TAF11

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Factor 11 asociado a TBP

Estructura tridimensional de la proteína TAF11.
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Ortholog: PDBeRCSB
Identificadores
Símbolos TAF11 (HUGO: 11544); MGC:15243; PRO2134; TAF2I; TAFII28
Identificadores externos OMIM600772 HomoloGene55918 GeneCardsGen TAF11
Locus Cr. 6 p21.31
Patrones de expresión RNA
PBB GE TAF11 209358 at tn.png
Mayor información
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 6882 68776
Ensembl Véase HS Véase MM
UniProt Q15544 Q99JX1
RefSeq (mRNA) NM_001270488 NM_026836
RefSeq (proteína) NCBI NP_001257417 NP_081112
Ubicación (UCSC) Chr 6:
34.85 – 34.86 Mb
Chr 17:
27.9 – 27.91 Mb
PubMed (búsqueda) [1] [2]

El factor 11 asociado a TBP, también conocido como TAF11, es una proteína codificada en humanos por el gen taf11.[1] [2] [3]

El inicio de la transcripción genética por la ARN polimerasa II requiere la actividad de más de 70 polipétidos. La proteína que coordina estas actividades es el factor de transripción basal TFIID, que se une a la región promotora para colocar adecuadamente a la polimerasa, sirve como estructura base para el ensamblaje del resto del complejo transcripcional, actuando así como canal de recepción de señales reguladoras. TFIID está compuesto de la proteína de unión a TATA (TBP) y por un grupo de proteínas muy conservadas en el transcurso de la evolución conocidas como factores asociados a TBP o TAFs. Las TAFs pueden participar en la transcripción basal, actuando como coactivadores, y funcionan en el reconocimiento de promotores o en la modificación general de los factores de transcripción para facilitar el ensamblaje del complejo y el inicio de la transcripción. TAF11 se corresponde con una de las subunidades pequeñas de TFIID, que está presente en todos los complejos TFIID e interacciona con TBP. Esta subunidad también interacciona con otra subunidad pequeña, TAF13, para formar un heterodímero con una estructura similar a la de las histonas.[3]

Interacciones[editar]

La proteína TAF11 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. a b c Mengus G, May M, Jacq X, Staub A, Tora L, Chambon P, Davidson I (May 1995). «Cloning and characterization of hTAFII18, hTAFII20 and hTAFII28: three subunits of the human transcription factor TFIID». EMBO J 14 (7):  pp. 1520–31. PMID 7729427. 
  2. Kuzuhara T, Horikoshi M (Nov 1996). «Isolation and characterization of a cDNA encoding a human TFIID subunit containing a variety of putative structural motifs including direct repeats». Biol Pharm Bull 19 (1):  pp. 122–6. PMID 8820923. 
  3. a b «Entrez Gene: TAF11 TAF11 RNA polymerase II, TATA box binding protein (TBP)-associated factor, 28kDa».
  4. Bertolotti, A; Melot T, Acker J, Vigneron M, Delattre O, Tora L (Mar. 1998). «EWS, but not EWS-FLI-1, is associated with both TFIID and RNA polymerase II: interactions between two members of the TET family, EWS and hTAFII68, and subunits of TFIID and RNA polymerase II complexes». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 18 (3):  pp. 1489–97. ISSN 0270-7306. PMID 9488465. 
  5. Birck, C; Poch O, Romier C, Ruff M, Mengus G, Lavigne A C, Davidson I, Moras D (Jul. 1998). «Human TAF(II)28 and TAF(II)18 interact through a histone fold encoded by atypical evolutionary conserved motifs also found in the SPT3 family». Cell (UNITED STATES) 94 (2):  pp. 239–49. ISSN 0092-8674. PMID 9695952. 
  6. Bellorini, M; Lee D K, Dantonel J C, Zemzoumi K, Roeder R G, Tora L, Mantovani R (Jun. 1997). «CCAAT binding NF-Y-TBP interactions: NF-YB and NF-YC require short domains adjacent to their histone fold motifs for association with TBP basic residues». Nucleic Acids Res. (ENGLAND) 25 (11):  pp. 2174–81. ISSN 0305-1048. PMID 9153318. 
  7. May, M; Mengus G, Lavigne A C, Chambon P, Davidson I (Jun. 1996). «Human TAF(II28) promotes transcriptional stimulation by activation function 2 of the retinoid X receptors». EMBO J. (ENGLAND) 15 (12):  pp. 3093–104. ISSN 0261-4189. PMID 8670810. 
  8. a b c Scully, R; Anderson S F, Chao D M, Wei W, Ye L, Young R A, Livingston D M, Parvin J D (May. 1997). «BRCA1 is a component of the RNA polymerase II holoenzyme». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 94 (11):  pp. 5605–10. ISSN 0027-8424. PMID 9159119.