Rodopsina
La rodopsina es una proteína transmembranal que, en humanos, se encuentra en los discos de los bastones de la retina. Consta de una parte proteica, opsina, y una no proteica que es un derivado de la vitamina A que es el 11-cis-retinal. Es inestable y se altera fácilmente con la energía lumínica, se decolora y descompone por exposición a la luz y se regenera con la oscuridad.
Una mayoría microorganismos marinos no fotosintéticos captan energía de la luz solar mediante rodopsina.[cita requerida] La proteína permite a estos organismos utilizar la energía del sol para moverse, crecer y sobrevivir ante la falta de nutrientes. La rodopsina está altamente conservada y presente en los tres grandes dominios (arqueas, bacterias y eucariotas), lo que sugiere una aparición temprana y un papel fundamental en la evolución.[1]
La opsina es una cadena polipeptídica formada por unos 348 aminoácidos. La opsina se distribuye en siete tramos de hélice alfa que se sitúan perpendiculares a la membrana unidos por partes proteicas sin estructura.
También se le llama púrpura visual, debido a su color y a que la encontró por primera vez en la retina de las ranas Franz Boll.
El carboxilo terminal se sitúa en la parte citosólica y el amino en posición intradiscal.
El 11-cis-retinal se sitúa unido a una de las hélices alfa en el centro de la molécula y colocado perpendicularmente. Esta colocación hace que cuando llegue luz incida en el 11-cis-retinal y este se transforme produciendo reacciones que llevan a un impulso nervioso.
Función
Los bastones, que contienen rodopsina, son los responsables de la visión en condiciones de baja luminosidad.
Referencias
- ↑ Una proteína permite a la mitad de los microorganismos no fotosintéticos del mar obtener energía de la luz. Agroalimentando. 4 de noviembre de 2016.
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Datos: Q423107
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