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La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por [[puente disulfuro|enlaces puentes disulfuro]] entre [[Cys]], puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, [[Fuerzas de van der Waals|interacciones de van der Waals]] entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura). EN EQUISBARRA |
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Revisión del 11:34 29 nov 2012
La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios protéicos en el espacio.
La estructura terciaria posee cantidades variables de helices-alfa y beta y otras con una estructura flexible que puede cambiar al azar (random coil).
En la estructura terciaria, generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. En el caso de proteínas integrales de membrana, los aminoácidos hidrofóbicos quedan expuestos en el interior de la bicapa lipídica.
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura). EN EQUISBARRA