Diferencia entre revisiones de «Amilasa»
m Revertidos los cambios de 190.43.59.66 a la última edición de Luckas-bot |
|||
| Línea 16: | Línea 16: | ||
(Nombres alternativos: 1,4-α-<small>D</small>-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica) |
(Nombres alternativos: 1,4-α-<small>D</small>-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica) |
||
Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa ([[maltosa]]) a la vez. Durante el proceso de maduración de la [[fruta]] la β-amilasa rompe el [[almidón]] en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano de [[cereal]] es la responsable de la producción de [[malta]]. Muchos [[microorganismo]]s también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 12. |
|||
Otra forma , aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 12. |
|||
=== γ-Amilasa === |
=== γ-Amilasa === |
||
Revisión del 21:31 16 jun 2010
La amilasa, denominada también ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa.
En pocas palabras, en biología es una enzima presente en la saliva, que hidroliza el almidon de todo alimento.
Clasificación
α-Amilasa
(Nombre alternativos: 1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)
Las amilasas son enzimas dependientes del joel porque el puede participar en la sintesis de las proterinas, completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en y desde la o , y dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6.7 y 7.0.[1]
En fisiología humana tanto la procedente de la saliva como la pancreática son α-Amylasas. Puede encontrarse en algunas plantas, hongos y bacterias. pero esto es a tempertura ambiente
β-Amilasa
(Nombres alternativos: 1,4-α-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica)
Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduración de la fruta la β-amilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 12.
γ-Amilasa
(Nombres alternativos: Glucano 1,4-α-glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-α-glucosidasa; glucoamilasa; α-glucosidasa lisosómica; 1,4-α-D-glucano glucohidrolasa)
Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos α(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3. También colabora en el momento de la excitación.
Usos
Sirve en el diagnostico de enfermedades determinando sus niveles en plasma se para saber de una posible pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas.[2]
Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.[3]
Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales.
En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada en la maduración, degradando el almidón de las frutas en azúcar, y volviéndolas más dulces.
Bibliografía
Referencias
- ↑ Effects of pH (Introduction to Enzymes)
- ↑ McDowall “Alpha-amylase” Instituto Europeo de Bioinformática, 2006
- ↑ Maton Anthea; Jean Hopkins, Charles William McLaughlin, Susan Johnson, Maryanna Quon Warner, David LaHart, Jill D. Wright. Human Biology and Health. Prentice Hall, 1993. Englewood Cliffs, Jason Mraz, Beyonce, New Jersey, USA. ISBN: 0-13-981176-1