Dihidrolipoil deshidrogenasa

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Dihidrolipoil deshidrogenasa

Estructura 3D de tres unidades de dihidrolipoildeshidrogenasa. PDB 1ZMC.
Estructuras enzimáticas (PDB)
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos IntEnz1.8.1.4 BRENDA1.8.1.4 ExPASyNiceZyme view MetaCycvía metabólica PRIAMperfil KEGGenzima:1.8.1.4
Número EC 1.8.1.4
Número CAS 9001-18-7
Ortología
PubMed (búsqueda) [1]
PMC (búsqueda) [2]  
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Human Uniprot: PDBeRCSB
Identificadores
Símbolos DLD (HUGO: 2898); LAD, GCSL, DLDH
Identificadores externos OMIM238331 GeneCardsGen DLD
Número EC 1.8.1.4
Locus Cr. 7 q31-q32
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 1738 n/a
UniProt P09622 n/a
RefSeq (mRNA) NM_000108 n/a

La enzima Dihidrolipoil deshidrogenasa (DLD) EC 1.8.1.4, cataliza la reacción de oxidación del NADH a NAD+ reduciendo al mismo tiempo la dihidroxilipoil-lisina unida a una proteína-lisina. Esta enzima utiliza como cofactor el FAD.

Proteína N(6)-(dihidroxilipoil) lisina + NAD+ \rightleftharpoons Proteína N(6)-(lipoil) lisina + NADH

También puede usar dihidrolipoato, dihidrolipoamida y dihidrolipoil-lisina libres como sustratos. Esta enzima se descubrió por su catálisis de la oxidación del NADH por el azul de metileno llamándose por entonces diaforasa.

Esta enzima esta presente en la matriz mitocondrial en forma de homodímero utilizando una molécula FAD por cada uno. El sitio activo es un enlace disulfuro activo para reacciones redox.

Complejo enzimático 2-oxoglutarato deshidrogenasa[editar]

La DLD forma parte del complejo multienzimático 2-oxoglutarato deshidrogenasa en la que múltiples copias de la alfa-cetoglutarato deshidrogenasa (E1) están unidas a un núcleo de moléculas de la dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa (E2) que a su vez también se une a varias moléculas de la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3). El complejo 2-oxoglutarato deshidrogenasa cataliza la conversión global del 2-oxoglutarato a succinil-CoA y dióxido de carbono (quinta reacción del ciclo de Krebs).

Sistema de segmentación de la glicina[editar]

La DLD forma parte del sistema de segmentación de la glicina en donde se llama Proteína L. Las otras enzimas/proteínas constituyentes de este complejo son:

Otros complejos[editar]

La DLD está presente en el complejo piruvato deshidrogenasa uniéndose al núcleo de dihidrolipoil-lisina-residuo acetiltransferasa y cataliza la oxidación de sus grupos dihidrolipoilo. La DLD también participa en el complejo 3-metil-2-oxobutanoato deshidrogenasa realizando funciones similares que en el 2-oxoglutarato deshidrogenasa.

Enfermedades[editar]

La deficiencia en DLD es causa de la acidosis láctica congénita infantil y de la enfermedad de orina con olor a jarabe de arce (Maple Syrup Urine Disease MSUD). La MSUD está caracterizada por retardo físico y mental, problemas de alimentación y olor a jarabe de arce en la orina. Los cetoácidos de los aminoácidos de cadena ramificada están presentes en la orina, resultando esto por un bloqueo en la descarboxilación oxidativa.

Enlaces externos[editar]