Diferencia entre revisiones de «Queratina»
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La '''queratina beta''' no presenta [[cisteína]], o lo hace en muy baja proporción, por lo tanto contiene pocos entrecruzamientos intermacromoleculares a través de puentes disulfuro (cistina). Sin embargo la queratina de tipo beta, presenta mayor proporción de plegamientos de forma [[Lámina beta|lámina-β]]. La alta cohesión dada por el gran número de asociaciones por [[puentes de hidrógeno]] de las láminas-β, hace que la presencia de queratina-β resulte en materiales de gran resistencia tales como la [[seda de araña]]. Las queratinas-α pueden presentar también láminas-β, aunque en menor proporción que las queratinas-β. Así mismo las queratinas-β presentan también hélices-α. Esto hace que esta clasificación de las queratinas sea controvertida. |
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=== Función estructural === |
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Revisión del 15:43 20 feb 2018
La queratina (del griego κερατίνη, córneo)[1] es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre,[2] que constituye el componente principal que forman las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas. Una de las biomoléculas cuya dureza se aproxima a la de la queratina es la quitina, con la cual no hay que confundirse, al ser esta última un polisacárido.[3]
Tipos y composición
Las queratinas suelen clasificarse en dos familias, en función de la abundancia de su proporción en estructuras de tipo hélices-α o láminas-β:[4]
Queratina-α
Función estructural
La queratina es una proteína con una estructura secundaria. Es decir, la cadena macromolecular con cierta estructura primaria (o secuencia), se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta estructura puede ser de tipo helicoide, llamándose así proteína α-hélice o de forma laminar o lámina-β. Las interacciones intermoleculares de tipo puentes de hidrógeno, fuerzas hidrofóbicas, o enlaces salino, como los dados entre los aminoácidos ácido glutámico y lisina, mantienen unidos los aminoácidos de distintas hebras o segmentos macromoleculares de la proteína. La capacidad de transferencia de carga a través de los enlaces intermoleculares hace de las queratinas unos buenos biomateriales estructurales, con buenas propiedades mecánicas.
La queratina del cabello
La queratina del cabello se clasifica dentro de las proteínas fibrosas; sus características son cadenas largas de estructura secundaria, insolubles en agua, y soluciones de baja salinidad siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas y de gran resistencia física con funciones estructurales.[5]
El pelo está construido por macrofibrillas de queratina empaquetadas por fuera; éstas están formadas por microfibrillas, que se retuercen en un arrollamiento hacia la izquierda. Las interacciones entre las hebras se producen a través de puentes disulfuro. La queratina del pelo presenta alta proporción de alfa queratina, existiendo la posibilidad de transformarla en beta queratina si, por ejemplo, aplicamos calor más humedad. El pelo puede incluso duplicar su longitud. Esto sucede porque se rompen los puentes de hidrógeno de la hélice y las cadenas polipeptídicas adoptan una conformación extendida, en el que la voluminosidad de los grupos laterales -R, hace que la conformación -beta sea inestable, y por lo tanto al poco tiempo se adopte de nuevo la conformación en hélice, con lo que el pelo recupera su longitud original. Es incorrecto decir que el pelo está formado por células, sólo se encuentra queratina rica en azufre y una matriz amorfa que mantiene a las microfibrillas empaquetadas por fuera en la forma que alguna vez tuvo la célula que las sintetizó; el folículo piloso es el que posee células activas que se encargan de sintetizar los elementos anteriores.
La cutícula, formada por células compuestas de queratina, es la responsable de proteger el interior del cabello, a la vez que influye en el brillo y color del mismo. Son varios los factores que inciden en la buena calidad del mismo: los tratamientos mecánicos (mal cepillado, etc.), las condiciones medioambientales (contaminación, etc.), provocan su deterioro y mención especial a los trabajos químicos (desrizado, etc.); estos provocan que la cutícula se hinche y abra, algo que, con el uso continuo de los mismos, modifica la estructura del cabello, convirtiéndolo en seco, frágil, poroso y hasta quebradizo.
Véase también
Referencias
- ↑ Queratina en el DRAE
- ↑ J. Gacén-Guillen (1964). Aspectos químicos del blanqueo de la lana con peróxido de hidrógeno: Modificación química de la queratina. Boletín del Instituto de Investigación Textil y de Cooperación Industrial, 39: 43-70.
- ↑ «Microstructure, elastic properties and deformation mechanisms of horn keratin» (en inglés). Consultado el 18 de junio de 2012.
- ↑ Queratinas, en Gloosario ilustrado de dermatología y dermatopatología, Gerzaín Rodríguez Toro, -Google Books-
- ↑ Queratina del pelo, Cosmetología de Harry, pp. 457-459 -Google books-