Ureasa
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| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 3.5.1.5 | |||
| Número CAS | 9002-13-5 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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La ureasa (EC 3.5.1.5) es una enzima que cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y amoníaco. La reacción ocurre de la siguiente manera:
En 1926, James Batcheller Sumner demostró que la ureasa es una proteína. Es producida por bacteria, hongos y varias plantas superiores.
Características
- Peso molecular: 480 kDa o 545 kDa para la ureasa de frijol.
- Metal en el sitio activo: Niquel(II).
- pH óptimo : 7.24534219998
- Temperatura óptima: 50 °C
- Especificidad enzimática: urea y agua.
- Inhibidor enzimático: metales pesados.
Usos
Diagnóstico microbiológico
Los organismos que producen ureasa tienden a ser patógenos del tracto gastrointestinal o urinario, siendo que la ureasa les permite neutralizar el ácido presente en estos medios acídicos.
Los patógenos ureasa positivos, incluyen:
- Helicobacter pylori.
- Bacterias entéricas incluyendo Proteus, Klebsiella y Morganella.
- Nocardia, una bacteria filamentosa.
- Ureaplasma urealyticum, relacionada con Mycoplasma.
- Cryptococcus, un hongo oportunista.
- Coccidioides imitis, un hongo patogeno primario, ascomiceto.
Prueba de la Ureasa
Se cultiva el microorganismo en slant en agar urea de Christensen. Este medio se complementa después del autoclavado con 50ml/l de urea. Ésta será degradada por aquellos microorganismos capaces de producir el enzima ureasa. Esta degradación produce amoniaco que hará variar el color del indicador de amarillo a rojo, poniéndose así de manifiesto la actividad ureasa.
Para revelar el resultado de esta prueba es importante tener en cuenta el tiempo de incubación ya que especies de Proteus vuelven alcalino el medio poco después de la inoculación y sus resultados deben ser leídos en las primeras 2-6 horas, mientras que Citrobacter freundii y Klebsiella pneumoniae tienen actividad ureasa dentro de las 24-48 horas de incubación.[1] Imagen:[2]
Indicador de la calidad de proceso en alimentos
La evaluación de la actividad ureásica residual en algunos productos alimenticios (como la soja) es habitualmente empleada como indicador de la eficacia del tratamiento de inhibición térmica que es sometido el producto, el cual es utilizado para inactivar antinutrientes o factores antinutricionales, de naturaleza proteica y diferente termoestabilidad (tales como inhibidores de tripsina y de la quimotripsina, lectinas, taninos, fitatos y saponinas); esto ya que la Ureasa es igualmente inactivada en este proceso, lo que ocaciona que también disminuya notoriamente la actividad ureásica que esta presente en la soja después del tratamiento térmico.[3]
