Tripsina

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Tripsina

Estructura tridimensional de la tripsina
Identificadores
Símbolos PRSS1 (HUGO: 9475); TRY1
Identificadores externos OMIM276000 GeneCardsGen PRSS1
Número EC 3.4.21.4
Locus Cr. 7 q32fryfgjh-qter
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 5644 n/a
UniProt b P0747766ytgujv b n/a
RefSeq (mRNA) NM_002769 n/a

La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial.

La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva), y luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa) mediante corte proteolítico.

Química y función[editar]

La tripsina es secretada en el páncreas, actua en el duodeno hidrolizando péptidos en sus componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada proteínas en el estómago). Esto es necesario para el proceso de absorción de las proteínas presentes en la comida, ya que a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con respecto a las proteínas, son aún demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana del intestino . La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El mecanismo enzimático es igual al de las otras Serín proteasas: una tríada catalítica convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica. Esto se logra modificando el ambiente electrostático de la serina. La reacción enzimática catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable pero tiene una alta energía de activación (es cinéticamente desfavorable). Las tripsinas tienen un pH óptimo de operación de 8 y una temperatura óptima de operación de 37 °C.

El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la región catalítica (S1) de las tripsinas tiene la función de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la enzima. Esto significa que las tripsinas predominantemente cortan proteínas en el extremo carboxílico (ó extremo C-terminal) de sus residuos de lisinas y argininas, excepto cuando el residuo siguiente es una prolina. Las tripsinas son endopeptidasas, esto es, el corte se lleva a cabo en medio de la cadena peptídica y no en los residuos terminales de la misma.

Las tripsinas activadas a su vez activan más tripsinógeno (autocatálisis) y al resto en enzimas, de manera que sólo una pequeña cantidad de enteropeptidasa (enteroquinasa) es necesaria para comenzar la reacción. Este mecanismo de activáción es muy común entre las Serín proteasas, y sirve para prevenir la autodigestión en el páncreas.

La actividad de las tripsinas no es afectada por el inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK), quien desactiva la quimiotripsina. Esto es importante porque, en algunas aplicaciones, como en la espectrometría de masas, la especificidad del corte es importante.