Dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa

Dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa
Estructura tridimensional del sitio activo del trímero de la enzima dihidrolipoamida succinil transferasa.
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Lista de códigos PDB 1C4T  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	DLST (HGNC: 2911)
Identificadores externos	OMIM: 126063 EBI: DLST GeneCards: Gen DLST UniProt: DLST  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.3.1.61
Locus	Cr. 14 q23.1
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	1743
UniProt	P36957 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_001933 n/a
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

La enzima Dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa (DLST) o dihidrolipoamida succiniltransferasa, EC 2.3.1.61, cataliza la transferencia del grupo succinilo desde el grupo lipoilo de la enzima a la coenzima A.

CoA + enzima N(6)-(S-succinildihidrolipoil)-lisina $\rightleftharpoons$ succinil-CoA + enzima N(6)-(dihidrolipoil)-lisina

Esta enzima está presente en la matriz mitocondrial y forma parte del complejo multienzimático 2-oxoglutarato deshidrogenasa en la que múltiples copias de la alfa-cetoglutarato deshidrogenasa (E1) están unidas a un núcleo de 24 moléculas con simetría octaédrica de la dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa (E2) que a su vez también se unen a varias moléculas de la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3). El complejo 2-oxoglutarato deshidrogenasa cataliza la conversión global del 2-oxoglutarato a succinil-CoA y dióxido de carbono (quinta reacción del ciclo de Krebs).

Enlaces externos

• NiceZyme (en inglés).

• Datos: Q83145263