Diferencia entre revisiones de «VPS13»

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Las proteínas VPS13 están clasificadas en 4 subfamilias estrechamente relacionadas:
Las proteínas VPS13 están clasificadas en 4 subfamilias estrechamente relacionadas:
=== VPS13A ===
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Se encuentra en diversos lugares:
Se encuentra en diversos lugares:


* Entre el estrecho contacto del retículo endoplasmático y el mitocondria: su presencia influye en la morfología mitocondrial<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6389287/|título=Human VPS13A is associated with multiple organelles and influences mitochondrial morphology and lipid droplet motility|apellidos=Yeshaw|nombre=Wondwossen M|apellidos2=van der Zwaag|nombre2=Marianne|publicación=eLife|volumen=8|páginas=e43561|fechaacceso=2022-10-16|issn=2050-084X|doi=10.7554/eLife.43561|pmc=6389287|pmid=30741634|apellidos3=Pinto|nombre3=Francesco|apellidos4=Lahaye|nombre4=Liza L|apellidos5=Faber|nombre5=Anita IE|apellidos6=Gómez-Sánchez|nombre6=Rubén|apellidos7=Dolga|nombre7=Amalia M|apellidos8=Poland|nombre8=Conor|apellidos9=Monaco|nombre9=Anthony P}}</ref>
* Entre el estrecho contacto del retículo endoplasmático y el mitocondria: su presencia influye en la morfología mitocondrial
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* Entre retículo endoplasmático y gotas de lípidos (adiposomas): afecta a su motilidad


Contiene un dominio de cortina N-terminal y un motivo FFAT. Este último interactúa con la proteína VAP-A, localizada en el retículo endoplasmático, a través de su dominio FFAT. La interacción con las mitocondrias está mediada por su dominio C-terminal. En ausencia de la proteína en las células, disminuyen los sitios de contacto entre el retículo endoplasmático y las mitocondrias y estas se fragmentan y la mitofagia disminuye. En cambio, el número de gotas de lípidos aumenta.
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Es necesaria para establecer contacto de membrana entre diversos orgánulos para permitir la transferencia de lípidos. para las mitocondrias y los procesos relacionados con los adiposomas. Asimismo, puede regular los pasos del ciclo de las proteínas mediante la red trans-Golgi hasta los endosomas, lisosomas y la membrana plasmática.
Es necesaria para establecer contacto de membrana entre diversos orgánulos para permitir la transferencia de lípidos. para las mitocondrias y los procesos relacionados con los adiposomas. <ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6389287/|título=Human VPS13A is associated with multiple organelles and influences mitochondrial morphology and lipid droplet motility|apellidos=Yeshaw|nombre=Wondwossen M|apellidos2=van der Zwaag|nombre2=Marianne|publicación=eLife|volumen=8|páginas=e43561|fechaacceso=2022-10-16|issn=2050-084X|doi=10.7554/eLife.43561|pmc=6389287|pmid=30741634|apellidos3=Pinto|nombre3=Francesco|apellidos4=Lahaye|nombre4=Liza L|apellidos5=Faber|nombre5=Anita IE|apellidos6=Gómez-Sánchez|nombre6=Rubén|apellidos7=Dolga|nombre7=Amalia M|apellidos8=Poland|nombre8=Conor|apellidos9=Monaco|nombre9=Anthony P}}</ref>Asimismo, puede regular los pasos del ciclo de las proteínas mediante la red trans-Golgi hasta los endosomas, lisosomas y la membrana plasmática.<ref>{{Cita publicación|url=https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=VPS13A&oldid=1079680120|título=VPS13A|fecha=2022-03-28|publicación=Wikipedia|fechaacceso=2022-10-16|idioma=en}}</ref>


