Diferencia entre revisiones de «Monooxigenasa»

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Las '''monooxigenasas''' son [[enzima]]s que incorporan un [[grupo hidroxilo]] en sustratos en muchas rutas metabólicas. En esta reacción, dos átomos de [[dioxígeno]] son reducidos a un [[grupo hidroxilo]] y a una molécula H<sub>2</sub>O por la oxidación concomitante de la [[Nicotinamida adenina dinucleótido|NAD(P)H]].<ref name="PUB00000123">{{cita publicación |autor=Harayama S, Kok M, Neidle EL |título=Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases |publicación=Annu. Rev. Microbiol. |volumen=46 |número= |páginas=565–601 |año=1992 |pmid=1444267 |doi=10.1146/annurev.mi.46.100192.003025}}</ref><ref name="PUB00006431">{{cita publicación |autor=Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C |título=Phe161 and Arg166 variants of p-hydroxybenzoate hydroxylase. Implications for NADPH recognition and structural stability |publicación=FEBS Lett. |volumen=443 |número=3 |páginas=251–255 |año=1999 |pmid=10025942 |doi=10.1016/S0014-5793(98)01726-8}}</ref>
Las '''monooxigenasas''' son [[enzima]]s que incorporan un [[grupo hidroxilo]] a un sustrato en muchas rutas metabólicas. En la reacción que catalizan, los dos átomos de una molécula de [[dioxígeno]] se reducen a un [[grupo hidroxilo]] y a una molécula de H<sub>2</sub>O con la oxidación concomitante del sustrato y de una molécula de [[Nicotinamida adenina dinucleótido|NADH]] o [[Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato|NADPH]].<ref name="PUB00000123">{{cita publicación |autor=Harayama S, Kok M, Neidle EL |título=Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases |publicación=Annu. Rev. Microbiol. |volumen=46 |número= |páginas=565–601 |año=1992 |pmid=1444267 |doi=10.1146/annurev.mi.46.100192.003025}}</ref><ref name="PUB00006431">{{cita publicación |autor=Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C |título=Phe161 and Arg166 variants of p-hydroxybenzoate hydroxylase. Implications for NADPH recognition and structural stability |publicación=FEBS Lett. |volumen=443 |número=3 |páginas=251–255 |año=1999 |pmid=10025942 |doi=10.1016/S0014-5793(98)01726-8}}</ref>


==Clasificación==
==Clasificación==
Puesto que catalizan una transferencia de electrones (una reacción redox), las monooxigenasas se clasifican como un subtipo de enzimas [[oxidorreductasa]]s.
Se clasifica como una enzima [[oxidorreductasa]] que cataliza una transferencia de electrones.


==Estructuras relacionadas==
==Estructuras relacionadas==

Revisión del 17:14 21 feb 2017

Monooxigenasa

Estructura de la monooxigenasa Tetx formando complejo con el sustrato 7-yodotetraciclina.[1]​
Identificadores
Símbolo FAD_binding_3
Pfam PF01494
InterPro IPR002938
SCOP 2phh
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Las monooxigenasas son enzimas que incorporan un grupo hidroxilo a un sustrato en muchas rutas metabólicas. En la reacción que catalizan, los dos átomos de una molécula de dioxígeno se reducen a un grupo hidroxilo y a una molécula de H2O con la oxidación concomitante del sustrato y de una molécula de NADH o NADPH.[2]​[3]​

Clasificación

Puesto que catalizan una transferencia de electrones (una reacción redox), las monooxigenasas se clasifican como un subtipo de enzimas oxidorreductasas.

Estructuras relacionadas

2XDO 2XYO 2Y6R

Proteínas humanas que contienen este dominio

COQ6; CYP450; MICAL1; MICAL2; MICAL2PV1; MICAL2PV2; MICAL3;

Referencias

  1. ↑ PDB 2Y6Q
    Volkers G, Palm GJ, Weiss MS, Wright GD, Hinrichs W (abril de 2011). «Structural basis for a new tetracycline resistance mechanism relying on the TetX monooxygenase». FEBS Lett. 585 (7): 1061-6. PMID 21402075. doi:10.1016/j.febslet.2011.03.012. 
  2. ↑ Harayama S, Kok M, Neidle EL (1992). «Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases». Annu. Rev. Microbiol. 46: 565-601. PMID 1444267. doi:10.1146/annurev.mi.46.100192.003025. 
  3. ↑ Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C (1999). «Phe161 and Arg166 variants of p-hydroxybenzoate hydroxylase. Implications for NADPH recognition and structural stability». FEBS Lett. 443 (3): 251-255. PMID 10025942. doi:10.1016/S0014-5793(98)01726-8. 
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