Selenotransferasa
Apariencia
Las selenotransferasas son enzimas transferasas que catalizan la transferencia de un grupo funcional que contiene selenio, desde una molécula donadora a una molécula aceptora, su actividad enzimática está definida por el número EC 2.9.1. Las selenotransferasas tienen un importante valor biológico ya que son las encargadas de sintetizar por medios indirectos el aminoácido proteogénico selenocisteína y el nucleótido selenouridina.
Las selenotransferasas conocidas hacen uso del piridoxal fosfato como cofactor y de selenofosfato como fuente de selenio. El selenofosfato es sintetizado por la enzima selenofosfato sintetasa (EC 2.7.9.3).[1]
Enzimas conocidas
Existen dos actividades enzimáticas reconocidas de selenotransferasas:[2]
- Selenocisteína sintasa (cuyo nombre sistemático es L-seril-ARNtSec selenotransferasa EC 2.9.1.1). Esta enzima cataliza la síntesis de selenocisteína por un mecanismo indirecto, que requiere de la modificación de una serina ya unida a un ARN de transferencia específico (el ARNtSec) para producir selenocisteína unida al ARNtSec.[3]
ARNtSec-Serina + selenofosfato ARNtSec-Selenocisteína + fosfato
- O-fosfo-L-seril-ARNtSec:L-selenocisteinil-ARNt sintasa (EC 2.9.1.2) que es capaz de sintetizar selenocisteína a partir de un derivado fosforado de la L-serina unida a ARNt, este mecanismo es el principal en eucariotas.[4][1]
Referencias
- ↑ a b Salilnas G, et Al (2010). «Bioquímica de la selenocisteína, el 21er aminoácido, y rol de las selenoproteínas en la salud humana». Mensaje Bioquímico XXXIV: 121-133. ISSN 0188-137X.
- ↑ 2.9.1- en ExPASy consultado el 05-01-2014
- ↑ 2.9.1.1 en ExPASy consultado el 05-01-2014
- ↑ 2.9.1.2 en ExPASy consultado el 05-01-2014