Proteína quinasa C

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a: navegación, búsqueda

La proteína quinasa C (PKC, del inglés protein kinase C) es una familia de proteínas quinasas consistente en al menos 10 isoformas.[1] Están divididas en tres subfamilias, basadas en el segundo mensajero que requieren: convencional (o clásico), nuevo y atípico.[2] Las PKCs convencionales contiene las isoformas α, βI, βII, y γ, que requieren Ca2+, diacilglicerol (DAG), y un fosfolípido como fosfatidilcolina para su activación. Las PKCs nuevas ((n)PKCs) incluyen las isoformas δ, ε, η, y θ, y requieren DAG, pero no Ca2+ para su activación. En consecuencia, las PKCs convencionales y nuevas son activadas a través de la misma ruta de transducción de señales: la fosfolipasa C. Por otro lado, las PKCs atípicas ((a)PKCs) (incluyendo la proteína quinasa Mζ y las isoformas ι / λ) tampoco requieren Ca2+ ni DAG para su activación. El término "proteína kinasa C" usualmente se refiere a la familia completa de isoformas.

Referencias[editar]

  1. Mellor H, Parker PJ (1998). «The extended protein kinase C superfamily». Biochem. J. 332 ( Pt 2):  pp. 281–92. PMID 9601053. http://www.biochemj.org/bj/332/bj3320281.htm. 
  2. Nishizuka Y (1995). «Protein kinase C and lipid signaling for sustained cellular responses» (abstract). Faseb J. 9 (7):  pp. 484–96. PMID 7737456. http://www.fasebj.org/cgi/content/abstract/9/7/484.