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E2F1

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Factor de transcripción E2F1
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1H24 , 1O9K , 2AZE
Identificadores
Símbolos E2F1 (HGNC: 3113) ; E2F-1; RBAP1; RBBP3; RBP3
Identificadores
externos
Patrón de expresión de ARNm
ancho=250px
ancho=250px
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
1869 13555
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
Q01094 Q61501
RefSeq
(ARNm)
NM_005225.2 NM_007891.4
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_005216.1 NP_031917.1
Ubicación (UCSC)
Cr. 20:
32.26 – 32.27 Mb 		Cr. 2:
154.39 – 154.4 Mb
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]
[editar datos en Wikidata]

El factor de transcripción E2F1 (E2F1) es una proteína codificada en humanos por el gen E2F1.[1]​

La proteína codificada por este gen pertenece a la familia de factores de transcripción E2F. Los miembros de esta familia juegan un papel crucial en el control del ciclo celular y en la acción de las proteínas supresoras de tumores, siendo además una diana de las proteínas transformantes de virus tumorales de ADN pequeño. Las proteínas E2F contienen varios dominios conservados que se encuentran en la mayoría de los miembros de esta familia. Estos dominios incluyen un dominio de unión a ADN, un dominio de dimerización que determina la interacción con factores de transcripción implicados en la regulación de la diferenciación celular, un dominio de transactivación rico en aminoácidos ácidos, y un dominio de asociación a proteínas supresoras de tumores que está embebido dentro del dominio de transactivación. La proteína E2F1 y otros dos miembros de esta familia, E2F2 y E2F3, tienen un dominio de unión a ciclina adicional. E2F1 se une preferentemente a la proteína del retinoblastoma de un modo dependiente del ciclo celular, y puede mediar tanto en la regulación de la proliferación celular como en el proceso de apoptosis dependiente o independiente de p53.[2]​

Interacciones

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La proteína E2F1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también

