Diferencia entre revisiones de «Holoproteína»
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Revisión del 00:49 11 ene 2002
Son proteínas que solo presentan aminoácidos en su composición.
Clasificaciones:
- Globulares.
- Protaminas. Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. No se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y solo se detectan en el núcleo celular.
- Albúminas. Presentan todos los aminoácidos, pero el contenido en glicina es escaso. Sirven de transporte de sustancias, desempeñan funciones nutritivas.
- Globulinas. Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico, por tanto ácidas. Tienen funciones defensivas. Pueden unirse a glúcidos formando las alfa, beta y gamma globulinas.
- Fibrilares. Solo tienen estructura primaria y secundaria. Se pueden dividir en dos grupos.
- Insolubles o escleroproteínas. Destacan:
- Alfa-queratinas. Tienen función protectora. Forman pelos, plumas, cuernos, uñas. Tienen composición rica en cisteína.
- Insolubles o escleroproteínas. Destacan:
- Beta-queratinas. No poseen tanta cisteína y son menos resistentes.
- Colágeno. Es la proteína mas abundante en mamíferos. Se encuentra en el tejido conjuntivo. Está formada por unidades de tropocolágeno y presenta estructura secundaria característica (hélice de colágeno).
- Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibras elásticas. Está formada por unidades básicas de tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de las arterias.
- Solubles.
- Fibrinógeno. Su polimerización forma una red de fibrina que establece la etapa final de la coagulación sanguínea.
- Miosina y actina. Son responsables de la contracción muscular.