TAF1

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Factor 1 asociado a TBP

Estructura tridimensional de la proteína TAF1.
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Ortholog: PDBeRCSB
Identificadores
Símbolos TAF1 (HUGO: 11535); NSCL2; OF; BA2R; CCG1; CCGS; P250; TAF2A; TAFII250
Identificadores externos OMIM313650 HomoloGene37942 GeneCardsGen TAF1
Locus Cr. X q13.1
Patrones de expresión RNA
PBB GE TAF1 216711 s at tn.png
Mayor información
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 6872 270627
Ensembl Véase HS Véase MM
UniProt P21675 D3YZK4
RefSeq (mRNA) NM_004606 NM_001081008
RefSeq (proteína) NCBI NP_004597 NP_001074477
Ubicación (UCSC) Chr X:
70.59 – 70.75 Mb
Chr X:
101.53 – 101.6 Mb
PubMed (búsqueda) [1] [2]

El factor 1 asociado a TBP, también conocido como TAF1, es una proteína codificada en humanos por el gen HGNC TAF1 .[1] [2] Le corresponde la actividad enzimática EC 2.7.11.1.

El inicio de la transcripción genética por la ARN polimerasa II requiere la actividad de más de 70 polipétidos. La proteína que coordina estas actividades es el factor de transripción basal TFIID, que se une a la región promotora para colocar adecuadamente a la polimerasa, sirve como estructura base para el ensamblaje del resto del complejo transcripcional, actuando así como canal de recepción de señales reguladoras. TFIID está compuesto de la proteína de unión a TATA (TBP) y por un grupo de proteínas muy conservadas en el transcurso de la evolución conocidas como factores asociados a TBP o TAFs. Las TAFs pueden participar en la transcripción basal, actuando como coactivadores, y funcionan en el reconocimiento de promotores o en la modificación general de los factores de transcripción para facilitar el ensamblaje del complejo y el inicio de la transcripción. TAF1 se corresponde con la subunidad de mayor tamaño del complejo TFIID. Esta subunidad se une a las secuencias promotoras abarcando el sitio de inicio de la transcripción. Esta subunidad contiene dos dominios proteína quinasa independientes en los extremos N- y C-terminal, pero también posee actividad acetiltransferasa pudiendo actuar como una enzima de conjugación activadora de ubiquitina. Se han descrito dos isoformas diferentes de esta proteína.[1]

Interacciones[editar]

La proteína TAF1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. a b «Entrez Gene: TAF1 TAF1 RNA polymerase II, TATA box binding protein (TBP)-associated factor, 250kDa».
  2. Sekiguchi T, Yoshida MC, Sekiguchi M, Nishimoto T (April 1987). «Isolation of a human X chromosome-linked gene essential for progression from G1 to S phase of the cell cycle». Exp. Cell Res. 169 (2):  pp. 395–407. PMID 3556424. 
  3. Allende-Vega, Nerea; McKenzie Lynsey, Meek David (Sep. 2008). «Transcription factor TAFII250 phosphorylates the acidic domain of Mdm2 through recruitment of protein kinase CK2». Mol. Cell. Biochem. (Netherlands) 316 (1-2):  pp. 99–106. doi:10.1007/s11010-008-9816-3. ISSN 0300-8177. PMID 18548200. 
  4. a b c Siegert, J L; Robbins P D (Jan. 1999). «Rb inhibits the intrinsic kinase activity of TATA-binding protein-associated factor TAFII250». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 19 (1):  pp. 846–54. ISSN 0270-7306. PMID 9858607. 
  5. Bellorini, M; Lee D K, Dantonel J C, Zemzoumi K, Roeder R G, Tora L, Mantovani R (Jun. 1997). «CCAAT binding NF-Y-TBP interactions: NF-YB and NF-YC require short domains adjacent to their histone fold motifs for association with TBP basic residues». Nucleic Acids Res. (ENGLAND) 25 (11):  pp. 2174–81. ISSN 0305-1048. PMID 9153318. 
  6. Ruppert, S; Wang E H, Tjian R (Mar. 1993). «Cloning and expression of human TAFII250: a TBP-associated factor implicated in cell-cycle regulation». Nature (ENGLAND) 362 (6416):  pp. 175–9. doi:10.1038/362175a0. ISSN 0028-0836. PMID 7680771. 
  7. O'Brien, T; Tjian R (May. 1998). «Functional analysis of the human TAFII250 N-terminal kinase domain». Mol. Cell (UNITED STATES) 1 (6):  pp. 905–11. ISSN 1097-2765. PMID 9660973. 
  8. Adnane, J; Shao Z, Robbins P D (Jan. 1999). «Cyclin D1 associates with the TBP-associated factor TAF(II)250 to regulate Sp1-mediated transcription». Oncogene (ENGLAND) 18 (1):  pp. 239–47. doi:10.1038/sj.onc.1202297. ISSN 0950-9232. PMID 9926939. 
  9. a b Siegert, J L; Rushton J J, Sellers W R, Kaelin W G, Robbins P D (Nov. 2000). «Cyclin D1 suppresses retinoblastoma protein-mediated inhibition of TAFII250 kinase activity». Oncogene (England) 19 (50):  pp. 5703–11. doi:10.1038/sj.onc.1203966. ISSN 0950-9232. PMID 11126356. 
  10. Shao, Z; Ruppert S, Robbins P D (Apr. 1995). «The retinoblastoma-susceptibility gene product binds directly to the human TATA-binding protein-associated factor TAFII250». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 92 (8):  pp. 3115–9. ISSN 0027-8424. PMID 7724524. 
  11. Shao, Z; Siegert J L, Ruppert S, Robbins P D (Jul. 1997). «Rb interacts with TAF(II)250/TFIID through multiple domains». Oncogene (ENGLAND) 15 (4):  pp. 385–92. doi:10.1038/sj.onc.1201204. ISSN 0950-9232. PMID 9242374. 
  12. Gegonne, A; Weissman J D, Singer D S (Oct. 2001). «TAFII55 binding to TAFII250 inhibits its acetyltransferase activity». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (United States) 98 (22):  pp. 12432–7. doi:10.1073/pnas.211444798. ISSN 0027-8424. PMID 11592977. 
  13. Dikstein, R; Ruppert S, Tjian R (Mar. 1996). «TAFII250 is a bipartite protein kinase that phosphorylates the base transcription factor RAP74». Cell (UNITED STATES) 84 (5):  pp. 781–90. ISSN 0092-8674. PMID 8625415. 
  14. Ruppert, S; Tjian R (Nov. 1995). «Human TAFII250 interacts with RAP74: implications for RNA polymerase II initiation». Genes Dev. (UNITED STATES) 9 (22):  pp. 2747–55. ISSN 0890-9369. PMID 7590250. 
  15. Malik, S; Guermah M, Roeder R G (Mar. 1998). «A dynamic model for PC4 coactivator function in RNA polymerase II transcription». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 95 (5):  pp. 2192–7. ISSN 0027-8424. PMID 9482861. 
  16. Lin, Chih-Yin; Tuan JoAnn, Scalia Pierluigi, Bui Tiffany, Comai Lucio (Dec. 2002). «The cell cycle regulatory factor TAF1 stimulates ribosomal DNA transcription by binding to the activator UBF». Curr. Biol. (England) 12 (24):  pp. 2142–6. ISSN 0960-9822. PMID 12498690.