SAP30

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Proteína de 30 kDa asociada a SIN3A
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Ortholog: PDBeRCSB
Identificadores
Símbolo SAP30 (HUGO: 10532);
Identificadores externos OMIM603378 HomoloGene2869 GeneCardsGen SAP30
Locus Cr. 4 q34.1
Patrones de expresión RNA
PBB GE SAP30 204899 s at tn.png
PBB GE SAP30 204900 x at tn.png
Mayor información
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 8819 60406
Ensembl Véase HS Véase MM
UniProt O75446 O88574
RefSeq (mRNA) NM_003864 NM_021788
RefSeq (proteína) NCBI NP_003855 NP_068560
Ubicación (UCSC) Chr 4:
174.29 – 174.3 Mb
Chr 8:
57.48 – 57.49 Mb
PubMed (búsqueda) [1] [2]

La proteína de 30 kDa asociada a SIN3A (SAP30) es una proteína codificada en humanos por el gen SAP30.[1]

Función[editar]

La acetilación/deacetilación de histonas juega un papel clave en la regulación de la expresión génica en eucariotas. Es un proceso catalizado por complejos proteicos de múltiples subunidades. La proteína SAP30 es uno de los componentes del complejo histona deacetilasa, que incluye otras proteínas como SIN3A, SAP18, HDAC1, HDAC2, RbAp46, RbAp48 y algún otro polipéptido. Este complejo es activo deacetilando los octámeros de histonas, pero inactivo en la deacetilación de histonas del nucleosoma. Se ha localizado un pseudogén de SAP30 en el cromosoma 3.[1]

Los mamíferos presentan un parálogo de SAP30, denominado SAP30L, que comparte un 70% de identidad a nivel de secuencia con SAP30.[2] SAP30 y SAP30L constituyen juntos la familia de proteínas SAP30. SAP30L también interacciona con diversos componentes del complejo correpresor SIN3A, e induce la represión transcripcional por medio del reclutamiento de SIN3A y de las histona deacetilasas.[3]

Las proteínas de la familia SAP30 tienen una señal de localización funcional nucleolar y son capaces de conducir al complejo SIN3A al nucleolo.[3] Las proteínas SAP30 tienen una región de contacto con el ADN independiente de secuencia, en su extremo N-terminal dependiente de zinc, y su región central ácida contribuye a la interacción con histonas y nucleosoma. El ADN unido a las proteínas SAP30 es regulado por lípidos de señalización nucleares, fosfoinosítidos (PI).[4] Las proteínas SAP30 son el primer ejemplo en el que el ADN y los PIs parecen establecer una relación de mutuo antagonismo en cuanto a su interacción con proteínas con dedos de zinc, por lo que ejemplifican el mecanismo molecular por el cual estos lípidos pueden contribuir en la regulación de la expresión génica.[4] [5]

Interacciones[editar]

La proteína SAP30 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias[editar]

  1. a b «Entrez Gene: SAP30 Sin3A-associated protein, 30kDa».
  2. Lindfors K, Viiri KM, Niittynen M, Heinonen TY, Mäki M, Kainulainen H (December 2003). «TGF-beta induces the expression of SAP30L, a novel nuclear protein». BMC Genomics 4 (1):  pp. 53. doi:10.1186/1471-2164-4-53. PMID 14680513. 
  3. a b Viiri KM, Korkeamäki H, Kukkonen MK, Nieminen LK, Lindfors K, Peterson P, Mäki M, Kainulainen H, Lohi O (2006). «SAP30L interacts with members of the Sin3A corepressor complex and targets Sin3A to the nucleolus». Nucleic Acids Res. 34 (11):  pp. 3288–98. doi:10.1093/nar/gkl401. PMID 16820529. 
  4. a b Viiri KM, Jänis J, Siggers T, Heinonen TY, Valjakka J, Bulyk ML, Mäki M, Lohi O (January 2009). «DNA-binding and -bending activities of SAP30L and SAP30 are mediated by a zinc-dependent module and monophosphoinositides». Mol. Cell. Biol. 29 (2):  pp. 342–56. doi:10.1128/MCB.01213-08. PMID 19015240. 
  5. http://acta.uta.fi/teos.php?id=11179
  6. a b Huang, Nu En; Lin Ching Hui, Lin Young Sun, Yu Winston C Y (Jun. 2003). «Modulation of YY1 activity by SAP30». Biochem. Biophys. Res. Commun. (United States) 306 (1):  pp. 267–75. ISSN 0006-291X. PMID 12788099. 
  7. a b c d e Zhang, Y; Sun Z W, Iratni R, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Hampsey M, Reinberg D (Jun. 1998). «SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex». Mol. Cell (UNITED STATES) 1 (7):  pp. 1021–31. ISSN 1097-2765. PMID 9651585. 
  8. a b c d e Zhang, Y; Ng H H, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Bird A, Reinberg D (Aug. 1999). «Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation». Genes Dev. (UNITED STATES) 13 (15):  pp. 1924–35. ISSN 0890-9369. PMID 10444591. 
  9. Swanson, Kurt A; Knoepfler Paul S, Huang Kai, Kang Richard S, Cowley Shaun M, Laherty Carol D, Eisenman Robert N, Radhakrishnan Ishwar (Aug. 2004). «HBP1 and Mad1 repressors bind the Sin3 corepressor PAH2 domain with opposite helical orientations». Nat. Struct. Mol. Biol. (United States) 11 (8):  pp. 738–46. doi:10.1038/nsmb798. ISSN 1545-9993. PMID 15235594. 
  10. a b Yochum, G S; Ayer D E (Jul. 2001). «Pf1, a novel PHD zinc finger protein that links the TLE corepressor to the mSin3A-histone deacetylase complex». Mol. Cell. Biol. (United States) 21 (13):  pp. 4110–8. doi:10.1128/MCB.21.13.4110-4118.2001. ISSN 0270-7306. PMID 11390640. 
  11. a b c d e f Kuzmichev, A; Zhang Y, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D (Feb. 2002). «Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1)». Mol. Cell. Biol. (United States) 22 (3):  pp. 835–48. ISSN 0270-7306. PMID 11784859. 
  12. Fleischer, Tracey C; Yun Ui Jeong, Ayer Donald E (May. 2003). «Identification and characterization of three new components of the mSin3A corepressor complex». Mol. Cell. Biol. (United States) 23 (10):  pp. 3456–67. ISSN 0270-7306. PMID 12724404. 
  13. a b Laherty, C D; Billin A N, Lavinsky R M, Yochum G S, Bush A C, Sun J M, Mullen T M, Davie J R, Rose D W, Glass C K, Rosenfeld M G, Ayer D E, Eisenman R N (Jul. 1998). «SAP30, a component of the mSin3 corepressor complex involved in N-CoR-mediated repression by specific transcription factors». Mol. Cell (UNITED STATES) 2 (1):  pp. 33–42. ISSN 1097-2765. PMID 9702189. 
  14. Underhill, C; Qutob M S, Yee S P, Torchia J (Dec. 2000). «A novel nuclear receptor corepressor complex, N-CoR, contains components of the mammalian SWI/SNF complex and the corepressor KAP-1». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (51):  pp. 40463–70. doi:10.1074/jbc.M007864200. ISSN 0021-9258. PMID 11013263.