Caprin-1
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Caprina-1 (de la expresión inglesa cytoplasmic activation/proliferation-associated protein-1 "proteína asociada con activación/proliferación citoplásmica 1"; también conocida como RNG105) es una proteína que en los seres humanos es codificada por el gen CAPRIN1.[1][2][3][4][5][6] Caprina-1 fue descubierta en 2004.[4]
Estructura[editar]
Caprina-1 forma parte de la familia de caprinas, en que también se conoce otra proteína humana, la caprina-2, y una presente en moscas de laboratorio, la dCaprina. Todas tienen una estructura distintiva compuesta enteramente de hélices alfa (seis por molécula en el caso de caprina-1) y pueden formar un homodímero.[7] El homodímero de caprina-1 asume una forma parecida a la letra V, con un ángulo poco pronunciado y una extensa superficie cóncava que parece ser un sitio de unión con otras proteínas. También posee varios otros posibles sitios de interacción, y podría unirse con varias otras proteínas al mismo tiempo.[8]
Funciones y patologías[editar]
Caprina-1 juega un papel importante en la proliferación celular. Puede unirse con varios tipos de ARNm, en particular con algunos relacionados con c-Myc y ciclina D2, las cuales son proteínas importantes para la transición de la fase G1 a la fase S del crecimiento celular. Caprina-1 puede inducir la formación de gránulas de estrés y varios tipos de células cancerosas exhiben expresión anormal de esta proteína. Por lo tanto, se cree probable que juegue un papel en la oncogénesis.[9]
Parece tener importancia para la plasticidad sináptica y se ha sugerido que es esencial para la creación de memoria a largo plazo.[10]. También participa en la reacción inmunológica contra el virus de encefalitis japonesa, que la ataca para neutralizar la reacción.[8]
En 2022 se demostró que mutaciones de pérdida de función del gen CAPRIN1 producen un trastorno autosómico dominante. Pacientes con el trastorno recién descubierto padecen perturbaciones del lenguaje, retrasos del lenguaje, y discapacidades intelectuales, presentan TDAH y son autistas.[11] En el plano físico tienen problemas respiratorios, anomalías de las extremidades y del esqueleto, desarrollo retrasado, dificultades al comer, convulsiones y problemas oftalmológicos.
Referencias[editar]
- ↑ Ellis JA, Luzio JP (setiembre 1995). «Identification and characterization of a novel protein (p137) which transcytoses bidirectionally in Caco-2 cells». The Journal of Biological Chemistry 270 (35): 20717-20723. PMID 7657653. doi:10.1074/jbc.270.35.20717.
- ↑ Wang B, David MD, Schrader JW (octubre 2005). «Absence of caprin-1 results in defects in cellular proliferation». Journal of Immunology 175 (7): 4274-4282. PMID 16177067. doi:10.4049/jimmunol.175.7.4274.
- ↑ Solomon S, Xu Y, Wang B, David MD, Schubert P, Kennedy D, Schrader JW (marzo 2007). «Distinct structural features of caprin-1 mediate its interaction with G3BP-1 and its induction of phosphorylation of eukaryotic translation initiation factor 2alpha, entry to cytoplasmic stress granules, and selective interaction with a subset of mRNAs». Molecular and Cellular Biology 27 (6): 2324-42. PMC 1820512. PMID 17210633. doi:10.1128/MCB.02300-06.
- ↑ a b Grill B, Wilson GM, Zhang KX, Wang B, Doyonnas R, Quadroni M, Schrader JW (febrero 2004). «Activation/division of lymphocytes results in increased levels of cytoplasmic activation/proliferation-associated protein-1: prototype of a new family of proteins». Journal of Immunology 172 (4): 2389-2400. PMID 14764709. doi:10.4049/jimmunol.172.4.2389.
- ↑ Katsafanas GC, Moss B (diciembre 2004). «Vaccinia virus intermediate stage transcription is complemented by Ras-GTPase-activating protein SH3 domain-binding protein (G3BP) and cytoplasmic activation/proliferation-associated protein (p137) individually or as a heterodimer». The Journal of Biological Chemistry 279 (50): 52210-52217. PMID 15471883. doi:10.1074/jbc.M411033200.
- ↑ «Entrez Gene: GPIAP1 GPI-anchored membrane protein 1».
- ↑ Zhu, Jiang; Zhou, Xia; Huang, Xiaolan; Zhihua, Du (2020). «Crystal structure of a 123 amino acids dimerization domain of Drosophila Caprin». Proteins 88 (12).
- ↑ a b Wu, Yuhong; Zhu, Jiang; Huang, Xiaolan; Zhihua, Du (2016). «Crystal structure of a dimerization domain of human Caprin-1: insights into the assembly of an evolutionarily conserved ribonucleoprotein complex consisting of Caprin-1, FMRP and G3BP1». Acta Crystallographica. D72.
- ↑ Yang, Zhuo-Shun; Qing, Hong; Gui, Hui; Luo, Jie; Dai, Long-Jun; Wang, Bin (2019). «Role of caprin-1 in carcinogenesis». Oncology Letters 18 (1).
- ↑ Nakayama K, Ohashi R, Shinoda Y, Yamazaki M, Abe M, Fujikawa A, Shigenobu S, Futatsugi A, Noda M, Mikoshiba K, Furuichi T, Sakimura K, Shiina N (noviembre 2017). «RNG105/caprin1, an RNA granule protein for dendritic mRNA localization, is essential for long-term memory formation». eLife 6. PMC 5697933. PMID 29157358. doi:10.7554/eLife.29677.
- ↑ Pavinato L, Delle Vedove A, Carli D, Ferrero M, Carestiato S, Howe JL, Agolini E, Coviello DA, van de Laar I, Au PY, Di Gregorio E, Fabbiani A, Croci S, Mencarelli MA, Bruno LP, Renieri A, Veltra D, Sofocleous C, Faivre L, Mazel B, Safraou H, Denommé-Pichon AS, van Slegtenhorst MA, Giesbertz N, van Jaarsveld RH, Childers A, Rogers RC, Novelli A, De Rubeis S, Buxbaum JD, Scherer SW, Ferrero GB, Wirth B, Brusco A (julio 2022). «CAPRIN1 haploinsufficiency causes a neurodevelopmental disorder with language impairment, ADHD and ASD». Brain: A Journal of Neurology. PMID 35979925. doi:10.1093/brain/awac278.
Bibliografía[editar]
- Gessler M, Klamt B, Tsaoussidou S, Ellis JA, Luzio JP (febrero 1996). «The gene encoding the GPI-anchored membrane protein p137GPI (M11S1) maps to human chromosome 11p13 and is highly conserved in the mouse». Genomics 32 (1): 169-70. PMID 8786113. doi:10.1006/geno.1996.0099.
- de Vries H, Rüegsegger U, Hübner W, Friedlein A, Langen H, Keller W (noviembre 2000). «Human pre-mRNA cleavage factor II(m) contains homologs of yeast proteins and bridges two other cleavage factors». The EMBO Journal 19 (21): 5895-904. PMC 305781. PMID 11060040. doi:10.1093/emboj/19.21.5895.
- Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (octubre 2005). «Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network». Nature 437 (7062): 1173-8. Bibcode:2005Natur.437.1173R. PMID 16189514. S2CID 4427026. doi:10.1038/nature04209.
- Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). «Large-scale mapping of human protein-protein interactions by mass spectrometry». Molecular Systems Biology 3 (1): 89. PMC 1847948. PMID 17353931. doi:10.1038/msb4100134.
Datos: Q18028751