Aspartato aminotransferasa

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Para otros usos de este término, véase AST.
Transaminasa glutámico-oxalacética 1, soluble (aspartato aminotransferasa 1)

Aspartato aminotransferasa de E. coli con el cofactor Piridoxal 5'- Fosfato
Identificadores
Símbolo GOT1 (HUGO: 4432);
Identificadores externos OMIM138180 GeneCardsGen GOT1
Número EC 2.6.1.1
Locus Cr. 10 q24.1-25.1
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 2805 n/a
UniProt P17174 n/a
RefSeq (mRNA) NM_002079 n/a
Transaminasa glutámico-oxalacética 2, mitocondrial (aspartato aminotransferasa 2)
Identificadores
Símbolos GOT2 (HUGO: 4433); mitAAT, KATIV, KAT4
Identificadores externos OMIM138150 GeneCardsGen GOT2
Número EC 2.6.1.1
Locus Cr. 16 q21
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 2806 n/a
UniProt P00505 n/a
RefSeq (mRNA) NM_002080 n/a

La aspartato aminotransferasa (EC 2.6.1.1), antes conocida como transaminasa glutámico-oxalacética (GOT) y también llamada aspartato transaminasa (AST) es una enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del organismo de los mamíferos, especialmente en el corazón, el hígado y el tejido muscular.

Se encuentran cantidades elevadas de esta enzima en el suero en casos de infarto agudo de miocardio, hepatopatía aguda, miopatías, por el empleo de determinados fármacos y en cualquier enfermedad o trastorno en el cual resulten seriamente dañadas las células.

Reacciones catalizadas[editar]

Esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo amino desde el L-aspartato al 2-oxoglutarato formándose L-glutamato y oxaloacetato. Esta enzima utiliza el piridoxal 5'-fosfato como cofactor.

L-aspartato + 2-oxoglutarato \rightleftharpoons oxaloacetato + L-glutamato

Esta enzima también puede actuar sobre la L-tirosina, L-fenilalanina y L-triptófano. Esta actividad puede ser formada desde la enzima aminoácido aromático transaminasa mediante proteólisis controlada.

Clasificación[editar]

Las aminotransferasas comparten ciertos aspectos mecanísticos con otras enzimas dependientes del piridoxal-fosfato, como el enlace covalente entre el grupo piridoxal-fosfato y un residuo lisina de la enzima. Bajo el concepto de similitud de secuencias, las aminotransferasas pueden ser agrupadas en subfamilias. La aspartato aminotransferasa está en la llamada clase-I de transaminasas juntamente con:

Lanzadera de electrones del malato-aspartato[editar]

En el corazón e hígado, los electrones desde el NADH citosólico son transportados a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato, que utiliza dos transportadores de membrana y 4 enzimas (2 unidades de la malato deshidrogenasa y 2 unidades de la aspartato transaminasa). Los electrones son transferidos desde el NADH en el citosol al oxaloacetato, formando malato, que atraviesa la membrana mitocondrial interior y entonces es reoxidizado por el NAD+ en la matriz para formar NADH en una reacción catalizada por la malato deshidrogenasa.

El oxaloacetato resultante no puede atravesar la membrana mitocondrial interna y en una reacción de transaminación se transforma en aspartato que puede ser transportado al lado citosólico. El glutamato mitocondrial dona un grupo amino, formando aspartato y α-cetoglutarato. En el citoplasma, el aspartato es deaminado para formar oxaloacetato y el ciclo se empieza de nuevo.

Esta lanzadera en contraste con la lanzadera del glicerol-3-fosfato, es reversible. Consecuentemente, el NADH puede ser transportado a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato solamente si el ratio NADH/NAD+ es mayor en el citosol que en la matriz mitocondrial. Esta lanzadera vérsatil también facilita el intercambio de intermedios clave entre la mitocondria y el citosol.

Significado clínico[editar]

La AST se eleva en cualquier situación que exista daño hepático y daño pulmonar. También se encuentra presente en hematíes, miocardio, músculo esquelético, riñón y cerebro, por lo cual ante la presencia de daño en cualquiera de estos sitios también elevará su concentración sérica. La AST fue definida como marcador bioquímico para el diagnóstico de IAM en 1954. Sin embargo, el uso de AST como marcador ha quedado obsoleto debido a la mayor sensibilidad y precocidad de la elevación de las troponinas cardiacas. La AST forma parte del perfil hepático que se realiza en la clínica con el fin de evaluar la función del hígado.


Género Rango de referencia[1]
Mujer 6 - 34 IU/L
Hombre 8 - 40 IU/L

Referencias[editar]

  1. GPnotebook > reference range (AST) Retrieved on Dec 7, 2009

Véase también[editar]

Enlaces externos[editar]