Neuraminidasa

sialidasa 1 (Sialidasa lisosómica)
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Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolos	NEU1 (HGNC: 7758) NEU
Identificadores externos	OMIM: 608272 EBI: NEU1 GeneCards: Gen NEU1 UniProt: NEU1  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.2.1.18
Locus	Cr. 6 p21
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	4758
UniProt	Q99519 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_000434 n/a
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

La neuraminidasa (NA) es una enzima que, junto a la hemaglutinina está en la envoltura de la partícula viral. Su principal función es la de romper la unión entre las moléculas de hemaglutinina y las moléculas de ácido siálico. Esto se realiza por tres razones principales:

• para entrar en una célula diana, esta unión (HA-ácido siálico) es indispensable, porque permite la unión del virus a la célula. No obstante, cuando los nuevos viriones salen de la célula, se quedan ligados a ella a nivel del ácido siálico en vez de ir a infectar otras células. Las proteínas NA permiten pues desligarlas para impedir el blocaje de estos viriones nuevos.

Los nuevos viriones están recubiertos de ácido siálico a su salida de la célula. Hay que deshacerse de este ácido siálico de la superficie para impedir que se agreguen entre ellos. Las NA permiten además desenganchar los viriones del mucus (secreción viscosa protectora en la superficie del epitelio respiratorio), rico en ácido siálico y que representa una trampa para las moléculas de HA. A nivel estructural, es un tetrámero con forma como de "champiñón" proyectado. Su cabeza consiste en 4 subunidades coplanares y esféricas y una región hidrofóbica ( está dentro del interior de la membrana del virus). Está formado por una única cadena polipeptídica que está orientada en la dirección opuesta a la del antígeno HA. La composición del polipéptido es una cadena simple de seis aminoácidos conservados polares seguidos por aminoácidos hidrofílicos variables. Como curiosidad, podemos decir que la neuraminidasa es también un factor de virulencia en la bacteria Bacteroides fragilis. Así pues, los antigripales tienen como diana principal la neuraminidasa, intentando inhibirla. Esto impediría la propagación de los viriones y su unión al mucus, engañando al virión. (zanamivir y oseltamivir).

En la actualidad (mayo 2009) los estudios de la OMS en pacientes mexicanos con el nuevo virus H1N1,

indican que el virus es sensible a los inhibidores de la neuraminidasa, pero es resistente a la amantadina y la rimantadina.

[3]