Enzimas inmovilizadas

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a: navegación, búsqueda


Una Enzima inmovilizada es una enzima que ha sido fijada en un material inerte, insoluble, como el alginato de calcio (producido haciendo reaccionar una mezcla entre una solución de alginato de sodio y la enzima con cloruro de calcio). Este proceso puede incrementar la resistencia a cambios en las condiciones en las que se encuentra el preparado, tales como pH y temperatura. A su vez permite que las enzimas sean contenidas en un soporte durante la reacción, luego de la cual son fácilmente separadas de los productos y pueden ser reutilizadas. Estas características hacen al proceso mucho más eficiente y es ampliamente más utilizado en reacciones catalizadas por enzimas. Una alternativa a las enzimas inmovilizadas es la inmovilización de células (ver artículo principal Biocatalizadores inmovilizados).

Usos comerciales[editar]

Las enzimas inmovilizadas son muy importantes para usos comerciales, dado que poseen diversos beneficios para los procesos que involucran reacciones, que incluyen:

Conveniencia: El proceso puede llevarse a cabo con minúsculos aportes de proteína, lo que facilita mucho el trabajo. Una vez finalizado el proceso, las mezclas de reacción por lo general contienen únicamente solvente y los productos de la reacción.

Economía: La enzima inmovilizada es fácilmente removida de la reacción, facilitando el reciclaje del biocatalizador.

Estabilidad: Las enzimas inmovilizadas típicamente tienen más resistencia térmica y estabilidad operacional que la forma soluble de la enzima.

En el pasado, los jabones en polvo biológicos y los detergentes contenían muchas proteasas y lipasas que removían exitosamente la suciedad. Sin embargo, cuando los productos de limpieza tomaban contacto con la piel, desencadenaban reacciones alérgicas. Es por esto que las enzimas inmovilizadas son importantes, no sólo económicamente.

Inmovilización de una enzima[editar]

Existen 3 maneras diferentes por las cuales puede inmovilizarse una enzima, que son las siguientes, mostradas por orden de efectividad:

Adsorción en vidrio, cristales de alginato o una matriz: La enzima es fijada sobre el exterior de un material inerte. En general, este método es el más lento de los que mencionamos aquí. Como la adsorción no es una reacción química, el sitio activo de la enzima inmovilizada puede ser obstruido por la matriz o cristal, reduciendo considerablemente la actividad de la enzima.

Atrapamiento: La enzima es atrapada dentro de cristales insolubles o de microesferas, tales como los cristales de alginato de calcio. Sin embargo, estas sustancias insolubles dificultan la llegada del sustrato y la salida de productos.

Enzimas agregadas por enlaces cruzados: La enzima es unida covalentemente a la matriz por medio de una reacción química. Este método decididamente es el más efectivo de todos los mencionados. Mientras se asegure que la reacción química no produzca un sitio de unión superpuesto con el sitio activo, la actividad de la enzima es afectada únicamente por la inmovilidad. Sin embargo, la falta de flexibilidad de los enlaces covalentes impide el desarrollo de las propiedades de auto-reparación exhibidas por las quimioabsorciones autoensambladas de monocapa. El uso de una molécula separadora como el polietilenglicol ayuda a reducir el impedimento estérico para el sustrato en este caso. Las enzimas también pueden ser inmovilizadas en una superficie utilizando tags de proteína, que pueden ser o no covalentes.

Enlaces externos[editar]

http://www.chiralvision.com/pdf/carrier-bound_enzymes_chiralvision.pdf