MAD1L1

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Proteína de control del ensamblaje del huso mitótico MAD1

Estructura tridimensional de la proteína MAD1L1.
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda en Human Uniprot: PDBeRCSB
Identificadores
Símbolos MAD1L1 (HUGO: 6762); MAD1; HsMAD1; PIG9; TP53I9; TXBP181
Identificadores externos OMIM602686 GeneCardsGen MAD1L1
Locus Cr. 7 p22.3-p22.2
Ortología
Especies Humano Ratón
Entrez 8379 n/a
UniProt Q9Y6D9 n/a
RefSeq (mRNA) NP_001013858 n/a

La proteína de control del ensamblaje del huso mitótico MAD1 (MAD1L1) es una proteína codificada en humanos por el gen MAD1L1.[1] [2] [3]

MAD1L1 es un componente de la maquinaria del punto de control de la mitosis o del ensamblaje del huso mitótico que evita el inicio de la anafase hasta que el cromosoma está correctamente alineado en la metafase. MAD1L1 actúa en forma de homodímero e interacciona con MAD2L1. MAD1L1 también podría jugar un importante papel en el control del ciclo celular y en la supresión de tumores. Se han descrito tres variantes transcripcionales de este gen, que codifican la misma proteína.[3]

Interacciones[editar]

La proteína MAD1L1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. Jin DY, Kozak CA, Pangilinan F, Spencer F, Green ED, Jeang KT (May 1999). «Mitotic checkpoint locus MAD1L1 maps to human chromosome 7p22 and mouse chromosome 5». Genomics 55 (3):  pp. 363–4. doi:10.1006/geno.1998.5654. PMID 10049595. 
  2. Jin DY, Spencer F, Jeang KT (May 1998). «Human T cell leukemia virus type 1 oncoprotein Tax targets the human mitotic checkpoint protein MAD1». Cell 93 (1):  pp. 81–91. PMID 9546394. 
  3. a b «Entrez Gene: MAD1L1 MAD1 mitotic arrest deficient-like 1 (yeast)».
  4. a b Yoon, Young-Mee; Baek Kwan-Hyuck, Jeong Sook-Jung, Shin Hyun-Jin, Ha Geun-Hyoung, Jeon Ae-Hwa, Hwang Sang-Gu, Chun Jang-Soo, Lee Chang-Woo (Sep. 2004). «WD repeat-containing mitotic checkpoint proteins act as transcriptional repressors during interphase». FEBS Lett. (Netherlands) 575 (1-3):  pp. 23–9. doi:10.1016/j.febslet.2004.07.089. ISSN 0014-5793. PMID 15388328. 
  5. Rual, Jean-François; Venkatesan Kavitha, Hao Tong, Hirozane-Kishikawa Tomoko, Dricot Amélie, Li Ning, Berriz Gabriel F, Gibbons Francis D, Dreze Matija, Ayivi-Guedehoussou Nono, Klitgord Niels, Simon Christophe, Boxem Mike, Milstein Stuart, Rosenberg Jennifer, Goldberg Debra S, Zhang Lan V, Wong Sharyl L, Franklin Giovanni, Li Siming, Albala Joanna S, Lim Janghoo, Fraughton Carlene, Llamosas Estelle, Cevik Sebiha, Bex Camille, Lamesch Philippe, Sikorski Robert S, Vandenhaute Jean, Zoghbi Huda Y, Smolyar Alex, Bosak Stephanie, Sequerra Reynaldo, Doucette-Stamm Lynn, Cusick Michael E, Hill David E, Roth Frederick P, Vidal Marc (Oct. 2005). «Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network». Nature (England) 437 (7062):  pp. 1173–8. doi:10.1038/nature04209. PMID 16189514. 
  6. Sironi, L; Melixetian M, Faretta M, Prosperini E, Helin K, Musacchio A (Nov. 2001). «Mad2 binding to Mad1 and Cdc20, rather than oligomerization, is required for the spindle checkpoint». EMBO J. (England) 20 (22):  pp. 6371–82. doi:10.1093/emboj/20.22.6371. ISSN 0261-4189. PMID 11707408. 
  7. Murakumo, Y; Roth T, Ishii H, Rasio D, Numata S, Croce C M, Fishel R (Feb. 2000). «A human REV7 homolog that interacts with the polymerase zeta catalytic subunit hREV3 and the spindle assembly checkpoint protein hMAD2». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (6):  pp. 4391–7. ISSN 0021-9258. PMID 10660610.