Galectina-1

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Galectin-1 es una proteína que en los humanos está codificado por el gen LGALS1.[1]​[2]​ Tiene efectos en la modulación de las interacciones célula-célula y célula-matriz extracelular.

Gen y proteína[editar]

LGALS1 contiene cuatro exones. La proteína galectina-1 tiene 135 aminoácidos de longitud. Pueda ser encontrado en el núcleo, el citoplasma, la superficie de célula y en el espacio intercelular. Las galectinas en general carecen de una secuencia de señal tradicional, pero aun así es secretada a través de la membrana plasmática. Esta secreción no tradicional requiere un sitio de unión al glicano funcional. La galectina 1 contiene un único dominio de reconocimiento de carbohidratos a través del cual puede unirse a glicanos tanto como monómero como homodímero. Los dímeros no se unen covalentemente y se disocian espontáneamente en bajas concentraciones.[3]​ La Galectina-1 no se une a glicanos cuándo se encuentra oxidada.[4]​ Teniendo 6 residuos de cisteína, el estado de oxidación tiene un efecto significativo en la estructura de la proteína. Se ha reportado que la forma oxidada tiene funciones alternativas no relacionadas con la unión con carbohidratos.[5]​

Función[editar]

Las galectinas son una familia de proteínas de unión beta-galactósidas implicadas en la modulación de interacciones célula-célula y célula-matriz. La Galectina-1 puede actuar como un factor autocrino de crecimiento negativo que regula la proliferación celular.[6]​ Ha sido mostrado que la expresión de la Galectina-1 en el linfoma de Hodgkin media la inmunosupresión de células-T CD8+.[7]​ Está vinculado al proceso inflamatorio en personas portadoras de VIH y algunas investigaciones han relacionado al Gal-1 con el proceso de activación de la latencia del virus.[8]​

Interacciones[editar]

Se ha observado que LGALS1 interactúa con GEMIN4[9]​ HRAS.[10]​

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. ↑ «Genomic sequence and organization of two members of a human lectin gene family». Biochemistry 30 (1): 82-9. febrero de 1991. PMID 1988031. doi:10.1021/bi00215a013. 
  2. ↑ «Galectin-1 is a stromal cell ligand of the pre-B cell receptor (BCR) implicated in synapse formation between pre-B and stromal cells and in pre-BCR triggering». Proc Natl Acad Sci U S A 99 (20): 13014-9. octubre de 2002. PMC 130578. PMID 12271131. doi:10.1073/pnas.202323999. 
  3. ↑ «Galectin-1, a beta-galactoside-binding lectin in Chinese hamster ovary cells. I. Physical and chemical characterization». J. Biol. Chem. 270 (10): 5198-206. 1995. PMID 7890630. doi:10.1074/jbc.270.10.5198. 
  4. ↑ «Influence of an endogenous lectin substrate on cultured dorsal root ganglion cells». J. Neurocytol. 21 (11): 788-95. 1992. PMID 1431997. doi:10.1007/bf01237904. 
  5. ↑ «Structural and functional studies of galectin-1: a novel axonal regeneration-promoting activity for oxidized galectin-1». Curr Drug Targets 6 (4): 375-83. 2005. PMID 16026256. doi:10.2174/1389450054022007. 
  6. ↑ «Entrez Gene: LGALS1 lectin, galactoside-binding, soluble, 1 (galectin 1)». 
  7. ↑ Gandhi, MK (Aug 15, 2007). «Galectin-1 mediated suppression of Epstein-Barr virus specific T-cell immunity in classic Hodgkin lymphoma.». Blood 110 (4): 1326-9. PMC 1939905. PMID 17438085. doi:10.1182/blood-2007-01-066100. 
  8. ↑ Rubione, Julia; Pérez, Paula S.; Czernikier, Alejandro; Duette, Gabriel A.; Pereyra Gerber, Federico Pehuen; Salido, Jimena; Fabiano, Martina P.; Ghiglione, Yanina; Turk, Gabriela; Laufer, Natalia; Cagnoni, Alejandro J.; Pérez Sáez, Juan M.; Merlo, Joaquín P.; Pascuale, Carla; Stupirski, Juan C.; Sued, Omar; Varas-Godoy, Manuel; Lewin, Sharon R.; Mariño, Karina V.; Rabinovich, Gabriel A.; Ostrowski, Matías (9 de agosto de 2022). «A Dynamic Interplay of Circulating Extracellular Vesicles and Galectin-1 Reprograms Viral Latency during HIV-1 Infection». mBio: e00611-22. doi:10.1128/mbio.00611-22. 
  9. ↑ «Association of galectin-1 and galectin-3 with Gemin4 in complexes containing the SMN protein». Nucleic Acids Res. 29 (17): 3595-602. septiembre de 2001. PMC 55878. PMID 11522829. doi:10.1093/nar/29.17.3595. 
  10. ↑ «Galectin-1 binds oncogenic H-Ras to mediate Ras membrane anchorage and cell transformation». Oncogene 20 (51): 7486-93. noviembre de 2001. PMID 11709720. doi:10.1038/sj.onc.1204950. 

Bibliografía[editar]

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