Dominio Kringle

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a: navegación, búsqueda
Fragmento 1 de la protrombina bovina en un complejo con calcio y lisofosfatidilserina.

El dominio Kringle es un dominio de proteínas que se pliega en grandes bucles estabilizados por tres enlaces disulfuro. Estos dominos son importantes en las interacciones proteína-proteína con factores de coagulación de la sangre. El nombre proviene del pastel escandinavo kringle, debido a que estas estructuras se asemejan a su forma.

Los dominios Kringle se han encontrado en plasminógeno, factor de crecimiento de hepatocitos, protrombina, y lipoproteína (a).

Los dominios Kringle se encuentran en las proteínas de la coagulación de la sangre y fibrinolíticas. Se piensa que estos dominios desempeñan un papel en la unión de mediadores (e.g. membranas, otras proteínas o fosfolípidos), y en la regulación de la actividad proteolítica.[1] [2] [3] Los dominios Kringle se caracterizan por un bucle triple, una estructura de tres enlaces disulfuro, cuya conformación está definida por una serie de enlaces de hidrógeno y pequeñas piezas de láminas beta antiparalelas. Se encuentran en un número variable de copias en algunas proteínas del plasma, incluyendo la protrombina y activadores de plasminógeno tipo uroquinasa, que son proteasas de serina pertenecientes a la familia S1A de la peptidasa MEROPS.[4] [5] [6]

Proteínas humanas conteniendo este dominio[editar]

ATF; F12; F2; HABP2; HGF; HGFAC; KREMEN1; KREMEN2; LPA; LPAL2; MST1; PIK3IP1; PLAT; PLAU; PLG; PRSS12; ROR1; ROR2;

Referencias[editar]

  1. Fujikawa K, McMullen BA (1985). «Amino acid sequence of the heavy chain of human alpha-factor XIIa (activated Hageman factor)». J. Biol. Chem. 260 (9): 5328-5341. PMID 3886654. 
  2. Patthy L, Trexler M, Banyai L, Varadi A, Vali Z (1984). «Kringles: modules specialized for protein binding. Homology of the gelatin-binding region of fibronectin with the kringle structures of proteases». FEBS Lett. 171 (1): 131-136. PMID 6373375. doi:10.1016/0014-5793(84)80473-1. 
  3. Atkinson RA, Williams RJ (1990). «Solution structure of the kringle 4 domain from human plasminogen by 1H nuclear magnetic resonance spectroscopy and distance geometry». J. Mol. Biol. 212 (3): 541-552. PMID 2157850. doi:10.1016/0022-2836(90)90330-O. 
  4. Castellino FJ, Beals JM (1987). «The genetic relationships between the kringle domains of human plasminogen, prothrombin, tissue plasminogen activator, urokinase, and coagulation factor XII». J. Mol. Evol. 26 (4): 358-369. PMID 3131537. doi:10.1007/BF02101155. 
  5. Patthy L (1985). «Evolution of the proteases of blood coagulation and fibrinolysis by assembly from modules». Cell 41 (3): 657-663. PMID 3891096. doi:10.1016/S0092-8674(85)80046-5. 
  6. Takahashi K, Ikeo K, Gojobori T (1991). «Evolutionary origin of numerous kringles in human and simian apolipoprotein(a)». FEBS Lett. 287 (1): 146-148. PMID 1879523. doi:10.1016/0014-5793(91)80036-3.