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La corteza celular o córtex celular es una capa especializada de proteínas citoplásmicas que se encuentran en la cara interna de la membrana celular. La corteza celular modula el comportamiento de la membrana plasmática y las propiedades de la superficie celular.[1][2][3]​ En la mayoría de las células eucariotas que no tienen una pared celular, la corteza es una red rica en actina y compuesta de filamentos de F-actina, miosina, y proteínas de unión a la actina.[4][5]​ La corteza de acitna y miosina está unida a la membrana celular mediante proteínas de anclaje llamadas proteínas ERM (por sus siglas en inglés) y juega un papel central en el control de la forma celular.[1][6]​ Los constituyentes proteicos de la corteza son sustituidos rápidamente, lo que hace que esta sea a la vez estable mecánicamente y muy plástica: dos propiedades esenciales para su funcionamiento. En la mayoría de los casos, la corteza tiene un grosor de 100 a 1.000 nanómetros.

En algunas células animales, se puede encontrar la proteína espectrina en la corteza celular. La espectrina ayuda a crear una red mediante filamentos de actina cruzados.[3]​ Las proporciones de espectrina y actina varían dependiendo del tipo de célula.[7]​ Las espectrinas y los microfilamentos de actina están conectados con las proteínas transmembranales a través de proteínas conectoras. La corteza celular está unida a la cara interna de la membana plasmática en células donde las espectinas y los microfilamentos de actina forman una estructura en forma de malla que es constantemente remodelada mediante polimerización, despolimerización y ramificación.

Muchas proteínas están involuctradas en la regulación y la dinámica de la corteza celular: por ejemplo las forminas (actúan durante la polimerización de la actina), los complejos Arp2/3 (originan las ramificaciones de actina) y las proteínas de unión a la actina (en inglés llamadas ''capping proteins''). Como consecuencia del proceso de ramificación y de la densidad de la corteza de actina, el citosqueleto cortical puede formar una red my compleja como una estructura fractal.[8]​ Las células especializadas están normalmente caracterizadas por un citosqueleto cortical de actina muy específico. Por ejemplo, en los eritrocitos, la corteza celular consiste en una red elástica bidimensional y entrecruzada, con simetría pentagonal o hexagonal anclada a la membrana plasmática y formada principalmente por espectrina, actina y anquirina.[9]​ En los axones neuronales el citosqueleto de actina/espectina forma un conjunto de de anillos periódicos [10]​ y en los flagelos de los espermatozoides forma una estructura helicoidal.[11]

En las células vegetales, la corteza celular está reforzada por microtúbulos corticales subyacentes a la membrana plasmática. La dirección de estos microtúbulos corticales determinan de qué manera la célula se alarga cuando crece.

Funciones[editar]

  • Durante la mitosis, la F-actina y la miosina II forman una corteza uniforme y muy contráctil para dirigir el proceso de ''redondeo celular mitótico'' (Mitotic cell rounding). La tensión superficial producida por la actividad de la corteza de actina y miosina genera una presión hidrostática intracelular capaz de desplazar los objetos circundantes para facilitar el redondeo.[12][13]
  • Durante la citocinesis, la corteza celular juega un papel central en la producción de un anillo contrácil rico en miosina para estrechar la célula en división en dos células hijas.[14]
  • La contractilidad del cortex celular es clave para la migración de tipo ameboide, caractéristica de muchos eventos de metastasis de células cancerosas.[1][15]

Referencias[editar]

