Monooxigenasa

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Monooxigenasa
2Y6Q.jpg
Estructura de la monooxigenasa Tetx formando complejo con el sustrato 7-yodotetraciclina.[1]
Identificadores
Símbolo FAD_binding_3
Pfam PF01494
InterPro IPR002938
SCOP 2phh

Las monooxigenasas son enzimas que incorporan un grupo hidroxilo a un sustrato en muchas rutas metabólicas. En la reacción que catalizan, los dos átomos de una molécula de dioxígeno se reducen a un grupo hidroxilo y a una molécula de H2O con la oxidación concomitante del sustrato y de una molécula de NADH o NADPH.[2][3]

Clasificación[editar]

Puesto que catalizan una transferencia de electrones (una reacción redox), las monooxigenasas se clasifican como un subtipo de enzimas oxidorreductasas.

Estructuras relacionadas[editar]

2XDO 2XYO 2Y6R

Proteínas humanas que contienen este dominio[editar]

COQ6; CYP450; MICAL1; MICAL2; MICAL2PV1; MICAL2PV2; MICAL3;

Referencias[editar]

  1. PDB 2Y6Q ; Volkers G, Palm GJ, Weiss MS, Wright GD, Hinrichs W (abril de 2011). «Structural basis for a new tetracycline resistance mechanism relying on the TetX monooxygenase». FEBS Lett. 585 (7): 1061-6. PMID 21402075. doi:10.1016/j.febslet.2011.03.012. 
  2. Harayama S, Kok M, Neidle EL (1992). «Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases». Annu. Rev. Microbiol. 46: 565-601. PMID 1444267. doi:10.1146/annurev.mi.46.100192.003025. 
  3. Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C (1999). «Phe161 and Arg166 variants of p-hydroxybenzoate hydroxylase. Implications for NADPH recognition and structural stability». FEBS Lett. 443 (3): 251-255. PMID 10025942. doi:10.1016/S0014-5793(98)01726-8.