Catalasa

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Catalasa

Estructura cuaternaria de la catalasa.
Estructuras enzimáticas (PDB)
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos IntEnz1.11.1.6 BRENDA1.11.1.6 ExPASyNiceZyme view MetaCycvía metabólica PRIAMperfil KEGGenzima:1.11.1.6
Número EC 1.11.1.6
Número CAS 9001-05-2
Ortología
PubMed (búsqueda) [1]
PMC (búsqueda) [2]  
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Ortholog: PDBeRCSB
Identificadores
Símbolos CAT[1] (HUGO: 1516); MGC138422; MGC138424
Identificadores externos OMIM115500 HomoloGene55514 GeneCardsGen CAT[1]
Número EC 1.11.1.6
Locus Cr. 11 p13
Patrones de expresión RNA
PBB GE CAT 201432 at tn.png
PBB GE CAT 211922 s at tn.png
Mayor información
Información adicional
Taxón Homo sapiens[1]
Datos enzimáticos
Actividad catalítica Descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua.[2]
Cofactor(es) Grupo hemo; manganeso.[2]
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 847 12359
Ensembl Véase HS Véase MM
UniProt P04040 P24270
RefSeq (mRNA) NM_001752 NM_009804
RefSeq (proteína) NCBI NP_001743 NP_033934
Ubicación (UCSC) Chr 11:
34.46 – 34.49 Mb
Chr 2:
103.45 – 103.49 Mb
PubMed (búsqueda) [3] [4]

La catalasa es una enzima perteneciente a la categoría de las oxidorreductasas que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua.[2] Esta enzima utiliza como cofactor al grupo hemo y al manganeso.[2]

2 H
2
O
2
\rightleftharpoons 2 H
2
O
+ O
2
[2]

El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de muchos organismos vivos y tiene entre otras una función protectora contra microorganismos patógenos, principalmente anaerobios, pero dada su toxicidad debe transformarse rápidamente en compuestos menos peligrosos. Esta función la efectúa esta enzima que cataliza su descomposición en agua y oxígeno. Además la catalasa se usa en la industria textil para la eliminación del peróxido de hidrógeno, así como en menor medida se emplea en la limpieza de lentes de contacto que se han esterilizado en una solución de peróxido de hidrógeno. La ausencia congénita de catalasa es causante de una acatalasemia (o acatalasia), la enfermedad de Takahara que se manifiesta por la ausencia de actividad de la catalasa en los glóbulos rojos y con severas infecciones gangrenosas de la boca, pudiendo producir la pérdida de los dientes y graves destrucciones de los maxilares y regiones blandas que los cubre. Enfermedad congénita del Japón (2 de 100.00 habitantes sufren de este trastorno).

Reacción positiva de la prueba de la catalasa.

El mecanismo completo de la catalasa no se conoce, aún así la reacción química se produce en dos etapas:

H
2
O
2
+ Fe(III)-E → H
2
O
+ O=Fe(IV)-E
H
2
O
2
+ O=Fe(IV)-E → H
2
O
+ Fe(III)-E + O
2

donde Fe-E representa el núcleo de hierro del grupo hemo unido a la enzima que actuán como cofactores.

La enzima se presenta en forma de homotetrámero y se localiza en los peroxisomas.

Esta enzima puede actuar como una peroxidasa para mucha sustancias orgánicas, especialmente para el etanol que actúa como donante de hidrógeno. Las enzimas de muchos microorganismos, como el Penicillium simplicissimum, que exhiben actividad de catalasa y peroxidasa, son frecuentemente llamadas catalasas-peroxidasas.

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. a b «Catalasa en www.ncbi.nlm.nih.gov» (en inglés). Consultado el 10 de mayo de 2013. «Official Symbol: CAT [...] Organism: Homo sapiens».
  2. a b c d e «Catalasa en www.expasy.org» (en inglés). Consultado el 10 de mayo de 2013. «2 H
    2
    O
    2
    <=> O
    2
    + 2 H
    2
    O
    ».