discos de los bastones de la retina. Consta de una parte proteica, opsina, y una no proteica que es un derivado de la vitamina A que es el 11-cis-retinal. Es inestable y se altera fácilmente con la energía lumínica, se decolora y descompone por exposición a la luz y se regenera con la oscuridad.

La opsina es una cadena polipeptídica formada por unos 348 aminoácidos. La opsina se distribuye en siete tramos de hélice alfa que se sitúan perpendiculares a la membrana unidos por partes proteicas sin estructura.

También se le llama púrpura visual, debido a su color y a que la encontró por primera vez en la retina de las ranas Franz Boll.

El carboxilo terminal se sitúa en la parte citosólica y el amino en posición intradiscal.

El 11-cis-retinal se sitúa unido a una de las hélices alfa en el centro de la molécula y colocado perpendicularmente. Esta colocación hace que cuando llegue luz incida en el 11-cis-retinal y este se transforma produciendo reacciones que llevan a un impulso nervioso.

Función[editar]

Los bastones, que contienen rodopsina, son los responsables de la visión en condiciones de baja luminosidad.