Receptor de mineralcorticoides

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Receptor nuclear subfamilia 3, grupo C, miembro 2

Representación del receptor mineralocorticoide tipo 1gdc
Identificadores
Símbolos NR3C2 (HUGO: 7979); MCR; MGC133092; MLR; MR
Identificadores externos OMIM600983
Locus Cr. 4 q31.1- 31.2
Ortología
Especies Humano Ratón
UniProt P08235 n/a
RefSeq (mRNA) 4306 n/a

El receptor mineralocorticoide, también llamado receptor de la aldosterona, es un receptor nuclear de la subfamilia 3, grupo C, miembro 2 (NR3C2), de gran afinidad por los mineralocorticoides. Pertenece a la familia de receptores de hormonas esteroideas en las que el ligando difunde hacia el interior de la célula, interactúa con el receptor y produce transducción de señales que afecta la expresión de genes específicos en el núcleo celular. fth

El gen del receptor mineralocorticoide NR3C2, está ubicado en el cromosoma 14 y codifica al receptor que es una proteína de 107 kDa. El receptor mineralocorticoide se expresa en varios tejidos, tales como el riñón, colon, corazón, sistema nervioso central (hipocampo), tejido adiposo y glándulas sudoríparas. En los tejidos epiteliales, la activación del receptor mineralocorticoide ocasiona la expresión de proteínas que regulan el transporte de agua y de iones, en especial el canal de sodio epitelial, la bomba de sodio y potasio, etc, lo cual aumenta la reabsorción de sodio y agua y, como consecuencia, se aumenta el volumen extracelular, aumenta la presión arterial y se secreta potasio al exterior del organismo para mantener la concentración normal de sales en el cuerpo.

Activación[editar]

El receptor mineralocorticoide es un receptor intracelular y se activa con mineralocorticoides como la aldosterona y la desoxicorticoesterona, así como los glucocorticoides como el cortisol y la cortisona. También responde al estímulo de ciertas progestinas. Los medicamentos espironolactona y eplerenonadiuréticos ahorradores de potasio—son antagonistas del receptor de la aldosterona. Estos antimineralocorticoides se unen al receptor, el cual cambia su conformación estructural pero sin que se produzca una respuesta transcripcional.[1]

Tan pronto se une el ligando aldosterna sobre el receptor mineralocorticoide, se produce una traslocación al núcleo celular, homodimerización y unión a elementos de respuesta hormonal presentes en el promotor de algunos genes.[1] Ello resulta en el complejo reclutamiento de la maquinaria transcripcional de la secuencia de ADN en ARNm de los genes activados.[2]

Receptores relacionados[editar]

Algunos receptores con estructura similar al receptor mineralocorticoide incluyen el receptor androgénico, receptor de estrógeno, receptor de glucocorticoides, el receptor de hormona tiroidea, el receptor de vitamina D, etc.[1]

Interacciones[editar]

El receptor de mineralcorticoides ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias[editar]

  1. a b c Hellal-Levy C, Fagart J, Souque A, Rafestin-Oblin ME (2000). «Mechanistic aspects of mineralocorticoid receptor activation.». Kidney Int. 57 (4):  pp. 1250-5. doi:10.1046/j.1523-1755.2000.00958.x. PMID 10760050.  Disponible en la Web: [1] (texto completo en inglés). Último acceso 22 de mayo de 2008.
  2. Fuller PJ, Young MJ (2005). «Mechanisms of mineralocorticoid action». Hypertension 46 (6):  pp. 1227-35. doi:10.1161/01.HYP.0000193502.77417.17. PMID 16286565. 
  3. Zennaro, M C; Souque A, Viengchareun S, Poisson E, Lombès M (Sep. 2001). «A new human MR splice variant is a ligand-independent transactivator modulating corticosteroid action». Mol. Endocrinol. (United States) 15 (9):  pp. 1586–98. ISSN 0888-8809. PMID 11518808. 
  4. Thénot, S; Henriquet C, Rochefort H, Cavaillès V (May. 1997). «Differential interaction of nuclear receptors with the putative human transcriptional coactivator hTIF1». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 272 (18):  pp. 12062–8. ISSN 0021-9258. PMID 9115274. 
  5. Savory, J G; Préfontaine G G, Lamprecht C, Liao M, Walther R F, Lefebvre Y A, Haché R J (Feb. 2001). «Glucocorticoid receptor homodimers and glucocorticoid-mineralocorticoid receptor heterodimers form in the cytoplasm through alternative dimerization interfaces». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 21 (3):  pp. 781–93. doi:10.1128/MCB.21.3.781-793.2001. ISSN 0270-7306. PMID 11154266.