Ribozima

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Las ribozimas son ARN con actividad catalítica. El término "ribozima" es una contracción de las palabras "ácido ribonucleico" y "enzima". Los sustratos de las ribozimas son con frecuencia ARN. La actividad de las ribozimas combina transesterificación e hidrólisis de un enlace fosfodiéster. Muchas ribozimas naturales catalizan la hidrólisis de uno de sus propios enlaces fosfodiéster (ribozimas autocatalíticas) o de enlaces de otros ARN. Se han descrito ribozimas en virus, en procariotas y en eucariotas, también en arqueas.

Descubrimiento[editar]

En los años ochenta, Thomas Cech y Sidney Altman describieron por primera vez, de manera independiente, la existencia de moléculas de ARN con capacidad catalítica, lo que echó por tierra el dogma de que todas las enzimas eran proteínas.

Por un lado, en la Universidad de Colorado, Thomas Cech y sus colegas observaron, mientras estudiaban el procesamiento del ARN en el protozoo ciliado Tetrahymena thermophila, que el corte y empalme de un intrón del precursor del ácido ribonucleico ribosómico (pre-ARNr) era autocatalítico, es decir, el ARN se escindía por sí mismo, sin intervención de un catalizador proteico.[1]

En la misma época, en la Universidad de Yale, Sidney Altman y sus colaboradores estudiaban las propiedades de la ribonucleasa P, una enzima que se encuentra en todos los organismos y es responsable de la maduración del ARN de transferencia (ARNt).[2] Esta enzima, que escinde los precursores des los ARNt y libera los ARNt maduros, está formada por una subunidad proteica y una cadena de ARN. Altman y sus colegas observaron que al separar estos componentes, la subunidad de ARN podía catalizar la hidrólisis del ARNt precursor en ausencia de la subunidad proteica.[3]

En 1989, Altman y Cech fueron galardonados con el Premio Nobel de Química por el descubrimiento de las propiedades catalíticas del ARN.

Características[editar]

Las ribozimas son moléculas de ARN que tienen la capacidad de actuar como catalizadores, es decir, de acelerar reacciones químicas específicas. Al igual que las enzimas proteicas, poseen un centro activo que se une específicamente a un sustrato y facilita su conversión en un producto. Las ribozimas son menos versátiles que las enzimas proteicas.

Ejemplos[editar]

Muchas ribozimas son intrones con capacidad de autoprocesamiento, es decir, que son capaces de autoeliminarse uniendo los dos exones adyacentes. En dicho proceso, los intrones forman una especie de lazo sobre sí mismos. Los intrones autoprocesadores son singulares en el sentido de que normalmente solo actúan una vez y se destruye su actividad, con lo cual no cumplen todos los requisitos que definen un catalizador.

Hay ribozimas implicadas en diversas e importantes reacciones celulares; destacan entre ellas el procesamiento o maduración del ARN y la síntesis de proteínas (una de las moléculas de ARNr componentes del ribosoma cataliza la reacción de transpeptidación, o unión de los aminoácidos).

Las ribozimas y el origen de la vida[editar]

Las ribozimas pueden aportar luz sobre el origen de la vida; según la hipótesis del mundo de ARN, las moléculas precursoras de la vida fueron moléculas de ARN, o similares, con capacidad de autoduplicarse; estas hipotéticas replicas de ARN habrían evolucionado hasta originar la célula.

Utilidad de las ribozimas[editar]

El descubrimiento de las ribozimas ha supuesto una revolución en biología molecular con profundas implicaciones funcionales y evolutivas. Es posible modificar esta moléculas, por lo que representan una potente herramienta biotecnológica para degradar RNA específicos (silenciamiento génico).[4] Las ribozimas, al actuar como "tijeras moleculares", permitirán manipular el RNA fácilmente. Por ejemplo, se podría proteger contra virus, bacterias u hongos patógenos eliminando específicamente su RNA. Se está estudiando la posibilidad de utilizar las ribozimas contra el virus del VIH, los virus herpéticos y el virus del mosaico del tabaco.[5]

Referencias[editar]

  1. Kruger, K.; Grabowski, P.J.; Zaug, A.J.; Sands; Gottschling, D.E.; Cech, T.R. (1982). «Self-splicing RNA: Auto-excision and auto-cyclization of the ribosomal RNA intervening sequence of Tetrahymena». Cell 31:  p. 147-157. 
  2. Robertson, H.D; Altman, S; Smith, J.D. (1972). «Purification and properties of a specific Escherichia coli ribonuclease which cleaves a tyrosine transfer ribonucleic acid presursor». J. Biol. Chem. (247):  p. 5243-5251. 
  3. Guerrier-Takada, C.; Gardiner, K.; Mardh, T.; Pace, N.; Altman, S (1983). «The RNA Moiety of ribonuclease P is the catalytic subunit of the enzyme.». Cell 35 (3):  p. 849-857. 
  4. Virus patógenos 2006. Luis Carrasco, José Mª Almendral del Río. ISBN: 8493410608. Editorial Hélice
  5. Microbiología, 4 Ed. 2000. L. Prescott, J. Harley, D. Klein. ISBN: 8448602617. McGraw-Hill Interamericana

Véase también[editar]