SUMO (proteína)

SUMO (de sus siglas en inglés small ubiquitin-like modifier) es una pequeña proteína de aproximadamente 100 aminoácidos (unos 12 kDa) que modifica covalentemente a otras proteínas en las células de diversos organismos, desde levaduras hasta mamíferos, mediante un proceso denominado sumoilación. La proteína SUMO también es conocida por otros nombres, como GMP-1, sentrin-1, SMT3 y UBL1.

SUMO es una proteína globular, de estructura muy similar a la ubiquitina, aunque no comparte con ésta una alta similitud en su secuencia primaria. En los mamíferos existen tres proteínas homólogas, SUMO-1, SUMO-2 y SUMO-3. Se ha reportado una cuarta proteína (SUMO-4), pero no existen aún muchos detalles sobre ella. Hay evidencia, sin embargo, de que SUMO-4 no tiene la capacidad de modificar otros factores de manera covalente.^[1]

Conjugación

SUMO se une a sus sustratos en un proceso enzimático que es análogo a la ubiquitinación. Inicialmente, la proteína inmadura es procesada para eliminar el extremo C-terminal y exponer dos glicinas que son necesarias para la conjugación. Este proceso es llevado a cabo por proteasas (por ejemplo, las SENP proteasas). Una vez procesado, existen dos enzimas principales para la conjugación:

La enzima E1 de activación (el heterodímero SAE1/SAE2).
La enzima E2 de conjugación (Ubc9).

Aunque existen otras enzimas llamadas E3 (enzimas de ligación), éstas no parecen ser cruciales para la modificación por SUMO.

Función

La modificación por SUMO está implicada en la regulación de un gran número de procesos biológicos entre los que se incluyen la transcripción genética (principalmente represión de la transcripción^[2]), el ciclo celular, la apoptosis, tráfico intracelular e intranuclear y estabilidad de las proteínas. Todavía no está claro cómo se regula la conjugación con SUMO, pero en el caso de SUMO-2/3 se sabe que la conjugación se ve incrementada como respuesta al estrés celular (por ejemplo, cuando se produce un aumento de la temperatura^[3]).

Véase también

Sumoilación

Referencias

↑ Owerbach D, McKay EM, Yeh ET, Gabbay KH, Bohren KM. (2005). «A proline-90 residue unique to SUMO-4 prevents maturation and sumoylation». Biochem Biophys Res Commun. Nov 18. 337(2):517-20.
↑ Verger A, Perdomo J, Crossley M. Modification with SUMO. A role in transcriptional regulation. EMBO Rep. 2003 Feb;4(2):137-42.
↑ Zhou W, Ryan JJ, Zhou H. Global analyses of sumoylated proteins in Saccharomyces cerevisiae. Induction of protein sumoylation by cellular stresses. J Biol Chem. 2004 Jul 30;279(31):32262-8

Enlaces externos

Datos: Q61506
Multimedia: SUMO protein / Q61506

[1] Owerbach D, McKay EM, Yeh ET, Gabbay KH, Bohren KM. (2005). «A proline-90 residue unique to SUMO-4 prevents maturation and sumoylation». Biochem Biophys Res Commun. Nov 18. 337(2):517-20.

[2] Verger A, Perdomo J, Crossley M. Modification with SUMO. A role in transcriptional regulation. EMBO Rep. 2003 Feb;4(2):137-42.

[3] Zhou W, Ryan JJ, Zhou H. Global analyses of sumoylated proteins in Saccharomyces cerevisiae. Induction of protein sumoylation by cellular stresses. J Biol Chem. 2004 Jul 30;279(31):32262-8

[1]

[2]

[3]