RuBisCO

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Estructura de la rubisco de eucariotas mostrando la organización de las cadenas grandes (blanco y gris) y pequeñas (azul y naranja).
Estructura de la RuBisCO de las bacterias, con dos subunidades grandes y dos pequeñas.

RuBisCO es una enzima de oxígeno que se encuentra en el cloroplasto de los organismos autótrofos, denominada de una manera más simple como oxigenasa (EC 4.1.1.39). Esta enzima tiene un doble comportamiento que justifica su nombre, catalizando dos procesos opuestos. Primero la fijación del CO2 a una forma orgánica, lo que justifica su clasificación como carboxilasa. Segundo, la fotorrespiración, en la que actúa como oxigenasa del mismo sustrato. La RuBisCO es la proteína-enzima más abundante en la biosfera.

Estructura[editar]

La RuBisCO que se observa en los plastos es una proteína oligómera formada por 16 polipéptidos, que son de dos tipos, uno grande (subunidad L) y otro pequeño (subunidad S). La subunidad L es el sitio catalítico de esta enzima, mientras que la subunidad S es el sitio regulador. El sitio catalítico consta de un núcleo de Mg+2 y una lisina que tiene un CO2 unido a su extremo terminal. Esta estructura se observa también en cianobacterias, ya que al fin y al cabo, los estudios apuntan a que los plastos eucarióticos derivan evolutivamente de ellas por endosimbiosis. En procariontes distintos de las cianobacterias la RuBisCO forma agregados más sencillos, típicamente de dos subunidades grandes y dos pequeñas.

Fijación del carbono[editar]

La RuBisCO cataliza el primer paso y más significativo del Ciclo de Calvin, en concreto de la fijación del dióxido de carbono a una forma orgánica. En la reacción, una molécula de CO2 se une a la cadena hidrocarbonada de la ribulosa-1,5-bisfosfato, una pentosa activada energéticamente por la fosforilación de los dos carbonos situados en los extremos de la cadena. A través de un estado de transición de seis carbonos, se forman dos moléculas de ácido 3-fosfoglicérico:


Ribulosa-1,5-bisfosfato + CO2 + H2O \rightleftharpoons 2 3-fosfoglicerato + 2 H+


El ciclo de Calvin y la fijación del CO2 por la RuBisCO son propios de todos los organismos autótrofos. No se dan sólo en fotosintetizadores típicos, como cianobacterias, algas eucarióticas y plantas, que realizan la fotosíntesis oxigénica, sino también en arqueas y bacterias dotadas de metabolismos fotosintetizadores o quimiosintetizadores diversos. La RuBisCO es responsable de la producción primaria de la que parte la circulación de energía en la biosfera. La reacción de fijación del carbono es en sí extremadamente ineficiente; y lo es más aún por la competencia con la función de oxigenasa.

Actividad oxigenasa e ineficiencia[editar]

La RuBisCO cataliza también la fijación de O2 sobre la ribulosa-1,5-bisfosfato, en un proceso llamado fotorrespiración, que termina liberando CO2 y disipando energía. La concentración de O2 es en la atmósfera es 6.000 veces mayor que la de CO2, lo que favorece a la fotorrespiración. No obstante, incluso con la mayor concentración de oxígeno presente, la enzima es capaz de secuestrar 3-4 moléculas de dióxido de carbono por cada una de oxígeno. La ineficiencia de la RuBisCo la convierte, en condiciones normales, en el factor limitante de la fotosíntesis. Actualmente se investiga como modificar genéticamente la enzima para favorecer la productividad agrícola.[1]

Referencias y Bibliografía[editar]