Cofactor de molibdeno

General
Otros nombres	Moco
Fórmula molecular	C; 10H; 12Mo; 1N; 5O; 8P; 1S; 2
Identificadores
Número CAS	872689-63-9
DrugBank	DB02137
PubChem	25202532
KEGG	C18237
	InChI InChI=InChI=1S/C10H14N5O6PS2.Mo.2O/c11-10-14-7-4(8(16)15-10)12-3-6(24)5(23)2(21-9(3)13-7)1-20-22(17,18)19;;;/h2-3,9,12,23-24H,1H2,(H2,17,18,19)(H4,11,13,14,15,16);;;/q;+2;;/p-4; Key: HDAJUGGARUFROU-UHFFFAOYSA-J
Propiedades físicas
Masa molar	520,87734626982 g/mol
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Algunos de los pasos biosintéticos que conducen a la formación de la molibdopterina.

Un cofactor de molibdeno es un cofactor necesario para la actividad de algunas enzimas tales como la sulfito oxidasa, xantina oxidorreductasa, y aldehído oxidasa.^[2]^[3] Se trata de un compuesto de coordinación formado entre la molibdopterina (la cual a pesar del nombre no contiene molibdeno) y un óxido de molibdeno.

Las molibdopterinas, son sintetizadas a partir de guanosina trifosfato.

El cofactor de molibdeno funciona directamente en las enzimas etilbenceno deshidrogenasa, gliceraldehído-3-fosfato ferredoxín oxidorreductasa y en la arsenato reductasa respiratoria.

En animales y plantas estas enzimas hacen uso del molibdeno unido en el sitio activo en forma de un cofactor de molibdeno tricíclico. Prácticamente todas las enzimas que hacen uso del molibdeno en su sitio activo identificadas hasta el momento, utilizan este cofactor, con la excepción de las filogenéticamente mucho más antiguas nitrogenasas con molibdeno, que fijan nitrógeno en algunas bacterias y cianobacterias.^[4]

Las enzimas con molibdeno en animales y plantas catalizan la oxidación y algunas veces la reducción de algunas moléculas pequeñas que forman parte de la regulación de los ciclos del nitrógeno, azufre y carbono.^[5]

Véase también

Deficiencia de factor de molibdeno, una enfermedad genética.
MOCOS, sulfurasa de factor de molibdeno.
MOCS1, MOCS2, MOCS3, GEPH

Referencias

↑ Número CAS
↑ Schwarz G (December 2005). «Molybdenum cofactor biosynthesis and deficiency». Cell. Mol. Life Sci. 62 (23): 2792-810. PMID 16261263. doi:10.1007/s00018-005-5269-y.
↑ Smolinsky B, Eichler SA, Buchmeier S, Meier JC, Schwarz G (June 2008). «Splice-specific functions of gephyrin in molybdenum cofactor biosynthesis». J. Biol. Chem. 283 (25): 17370-9. PMID 18411266. doi:10.1074/jbc.M800985200.
↑ [1] Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl. Accessed Nov. 16, 2009.
↑ Kisker, C.; Schindelin, H.; Baas, D.; Rétey, J.; Meckenstock, R.U; Kroneck, P.M.H (1999). «A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes». FEMS Microbiol. Rev. 22 (5): 503-521. PMID 9990727. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x.

[1] Número CAS

[pmid16261263-2] Schwarz G (December 2005). «Molybdenum cofactor biosynthesis and deficiency». Cell. Mol. Life Sci. 62 (23): 2792-810. PMID 16261263. doi:10.1007/s00018-005-5269-y.

[pmid18411266-3] Smolinsky B, Eichler SA, Buchmeier S, Meier JC, Schwarz G (June 2008). «Splice-specific functions of gephyrin in molybdenum cofactor biosynthesis». J. Biol. Chem. 283 (25): 17370-9. PMID 18411266. doi:10.1074/jbc.M800985200.

[gramene-4] [1] Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl. Accessed Nov. 16, 2009.

[Kisker99-5] Kisker, C.; Schindelin, H.; Baas, D.; Rétey, J.; Meckenstock, R.U; Kroneck, P.M.H (1999). «A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes». FEMS Microbiol. Rev. 22 (5): 503-521. PMID 9990727. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x.

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