Diferencia entre revisiones de «Proteína»

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Revisión del 00:14 11 ene 2002

Son macromoléculas de peso molecular elevado, formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. Pueden presentar una o varias cadenas. Son sustancias muy versátiles.


Funciones



  • Activas.


Catalizadores (enzimas).


Reguladora (enzimas alostéricos, hormonas).


Transportadora de oxígeno ([[O2]]) (hemoglobina).


Almacenadora (mioglobina).


Nutrición (ovoalbúmina).


Defensiva (inmunoglobulinas).


Contráctil (miosina, actinas).


Visual (rodopsina, iodopsina).


Energéticas (proteínas del fotosistema II).



  • Pasivas.


Estructural (colágeno, queratina).






Clasificación:


  • Según la forma:


Fibrosas (queratina, colágeno).


Globulares.



  • Químicamente :
Simples u holoproteínas. Su hidrólisis solo produce aminoácidos. (fibrosas y globulares).


Conjugadas o heteroproteínas. Su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas. (solo globulares).





Estructura


Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y esta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.


  • Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional :


Estructura primaria.


Estructura secundaria.


Nivel de dominio.


Estructura terciaria.




Estructura cuaternaria.
Es el nivel que afecta a la disposición de varias cadenas polipeptídicas en el espacio. Afecta solo a la relación entre cadenas. Es similar a la terciaria.

Es el nivel mas complejo, por lo cual lo tienen las proteínas complejas (enzimas, anticuerpos).


A partir del nivel de dominio solo las hay globulares.


Temas relacionados:


PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS, HOLOPROTEINAS, HETEROPROTEINAS