Acetilcolinesterasa

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Acetilcolinesterasa
HUGO 108
Símbolo ACHE
Símbolos alt. ARAChE; N-AChE; YT
Datos genéticos
Locus Cr. 7 q22
Bases de datos
Número EC 3.1.1.7
Entrez 43
OMIM 100740
PDB 1b41
UniProt P22303

La acetilcolinesterasa o Colinesterasa en glóbulos rojos (AChE), es una enzima humana de la familia de colinesterasas que se encuentra en los tejidos nerviosos y los glóbulos rojos, cuya función principal es hidrolizar al neurotransmisor acetilcolina.[1] En los glóbulos rojos constituye un antígeno celular llamado Yt.[2]

Características[editar]

La enzima acetilcolinesterasa existe en varias isoformas moleculares, cada una con propiedades catalíticas similares, aunque difieren en la forma como se adhieren a la superficie de la membrana celular.[2] Por ejemplo, las variantes neuronales de la AChE tienen actividades enzimáticas indistinguibles entre ellos, pero difieren en su expresión, en el ensamblaje de sus cadenas y en la asociación proteica a nivel de la membrana.[3] El complejo enzimático es codificado por un solo gen en el cromosoma 7 y las formas diferentes de unión a la membrana celular aparecen luego de modificaciones después de la traducción genética,[4] así como por el uso de diferentes promotores del ADN.[3]

Patologías[editar]

Modular la actividad de la acetilcolinesterasa es una de las maniobras terapéuticas fundamentadas en aliviar las funciones cognitivas en pacientes con la enfermedad de Alzheimer.[5]

La acetilcolinesterasa es el blanco de los gases nerviosos, los cuales bloquean su acción causando una contracción muscular interminable por todo el cuerpo.

Referencias[editar]

  1. Soreq H, Seidman S (2001). «Acetylcholinesterase--new roles for an old actor.». Nat. Rev. Neurosci. 2 (4):  pp. 294-302. doi:10.1038/35067589. PMID 11283752. 
  2. a b «Entrez Gene: ACHE acetylcholinesterase (Yt blood group)». Consultado el 1 de abril, 2008.
  3. a b Meshorer E, Soreq H (2006). «Virtues and woes of AChE alternative splicing in stress-related neuropathologies.». Trends Neurosci. 29 (4):  pp. 216-24. doi:10.1016/j.tins.2006.02.005. PMID 16516310. 
  4. Silman I, Futerman AH (1988). «Modes of attachment of acetylcholinesterase to the surface membrane.». Eur. J. Biochem. 170 (1-2):  pp. 11-22. PMID 3319614. 
  5. Pakaski M, Kasa P (2003). «Role of acetylcholinesterase inhibitors in the metabolism of amyloid precursor protein.». Current drug targets. CNS and neurological disorders 2 (3):  pp. 163-71. PMID 12769797.