=== VPS13B ===
=== VPS13B ===
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La ''proteína asociada a la clasificación de proteínas vacuolares 13B'' que en humanos está codificada por el gen VPS13B está compuesta por 4.022 aminoácidos con un total de diez dominios transmembrana y un complejo de patrón de diseños funcionales. posee un fosforito-FFAT pero su localización en el retículo endoplasmático aún no ha sido descubierta.
La ''proteína asociada a la clasificación de proteínas vacuolares 13B'' que en humanos está codificada por el gen VPS13B está compuesta por 4.022 aminoácidos con un total de diez dominios transmembrana y un complejo de patrón de diseños funcionales. <ref>{{Cita publicación|url=https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=VPS13B&oldid=1106739064|título=VPS13B|fecha=2022-08-26|publicación=Wikipedia|fechaacceso=2022-10-16|idioma=en}}</ref>Posee un fosforito-FFAT pero su localización en el retículo endoplasmático aún no ha sido descubierta.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7999203/|título=The Vps13 Family of Lipid Transporters and Its Role at Membrane Contact Sites|apellidos=Dziurdzik|nombre=Samantha Katarzyna|apellidos2=Conibear|nombre2=Elizabeth|fecha=2021-03-12|publicación=International Journal of Molecular Sciences|volumen=22|número=6|páginas=2905|fechaacceso=2022-10-16|issn=1422-0067|doi=10.3390/ijms22062905|pmc=7999203|pmid=33809364}}</ref>


Está localizada en los siguientes orgánulos:
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* Aparato de Golgi
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* Acrosoma
Es una proteína gigante participante en la clasificación y al transporte del aparato de Golgi, además de estar asociada al crecimiento normal, el desarrollo de las neuronas y el de los adipósitos. También, está asociada al desarrollo de la función de los ojos, el sistema hematológico y el sistema nervioso central; y en el almacenamiento y la distribución de las grasas en el cuerpo humano.
Es una proteína gigante participante en la clasificación y al transporte del aparato de Golgi, además de estar asociada al crecimiento normal, el desarrollo de las neuronas y el de los adipósitos. También, está asociada al desarrollo de la función de los ojos, el sistema hematológico y el sistema nervioso central; y en el almacenamiento y la distribución de las grasas en el cuerpo humano.<ref>{{Cita publicación|url=https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=VPS13B&oldid=1106739064|título=VPS13B|fecha=2022-08-26|publicación=Wikipedia|fechaacceso=2022-10-16|idioma=en}}</ref>
=== VPS13C ===
=== VPS13C ===
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Revisión del 19:43 16 oct 2022

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VPS13
Identificadores
Símbolo ?
[editar datos en Wikidata]
VPS-13 A-D
Vacuolar protein sorting-associated protein 13
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Nomenclatura

Nombre sistemático: YLL040C

 Otros nombres
Intermembrane lipid transfer protein VPS13
Taxón 9606 NCBI
Estructura/Función proteica
Tamaño 3144-4388 (aminoácidos)
Peso molecular 357776.4 (Da)
Tipo de proteína Periférica de membrana
Funciones Transporte lipídico
Datos biotecnológicos/médicos
Enfermedades Corea acantocitosis, Síndrome de Cohen, Parkinson y Ataxia cerebelosa
UniProt
[http://www.uniprot.org/uniprot/

VPS13A: CHAC, KIAA0986, Q96RL7
VPS13B:CHS1, COH1, KIAA0532
VPS13C: KIAA1421, Q709C8
VPS13D: KIAA0453, Q5THJ4

VPS13A: CHAC, KIAA0986, Q96RL7
VPS13B:CHS1, COH1, KIAA0532
VPS13C: KIAA1421, Q709C8
VPS13D: KIAA0453, Q5THJ4
]

n/a
[editar datos en Wikidata]

VPS13 (Vacuolar protein sorting-associated protein 13) es una familia de proteínas de membrana periféricas y de gran tamaño, localizadas en zonas de contacto de las membranas celulares (MCS), que participan activamente en una amplia gama de procesos. Entre estos procesos se encuentran el transporte de lípidos entre orgánulos, la retención de proteínas en el aparato de Golgi, la clasificación de proteínas vacuolares y la formación de la membrana de las esporas durante el proceso de esporulación (esto último en levaduras). Además, estas proteínas están involucradas en la preservación de las mitocondrias y la autofagia del retículo endoplasmático.