  1. a b c Salbreux, Guillaume; Charras, Guillaume; Paluch, Ewa (1 de octubre de 2012). «Actin cortex mechanics and cellular morphogenesis». Trends in Cell Biology (en english) 22 (10): 536-545. ISSN 0962-8924. PMID 22871642. doi:10.1016/j.tcb.2012.07.001. Consultado el 3 de junio de 2020. 
  2. Pesen, Devrim; Hoh, Jan H. (1 de enero de 2005). «Micromechanical Architecture of the Endothelial Cell Cortex». Biophysical Journal (en inglés) 88 (1): 670-679. ISSN 0006-3495. PMID 15489304. doi:10.1529/biophysj.104.049965. Consultado el 3 de junio de 2020. 
  3. a b Alberts, Bruce; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002). «Cross-linking Proteins with Distinct Properties Organize Different Assemblies of Actin Filaments». Molecular biology of the cell (4a edición). Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1. OCLC 48122761. Consultado el 3 de junio de 2020. 
  4. Gunning, Peter W.; Ghoshdastider, Umesh; Whitaker, Shane; Popp, David; Robinson, Robert C. (1 de junio de 2015). «The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments». Journal of Cell Science (en inglés) 128 (11): 2009-2019. ISSN 0021-9533. PMID 25788699. doi:10.1242/jcs.165563. Consultado el 3 de junio de 2020. 
  5. Clark, Andrew G.; Wartlick, Ortrud; Salbreux, Guillaume; Paluch, Ewa K. (2014-05). «Stresses at the Cell Surface during Animal Cell Morphogenesis». Current Biology (en inglés) 24 (10): R484-R494. doi:10.1016/j.cub.2014.03.059. Consultado el 3 de junio de 2020. 
  6. Fehon, Richard G (Abril del 2010). «Organizing the Cell Cortex: The Role of ERM Proteins». Nature reviews. Molecular cell biology (en inglés). doi:10.1038/nrm2866. Consultado el 3 de junio de 2020. 
  7. Machnicka, B.; Grochowalska, R.; Bogusławska, D. M.; Sikorski, A. F.; Lecomte, M. C. (2012-01). «Spectrin-based skeleton as an actor in cell signaling». Cellular and molecular life sciences: CMLS 69 (2): 191-201. ISSN 1420-9071. PMC 3249148. PMID 21877118. doi:10.1007/s00018-011-0804-5. Consultado el 9 de junio de 2020. 
  8. Sadegh, Sanaz; Higgins, Jenny L.; Mannion, Patrick C.; Tamkun, Michael M.; Krapf, Diego (2017-01). «Plasma Membrane is Compartmentalized by a Self-Similar Cortical Actin Meshwork». Physical Review. X 7 (1). ISSN 2160-3308. PMC 5500227. PMID 28690919. doi:10.1103/PhysRevX.7.011031. Consultado el 9 de junio de 2020. 
  9. Gov, Nir S. (2007-01). «Active elastic network: cytoskeleton of the red blood cell». Physical Review. E, Statistical, Nonlinear, and Soft Matter Physics 75 (1 Pt 1): 011921. ISSN 1539-3755. PMID 17358198. doi:10.1103/PhysRevE.75.011921. Consultado el 9 de junio de 2020. 
  10. Xu, Ke; Zhong, Guisheng; Zhuang, Xiaowei (25 de enero de 2013). «Actin, spectrin, and associated proteins form a periodic cytoskeletal structure in axons». Science (New York, N.Y.) 339 (6118): 452-456. ISSN 1095-9203. PMC 3815867. PMID 23239625. doi:10.1126/science.1232251. Consultado el 9 de junio de 2020. 
  11. Gervasi, María G.; Xu, Xinran; Carbajal-Gonzalez, Blanca; Buffone, Mariano G.; Visconti, Pablo E.; Krapf, Diego (06 11, 2018). «The actin cytoskeleton of the mouse sperm flagellum is organized in a helical structure». Journal of Cell Science 131 (11). ISSN 1477-9137. PMC 6031324. PMID 29739876. doi:10.1242/jcs.215897. Consultado el 9 de junio de 2020. 
  12. Stewart, Martin P.; Helenius, Jonne; Toyoda, Yusuke; Ramanathan, Subramanian P.; Muller, Daniel J.; Hyman, Anthony A. (13 de enero de 2011). «Hydrostatic pressure and the actomyosin cortex drive mitotic cell rounding». Nature 469 (7329): 226-230. ISSN 1476-4687. PMID 21196934. doi:10.1038/nature09642. Consultado el 9 de junio de 2020. 
  13. Ramanathan, Subramanian P.; Helenius, Jonne; Stewart, Martin P.; Cattin, Cedric J.; Hyman, Anthony A.; Muller, Daniel J. (2015-02). «Cdk1-dependent mitotic enrichment of cortical myosin II promotes cell rounding against confinement». Nature Cell Biology 17 (2): 148-159. ISSN 1476-4679. PMID 25621953. doi:10.1038/ncb3098. Consultado el 9 de junio de 2020. 
  14. Green, Rebecca A.; Paluch, Ewa; Oegema, Karen (2012). «Cytokinesis in animal cells». Annual Review of Cell and Developmental Biology 28: 29-58. ISSN 1530-8995. PMID 22804577. doi:10.1146/annurev-cellbio-101011-155718. Consultado el 9 de junio de 2020. 
  15. Olson, Michael F.; Sahai, Erik (2009). «The actin cytoskeleton in cancer cell motility». Clinical & Experimental Metastasis 26 (4): 273-287. ISSN 1573-7276. PMID 18498004. doi:10.1007/s10585-008-9174-2. Consultado el 9 de junio de 2020.