Enlace peptídico

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Formación de un dipéptido por la unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico.

El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.

Características estructurales del enlace[editar]

Un tripéptido.

Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difracción de Rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.

Enlpep3.jpg

Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a (marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello:

Enlace peptídico.
Trans-Peptide Bond.png

Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una proteína.

El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.

Si denominamos "Φ" al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-C, y "Ψ" al del enlace C-C, sólo existirán unos valores permitidos para Φ y Ψ (ver gráfico de Ramachandran); y dependerá en gran medida del tamaño del grupo R.

Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de los grupos R sucesivos.

Degradación[editar]

El enlace peptídico puede romperse por hidrólisis (añadiendo agua). En su presencia se romperá liberando 8–16 kilojulios/mol (2–4 kcal/mol) [5] de energía libre. En la naturaleza este proceso es extremadamente lento (más de 1000 años), pero hay formas de acelerarlo:

  • Hidrólisis ácida: Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácidas fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el triptófano y parte de la serina y la treonina.
  • Hidrólisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrólisis anterior. Normalmente se utiliza NaOH o BaOH.
  • Hidrólisis enzimática: Es la forma más común en los seres vivos, se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemización y no se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy específica.
  • Hidrólisis por temperatura[Nota 1] : en condiciones normales, la alta temperatura no destruye los enlaces peptídicos, aunque sí puede llegar a desnaturalizar la proteína (ruptura de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria). Sin embargo, temperaturas extremas aplicadas un largo tiempo pueden llegar a destruir los enlaces peptídicos (>110 grados 48 h).

Referencias[editar]

  1. Qian, Yaorong (1993). «Kinetics of peptide hydrolysis and amino acid decomposition at high temperature». Geochimica et Cosmochimica Acta (en inglés). 

Enlaces externos[editar]

Véase también[editar]