Usuaria:Marifer Veloz/Arginasa

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Arginase (EC 3.5.3.1 , arginina amidinase, canavanase, L-arginase, arginina transamidinase) es una enzima hidrolasa con un peso molecular de 105.0 kDa y que contiene manganeso dentro de su estructura. Se encuentra presente en varios tejidos y participa en el ciclo de la urea Krebs-Henseleit. Cataliza la reacción: arginina + H2O → ornithina + urea. 

Estructura y función[editar]

Arginase pertenece a la familia de enzimas ureohidrolasas.

La Arginasa cataliza el quinto y último paso en el ciclo de la urea, una serie de reacciones bioquímicas en los mamíferos durante el que el cuerpo coloca de amoníaco nocivo. Específicamente, la arginasa convierte L-arginina a L-ornitina y urea.[1]​ La arginasa de mamífero es activa como trímero, pero algunas arginasas de bacterias son hexaméricas.[2]​ La enzima requiere dos moléculas de manganeso para mantener una función apropiada. Estos iones Mn2+ se coordinan con agua, orientando y estabilizando la molécula, y dejando agua para actuar como nucleófilo y atacar L-arginina, hidrolizándolo a ornitinina y urea.

En más mamíferos, dos isozymes de esta enzima existe; el primero, Arginase yo, funciones en el urea ciclo, y está localizado principalmente en el citoplasma del hígado. El segundo isozyme, Arginase II, ha sido implicated en el control de la arginina/ornithine concentraciones en la célula. Está localizado en mitocondrias de varios tejidos en el cuerpo, con la mayoría de abundancia en el riñón y próstata. Pueda ser encontrado en niveles más bajos en macrophages, lactating glándulas mamarias, y cerebro.[3]​ El segundo isozyme puede ser encontrado en la ausencia de otro urea enzimas de ciclo.[4]

Mecanismo[editar]

Función en respuesta sexual[editar]

Patología[editar]

Referencias[editar]

  1. «Arginine metabolism: nitric oxide and beyond». The Biochemical Journal. 336. ( Pt 1): 1-17. November 1998. PMC 1219836. PMID 9806879.  Parámetro desconocido |vauthors= ignorado (ayuda)
  2. «Evolution of the arginase fold and functional diversity». Cell. Mol. Life Sci. 65 (13): 2039-55. July 2008. PMC 2653620. PMID 18360740. doi:10.1007/s00018-008-7554-z.  Parámetro desconocido |vauthors= ignorado (ayuda)
  3. Morris SM (2002). «Regulation of enzymes of the urea cycle and arginine metabolism». Annual Review of Nutrition 22 (1): 87-105. PMID 12055339. doi:10.1146/annurev.nutr.22.110801.140547. 
  4. «Expression, purification, assay, and crystal structure of perdeuterated human arginase I». Archives of Biochemistry and Biophysics 465 (1): 82-9. September 2007. PMC 2018606. PMID 17562323. doi:10.1016/j.abb.2007.04.036. 

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