Diferencia entre revisiones de «Liasa»
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Son enzimas de la clase IV que llevan a cabo reacciones bioquímicas en las que se eliminan grupos mediante la escisión de un enlace, generalmente entre dos átomos de carbono, entre carbono i oxígeno, entre carbono i nitrógeno o entre carbono y azufre, para formar un doble enlace. También pueden funcionar a la inversa, catalizando la formación de estos enlaces mediante la adición de un grupo al doble enlace. Por ejemplo la enzima adenilato ciclasa que cataliza la siguiente reacción sería una líasa. |
Son enzimas de la clase IV que llevan a cabo reacciones bioquímicas en las que se eliminan grupos mediante la escisión de un enlace, generalmente entre dos átomos de carbono, entre carbono i oxígeno, entre carbono i nitrógeno o entre carbono y azufre, para formar un doble enlace. También pueden funcionar a la inversa, catalizando la formación de estos enlaces mediante la adición de un grupo al doble enlace. Por ejemplo la enzima adenilato ciclasa que cataliza la siguiente reacción sería una líasa. |
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ATP → AMPc + PPi |
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Una peculiaridad de las liasas es que requieren de la participación de un sólo [[sustrato]] para efectuar una reacción en un sentido, y de dos para realizar la reacción en sentido opuesto. |
Una peculiaridad de las liasas es que requieren de la participación de un sólo [[sustrato]] para efectuar una reacción en un sentido, y de dos para realizar la reacción en sentido opuesto. |
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Revisión del 01:19 8 sep 2009
En bioquímica, una liasa es una enzima que cataliza la ruptura de enlaces químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por enzimas específicas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas respectivamente. Resultado del proceso de ruptura se forman frecuentemente nuevos dobles enlaces o nuevas estructuras en anillo.
Son enzimas de la clase IV que llevan a cabo reacciones bioquímicas en las que se eliminan grupos mediante la escisión de un enlace, generalmente entre dos átomos de carbono, entre carbono i oxígeno, entre carbono i nitrógeno o entre carbono y azufre, para formar un doble enlace. También pueden funcionar a la inversa, catalizando la formación de estos enlaces mediante la adición de un grupo al doble enlace. Por ejemplo la enzima adenilato ciclasa que cataliza la siguiente reacción sería una líasa.
ATP → AMPc + PPi
Una peculiaridad de las liasas es que requieren de la participación de un sólo sustrato para efectuar una reacción en un sentido, y de dos para realizar la reacción en sentido opuesto.
Nomenclatura
Los nombres sistemáticos de estas enzimas son "substrato grupo liasa". Los nombres comunes incluyen descarboxilasas, deshidratasas, aldolasas, etc. Cuando la reacción inversa es más importante, puede que se utilice el nombre de sintasa.
Clasificación
Corresponden al EC 4 en la catalogación mediante números EC. Sus subclases son:
- EC 4.1, incluye enzimas que rompen enlaces carbono-carbono como las descarboxilasas (EC 4.1.1), aldehído liasas (EC 4.1.2), oxoácido liasas (4.1.3) y otros (4.1.99).
- EC 4.2, incluye enzimas que rompen enlaces carbono-oxígeno como las deshidratasas.
- EC 4.3, incluye enzimas que rompen enlaces carbono-nitrógeno.
- EC 4.4, incluye enzimas que rompen enlaces carbono-azufre.
- EC 4.5, incluye enzimas que rompen enlaces carbono-halógeno.
- EC 4.6, incluye enzimas que rompen enlaces carbono-fósforo como la adenilato ciclasa y la guanilato ciclasa.
- EC 4.99, incluye otros tipos de liasas como la ferroquelatasa.