UBQLN1
| Ubiquilina 1 | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
| Identificadores | ||||
| Símbolos | UBQLN1 (HGNC: 12508) DA41, DSK2, FLJ90054, PLIC-1, XDRP1 | |||
| Identificadores externos | ||||
| Locus | Cr. 9 q21.32 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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La ubiquilina 1 (UBQLN1) es una proteína codificada en humanos por el gen ubqln1.[1][2][3]
La ubiquilina 1 es una proteína semejante a ubiquitina que comparte un elevado grado de similitud con los ortólogos correspondientes en levadura, rata y rana. Las ubiquilinas contienen un dominio semejante a ubiquitina en el extremo N-terminal y un dominio asociado a ubiquitina en el extremo C-terminal. Ellos se asocian físicamente con el proteasoma y con la ubiquitina ligasa, y por ello, se piensa que unen funcionalmente la maquinaria de ubiquitinación al proteasoma para efectuar la degradación de proteínas. La ubiquilina 1 también ha demostrado modular la acumulación de presenilinas, y en encontrada en lesiones asociadas con la enfermedad de Alzheimer y de Parkinson. Se han identificado dos variantes transcripcionales del gen que codifican diferentes isoformas de la proteína.[3]
Parecido con otras proteínas[editar]
UBQLN1 humana tiene un gran parecido con otras ubiquilinas, como UBQLN2 y UBQLN4.[4]
Interacciones[editar]
La proteína UBQLN1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias[editar]
- ↑ Ozaki T, Hishiki T, Toyama Y, Yuasa S, Nakagawara A, Sakiyama S (Oct de 1997). «Identification of a new cellular protein that can interact specifically with DAN». DNA Cell Biol 16 (8): 985-91. PMID 9303440.
- ↑ Hanaoka E, Ozaki T, Ohira M, Nakamura Y, Suzuki M, Takahashi E, Moriya H, Nakagawara A, Sakiyama S (Jul de 2000). «Molecular cloning and expression analysis of the human DA41 gene and its mapping to chromosome 9q21.2-q21.3». J Hum Genet 45 (3): 188-91. PMID 10807547. doi:10.1007/s100380050209.
- ↑ a b «Entrez Gene: UBQLN1 ubiquilin 1».
- ↑ Marín I (marzo de 2014). «The ubiquilin gene family: evolutionary patterns and functional insights». BMC Evol Biol 14: 63. PMID 24674348. doi:10.1186/1471-2148-14-63.
- ↑ Kim, Tae-Yeon; Kim Eunmin, Yoon Sungjoo Kim, Yoon Jong-Bok (mayo. de 2008). «Herp enhances ER-associated protein degradation by recruiting ubiquilins». Biochem. Biophys. Res. Commun. (United States) 369 (2): 741-6. PMID 18307982. doi:10.1016/j.bbrc.2008.02.086.
- ↑ Ko, Han Seok; Uehara Takashi, Nomura Yasuyuki (Sep. de 2002). «Role of ubiquilin associated with protein-disulfide isomerase in the endoplasmic reticulum in stress-induced apoptotic cell death». J. Biol. Chem. (United States) 277 (38): 35386-92. ISSN 0021-9258. PMID 12095988. doi:10.1074/jbc.M203412200.
- ↑ Wu, Shilan; Mikhailov Alexei, Kallo-Hosein Heidi, Hara Kenta, Yonezawa Kazuyoshi, Avruch Joseph (Jan. de 2002). «Characterization of ubiquilin 1, an mTOR-interacting protein». Biochim. Biophys. Acta (Netherlands) 1542 (1-3): 41-56. ISSN 0006-3002. PMID 11853878.
- ↑ Kleijnen, M F; Shih A H, Zhou P, Kumar S, Soccio R E, Kedersha N L, Gill G, Howley P M (Aug. de 2000). «The hPLIC proteins may provide a link between the ubiquitination machinery and the proteasome». Mol. Cell (UNITED STATES) 6 (2): 409-19. ISSN 1097-2765. PMID 10983987.
- ↑ a b Mah, A L; Perry G, Smith M A, Monteiro M J (Nov. de 2000). «Identification of ubiquilin, a novel presenilin interactor that increases presenilin protein accumulation». J. Cell Biol. (UNITED STATES) 151 (4): 847-62. ISSN 0021-9525. PMID 11076969.
Datos: Q18039745