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Referencias

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  1. ↑ Neuman, E.; Sellers, W. R.; McNeil, J. A.; Lawrence, J. B.; Kaelin Jr, W. G. (16 de septiembre de 1996). «Structure and partial genomic sequence of the human E2F1 gene». Gene 173 (2): 163-9. PMID 8964493. doi:10.1016/0378-1119(96)00184-9. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  2. ↑ «Entrez Gene: E2F1 E2F transcription factor 1». Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  3. ↑ Kong, Hee Jeong; Yu (Noviembre de 2003). «Interaction and functional cooperation of the cancer-amplified transcriptional coactivator activating signal cointegrator-2 and E2F-1 in cell proliferation». Molecular Cancer Research (United States) 1 (13): 948-58. ISSN 1541-7786. PMID 14638867. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  4. ↑ a b Dyson, N.; Dembski, M.; Fattaey, A.; Ngwu, C.; Ewen, M.; Helin (Diciembre de 1993). «Analysis of p107-associated proteins: p107 associates with a form of E2F that differs from pRB-associated E2F-1». Journal of Virology 67 (12): 7641-7. ISSN 0022-538X. PMC 238233. PMID 8230483. doi:10.1128/JVI.67.12.7641-7647.1993. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  5. ↑ Nicolas, E.; Ait-Si-Ali (1 de agosto de 2001). «The histone deacetylase HDAC3 targets RbAp48 to the retinoblastoma protein». Nucleic Acids Research (England) 29 (15): 3131-6. PMC 55834. PMID 11470869. doi:10.1093/nar/29.15.3131. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  6. ↑ Pardo, Patricia S.; Leung (Diciembre de 2002). «MRG15, a novel chromodomain protein, is present in two distinct multiprotein complexes involved in transcriptional activation». Journal of Biological Chemistry (EE.UU.) 277 (52): 50860-6. ISSN 0021-9258. PMID 12397079. doi:10.1074/jbc.M203839200. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  7. ↑ a b Choubey, D.; Li (15 de octubre de 1996). «Inhibition of E2F-mediated transcription by p202». EMBO Journal (Inglaterra) 15 (20): 5668-78. ISSN 0261-4189. PMC 452311. PMID 8896460. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  8. ↑ Fajas, L; Paul (Julio de 2000). «pRB binds to and modulates the transrepressing activity of the E1A-regulated transcription factor p120E4F». Proceedings of the National Academy of Science of the U.S.A. (EE.UU.) 97 (14): 7738-43. ISSN 0027-8424. PMC 16614. PMID 10869426. doi:10.1073/pnas.130198397. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  9. ↑ a b Wu, C L; Zukerberg (Mayo de 1995). «In vivo association of E2F and DP family proteins». Molecular and Cellular Biology (EE.UU.) 15 (5): 2536-46. ISSN 0270-7306. PMC 230484. PMID 7739537. doi:10.1128/MCB.15.5.2536. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  10. ↑ a b Taniura, H; Taniguchi N; Hara, M; Yoshikawa, K (Enero de 1998). «Necdin, a postmitotic neuron-specific growth suppressor, interacts with viral transforming proteins and cellular transcription factor E2F1». Journal of Biological Chemistry (EE.UU.) 273 (2): 720-8. ISSN 0021-9258. PMID 9422723. doi:10.1074/jbc.273.2.720. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  11. ↑ Vandel, L.; Kouzarides, T. (2 de agosto de 1999). «Residues phosphorylated by TFIIH are required for E2F-1 degradation during S-phase». EMBO Journal (Inglaterra) 18 (15): 4280-91. ISSN 0261-4189. PMC 1171504. PMID 10428966. doi:10.1093/emboj/18.15.4280. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  12. ↑ a b Marti, A; Wirbelauer, C.; Scheffner, M.; Krek, W. (Mayo de 1999). «Interaction between ubiquitin-protein ligase SCFSKP2 and E2F-1 underlies the regulation of E2F-1 degradation». Nature Cell Biology (Inglaterra) 1 (1): 14-9. ISSN 1465-7392. PMID 10559858. doi:10.1038/8984. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  13. ↑ Darbinian, N.; Gallia (4 de noviembre de 1999). «Association of Pur alpha and E2F-1 suppresses transcriptional activity of E2F-1». Oncogene (Inglaterra) 18 (46): 6398-402. ISSN 0950-9232. PMID 10597240. doi:10.1038/sj.onc.1203011. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  14. ↑ Sansal, I.; Dupont, E.; Toru, D.; Evrard, C.; Rouget, P. (12 de octubre de 2000). «NPDC-1, a regulator of neural cell proliferation and differentiation, interacts with E2F-1, reduces its binding to DNA and modulates its transcriptional activity». Oncogene (Inglaterra) 19 (43): 5000-9. ISSN 0950-9232. PMID 11042687. doi:10.1038/sj.onc.1203843. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  15. ↑ a b c d Rotheneder, H.; Geymayer, S.; Haidweger, E (12 de noviembre de 1999). «Transcription factors of the Sp1 family: interaction with E2F and regulation of the murine thymidine kinase promoter». Journal of Molecular Biology (Inglaterra) 293 (5): 1005-15. ISSN 0022-2836. PMID 10547281. doi:10.1006/jmbi.1999.3213. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  16. ↑ Lin, S. Y.; Black (Abril de 1996). «Cell cycle-regulated association of E2F1 and Sp1 is related to their functional interaction». Molecular and Cellular Biology (EE.UU.) 16 (4): 1668-75. ISSN 0270-7306. PMC 231153. PMID 8657142. doi:10.1128/MCB.16.4.1668. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  17. ↑ Karlseder, J.; Rotheneder, H.; Wintersberger, E. (Abril de 1996). «Interaction of Sp1 with the growth- and cell cycle-regulated transcription factor E2F». Molecular and Cellular Biology (EE.UU.) 16 (4): 1659-67. ISSN 0270-7306. PMC 231152. PMID 8657141. doi:10.1128/MCB.16.4.1659. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  18. ↑ a b Suzuki, M.; Okuyama, S.; Okamoto, S.; Shirasuna, K.; Nakajima, T.; Hachiya, T.; Nojima, H.; Sekiya, S. et al. (20 de agosto de 1998). «A novel E2F binding protein with Myc-type HLH motif stimulates E2F-dependent transcription by forming a heterodimer». Oncogene (Inglaterra) 17 (7): 853-65. ISSN 0950-9232. PMID 9780002. doi:10.1038/sj.onc.1202163. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  19. ↑ Liu, Kang; Lin (Mayo de 2003). «Regulation of E2F1 by BRCT domain-containing protein TopBP1». Molecular and Cellular Biology (EE.UU.) 23 (9): 3287-304. ISSN 0270-7306. PMC 153207. PMID 12697828. doi:10.1128/MCB.23.9.3287-3304.2003. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  20. ↑ Yu, Xiaochun; Chini (24 de octubre de 2003). «The BRCT domain is a phospho-protein binding domain». Science (EE.UU.) 302 (5645): 639-42. PMID 14576433. doi:10.1126/science.1088753. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  21. ↑ Yang, R.; Müller (Marzo de 1999). «Functions of cyclin A1 in the cell cycle and its interactions with transcription factor E2F-1 and the Rb family of proteins». Molecular and Celllular Biology (EE.UU.) 19 (3): 2400-7. ISSN 0270-7306. PMC 84032. PMID 10022926. doi:10.1128/MCB.19.3.2400. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  22. ↑ Xu, M.; Sheppard (Diciembre de 1994). «Cyclin A/CDK2 binds directly to E2F-1 and inhibits the DNA-binding activity of E2F-1/DP-1 by phosphorylation». Molecular and Cellular Biology (EE.UU.) 14 (12): 8420-31. ISSN 0270-7306. PMC 359381. PMID 7969176. doi:10.1128/mcb.14.12.8420-8431.1994. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  23. ↑ Joshi, Bharat; Ko (12 de diciembre de 2003). «A putative coiled-coil domain of prohibitin is sufficient to repress E2F1-mediated transcription and induce apoptosis». Biochemical and Biophysical Research Communications (EE.UU.) 312 (2): 459-66. ISSN 0006-291X. PMID 14637159. doi:10.1016/j.bbrc.2003.10.148. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  24. ↑ Fusaro, Gina; Dasgupta (28 de noviembre de 2003). «Prohibitin induces the transcriptional activity of p53 and is exported from the nucleus upon apoptotic signaling». Journal of Biological Chemistry (EE.UU.) 278 (48): 47853-61. ISSN 0021-9258. PMID 14500729. doi:10.1074/jbc.M305171200. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  25. ↑ Wang, Sheng; Zhang (17 de junio de 2002). «Prohibitin requires Brg-1 and Brm for the repression of E2F and cell growth». EMBO Journal (Inglaterra) 21 (12): 3019-28. ISSN 0261-4189. PMC 126057. PMID 12065415. doi:10.1093/emboj/cdf302. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  26. ↑ Wang, S.; Nath N.; Fusaro, G.; Chellappan, S. (Noviembre de 1999). «Rb and prohibitin target distinct regions of E2F1 for repression and respond to different upstream signals». Molecular and Cellular Biology (EE.UU.) 19 (11): 7447-60. ISSN 0270-7306. PMC 84738. PMID 10523633. doi:10.1128/MCB.19.11.7447. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  27. ↑ Kuwako, Ken-ichiro; Taniura (16 de enero de 2004). «Necdin-related MAGE proteins differentially interact with the E2F1 transcription factor and the p75 neurotrophin receptor». Journal of Biological Chemistry (EE.UU.) 279 (3): 1703-12. ISSN 0021-9258. PMID 14593116. doi:10.1074/jbc.M308454200. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  28. ↑ Strachan, Gordon D.; Jordan-Sciutto (15 de febrero de 2003). «The E2F-1 transcription factor is negatively regulated by its interaction with the MDMX protein». Journal of Cellular Biochemistry (EE.UU.) 88 (3): 557-68. ISSN 0730-2312. PMID 12532331. doi:10.1002/jcb.10318. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  29. ↑ Sardet, C.; Vidal (14 de marzo de 1995). «E2F-4 and E2F-5, two members of the E2F family, are expressed in the early phases of the cell cycle». Proceedings of the National Academy of Sciences of the U.S.A. (EE.UU.) 92 (6): 2403-7. ISSN 0027-8424. PMC 42492. PMID 7892279. doi:10.1073/pnas.92.6.2403. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  30. ↑ Helin, K.; Wu (Octubre de 1993). «Heterodimerization of the transcription factors E2F-1 and DP-1 leads to cooperative trans-activation». Genes and Development (EE.UU.) 7 (10): 1850-61. ISSN 0890-9369. PMID 8405995. doi:10.1101/gad.7.10.1850. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 
  31. ↑ Zhou, Fangfang; Zhang (23 de mayo de 2008). «The association of GSK3 beta with E2F1 facilitates nerve growth factor-induced neural cell differentiation». Journal of Biological Chemistry (EE.UU.) 283 (21): 14506-15. ISSN 0021-9258. PMID 18367454. doi:10.1074/jbc.M706136200. Consultado el 27 de septiembre de 2022. 

Enlaces externos

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