Enzimas modificadoras de histonas

El empaquetamiento del genoma eucariótico en cromatina altamente condensada hace inaccesible el ADN a los factores requeridos para la transcripción genética, la replicación del ADN, la recombinación y la reparación. Los organismos eucariotas han desarrollado intrincados mecanismos para superar esta barrera represiva impuesta por la condensación de la cromatina. La estructura de esta cromatina se basa en un octámero de 4 núcleos de histonas (H2A, H2B, H3 y H4) alrededor del cual se dispone una secuencia de 147 pares de bases de ADN. Se han descrito diversas clases de enzimas que pueden modificar las histonas en diferentes regiones o de diversas formas.^[1] La figura de la derecha señala aquellas enzimas modificadoras de histonas cuya especificidad ha sido determinada. Existen al menos ocho tipos distintos de modificaciones de las histonas producidas por diversas actividades enzimáticas, como acetilación,^[2] metilación,^[3] demetilación,^[4] fosforilación,^[5] ubiquitinación,^[6] sumoilación,^[7] ADP-ribosilación,^[8] deiminación^[9]^[10] e isomerización de prolinas.^[11]

Referencias

↑ Kouzarides T (febrero de 2007). «Chromatin modifications and their function». Cell 128 (4): 693-705. PMID 17320507. doi:10.1016/j.cell.2007.02.005.
↑ Sterner DE, Berger SL (junio de 2000). «Acetylation of histones and transcription-related factors». Microbiology and Molecular Biology Reviews 64 (2): 435-59. PMC 98999. PMID 10839822.
↑ Zhang Y, Reinberg D (2006). «Transcription regulation by histone methylation: interplay between different covalent modifications of the core histone tails». Genes Dev. 15: 2343-60.
↑ Klose RJ, Zhang Y (2007). «Regulation of histone methylation by demethylimination and demethylation». Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 8 (4): 307-18. PMID 17342184. doi:10.1038/nrm2143.
↑ Nowak SJ, Corces VG (abril de 2004). «Phosphorylation of histone H3: a balancing act between chromosome condensation and transcriptional activation». Trends Genet. 20 (4): 214-20. PMID 15041176. doi:10.1016/j.tig.2004.02.007.
↑ Shilatifard A (2006). «Chromatin modifications by methylation and ubiquitination: implications in the regulation of gene expression». Annu. Rev. Biochem. 75: 243-69. PMID 16756492. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142422.
↑ Nathan D, Ingvarsdottir K, Sterner DE, et al. (abril de 2006). «Histone sumoylation is a negative regulator in Saccharomyces cerevisiae and shows dynamic interplay with positive-acting histone modifications». Genes Dev. 20 (8): 966-76. PMC 1472304. PMID 16598039. doi:10.1101/gad.1404206.
↑ Hassa PO, Haenni SS, Elser M, Hottiger MO (septiembre de 2006). «Nuclear ADP-ribosylation reactions in mammalian cells: where are we today and where are we going?». Microbiol. Mol. Biol. Rev. 70 (3): 789-829. PMC 1594587. PMID 16959969. doi:10.1128/MMBR.00040-05.
↑ Cuthbert GL, Daujat S, Snowden AW, et al. (septiembre de 2004). «Histone deimination antagonizes arginine methylation». Cell 118 (5): 545-53. PMID 15339660. doi:10.1016/j.cell.2004.08.020.
↑ Wang Y, Wysocka J, Sayegh J, et al. (octubre de 2004). «Human PAD4 regulates histone arginine methylation levels via demethylimination». Science 306 (5694): 279-83. PMID 15345777. doi:10.1126/science.1101400.
↑ Nelson CJ, Santos-Rosa H, Kouzarides T (septiembre de 2006). «Proline isomerization of histone H3 regulates lysine methylation and gene expression». Cell 126 (5): 905-16. PMID 16959570. doi:10.1016/j.cell.2006.07.026.

Véase también

Datos: Q5773144

[1] Kouzarides T (febrero de 2007). «Chromatin modifications and their function». Cell 128 (4): 693-705. PMID 17320507. doi:10.1016/j.cell.2007.02.005.

[2] Sterner DE, Berger SL (junio de 2000). «Acetylation of histones and transcription-related factors». Microbiology and Molecular Biology Reviews 64 (2): 435-59. PMC 98999. PMID 10839822.

[3] Zhang Y, Reinberg D (2006). «Transcription regulation by histone methylation: interplay between different covalent modifications of the core histone tails». Genes Dev. 15: 2343-60.

[pmid17342184-4] Klose RJ, Zhang Y (2007). «Regulation of histone methylation by demethylimination and demethylation». Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 8 (4): 307-18. PMID 17342184. doi:10.1038/nrm2143.

[5] Nowak SJ, Corces VG (abril de 2004). «Phosphorylation of histone H3: a balancing act between chromosome condensation and transcriptional activation». Trends Genet. 20 (4): 214-20. PMID 15041176. doi:10.1016/j.tig.2004.02.007.

[6] Shilatifard A (2006). «Chromatin modifications by methylation and ubiquitination: implications in the regulation of gene expression». Annu. Rev. Biochem. 75: 243-69. PMID 16756492. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142422.

[7] Nathan D, Ingvarsdottir K, Sterner DE, et al. (abril de 2006). «Histone sumoylation is a negative regulator in Saccharomyces cerevisiae and shows dynamic interplay with positive-acting histone modifications». Genes Dev. 20 (8): 966-76. PMC 1472304. PMID 16598039. doi:10.1101/gad.1404206.

[8] Hassa PO, Haenni SS, Elser M, Hottiger MO (septiembre de 2006). «Nuclear ADP-ribosylation reactions in mammalian cells: where are we today and where are we going?». Microbiol. Mol. Biol. Rev. 70 (3): 789-829. PMC 1594587. PMID 16959969. doi:10.1128/MMBR.00040-05.

[9] Cuthbert GL, Daujat S, Snowden AW, et al. (septiembre de 2004). «Histone deimination antagonizes arginine methylation». Cell 118 (5): 545-53. PMID 15339660. doi:10.1016/j.cell.2004.08.020.

[10] Wang Y, Wysocka J, Sayegh J, et al. (octubre de 2004). «Human PAD4 regulates histone arginine methylation levels via demethylimination». Science 306 (5694): 279-83. PMID 15345777. doi:10.1126/science.1101400.

[11] Nelson CJ, Santos-Rosa H, Kouzarides T (septiembre de 2006). «Proline isomerization of histone H3 regulates lysine methylation and gene expression». Cell 126 (5): 905-16. PMID 16959570. doi:10.1016/j.cell.2006.07.026.

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