Triptófano 2'-dioxigenasa

Triptófano 2'-dioxigenasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.13.99.3
Número CAS	64295-81-4
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La triptófano 2-'dioxigenasa (EC 1.13.99.3) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

L-triptófano + O
2 + H+

\rightleftharpoons

(indol-3-il)glicolaldehído + CO
2 + NH+
4

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son L-triptófano, oxígeno y un ion hidrógeno, mientras que sus tres productos son (indol-3-il)glicolaldehído, dióxido de carbono, y amonio.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un único dador de electrones, utilizando oxígeno molecular como oxidante y con la incorporación de dos átomos de oxígeno en el sustrato. De momento se encuentra dentro del grupo misceláneas, o enzimas que requieren una posterior caracterización.

Nomenclatura

El nombre sistemático de este tipo de enzimas es L-triptófano:oxígeno 2'-oxidorreductasa (con-escisión-de-cadena-lateral). Otros nombres de uso común pueden ser indol-3-alcano alfa-hidroxilasa, triptófano cadena-lateral alfa, beta-oxidasa, triptófano cadena lateral oxidasa II, triptófano cadena-lateral oxidasa, TSO, indolil-3-alcan alfa-hidroxilasa, triptófano cadena lateral oxidasa tipo I, TSO I, TSO II, y triptófano cadena lateral oxidasa.

Papel biológico

Esta enzima participa en el metabolismo del triptófano. Utiliza un grupo heme como cofactor.

Referencias

Roberts J, Rosenfeld HJ (1977). «Isolation, crystallization, and properties of indolyl-3-alkane alpha-hydroxylase. A novel tryptophan-metabolizing enzyme». J. Biol. Chem. 252 (8): 2640-7. PMID 15994.
Takai K, Ushiro H, Noda Y, Narumiya S, Tokuyama T (1977). «Crystalline hemoprotein from Pseudomonas that catalyzes oxidation of side chain of tryptophan and other indole derivatives». J. Biol. Chem. 252 (8): 2648-56. PMID 15995.

Datos: Q3812522