Las proteínas VPS13 están presentes en todos los organismos eucariotas.[1]​ En concreto, las proteínas homólogas que se encuentran en las células humanas son la VPS13A, la VPS13B, la VPS13C y la VPS13D. Las mutaciones disfuncionales en cualquiera de ellas están estrechamente vinculadas con una serie de enfermedades neurodegenerativas graves, incluida la corea acantocitosis, el síndrome de Cohen, la enfermedad de Parkinson y la ataxia cerebelosa.[2]​

Estructura

Localización celular

Las VPS13 son proteínas periféricas de membrana que se encuentran en diversas zonas de contacto de la membrana (MCS, del inglés: membrane contact sites). Los MCS son regiones de conexión entre las membranas limitantes de diferentes orgánulos y sirven como punto de transferencia de lípidos y otras moléculas provenientes de procesos metabólicos entre orgánulos.

La localización de las VPS13 en diferentes MCS se controla mediante la unión de diferentes proteínas específicas de cada orgánulo, denominadas adaptadores, al dominio de unión del adaptador de las VPS13 (VAB domain, del inglés: VPS13 adaptor binding domain).[3]​ Por ejemplo, la proteína YPT35 se une al dominio VAB de las VPS13 y permite así que estas sean reclutadas en las membranas de los endosomas y de las vacuolas, posibilitando de esta manera el intercambio entre dichos orgánulos; sin embargo, si la proteína MCP1 se une al dominio VAB, la proteína VPS13 se dirige a la mitocondria.[4]​[5]​

En los seres humanos, las proteínas VPS13A, C y D se localizan de forma mayoritaria entre el retículo endoplasmático y otros orgánulos, entre los que se incluyen las zonas de contacto retículo endoplasmático-mitocondria, retículo endoplasmático-endosoma y retículo endoplasmático-cuerpos lipídicos. Por otra parte, es posible que la proteína VPS13B se localice primordialmente en zonas de contacto endosoma-endosoma.[5]​

Mecanismos y funciones

Según los estudios realizados en los últimos años, se sugiere que las proteínas VPS13 participan en el transporte de lípidos entre orgánulos [6]​ gracias a las zonas de contacto localizadas en las membranas celulares (MCS); siendo la ruta que recorre desde el retículo endoplasmático hasta las mitocondrias (a través de vacuolas) en la que mayor actividad parece desarrollar. Este transporte lipídico se da en forma de flujo de lípidos que pasa a través de módulos de transporte en forma de varilla que actúan como canales entre dos membranas y contienen un surco hidrofóbico a lo largo del cual los lípidos pueden deslizarse.[7]​[8]​

Otra ruta en la que se ve implicada es la que incumbe al tráfico de la proteína carboxipeptidasa Y (CPY) a través del aparato de Golgi y de los endosomas hasta llegar finalmente a las vacuolas.

Por otro lado, esta familia de proteínas está también involucrada en la clasificación de proteínas vacuolares, en la retención de proteínas en el aparato de Golgi y en la formación de la membrana de las esporas (que envuelve el núcleo haploide) durante el proceso de esporulación (en el caso de las levaduras).[9]​ También juega un papel importante en la integración de la mitocondria y en el empaquetamiento del retículo endoplasmático en autofagosomas durante su autofagia.[10]​

La VPS13 también parece tener cierta actividad en la estructura ERMES, un complejo proteico que media el transporte de lípidos en los contactos entre el RE y las mitocondrias.[8]​[11]​

Algunos artículos científicos proponen que las VPS13 podrían participar también en otros intercambios biomoleculares entre compartimentos. [12]​

Enfermedades asociadas

Las mutaciones producidas en los genes que codifican las diferentes VPS13 homólogas en humanos están asociadas a la aparición de una serie de trastornos de neurodesarrollo o enfermedades neurodegenerativas; entre ellas la corea acantocitosis, el síndrome de Cohen, la enfermedad de Parkinson y la ataxia cerebelosa.[3]​[6]​[13]​El trasporte defectuoso de lípidos o la ausencia de este en un MCS específico debido a la localización errónea de un homólogo de VPS13 se ha propuesto como una explicación de los diversos trastornos neurológicos resultantes del incorrecto funcionamiento de las proteínas VPS13.

Las mutaciones en el gen codificante de la proteína VPS13A dan lugar a una rara enfermedad hereditaria: la corea acantocitosis, un trastorno caracterizado por la aparición de corea en la edad adulta, neurodegeneración progresiva y morfología anormal de los eritrocitos: acantocitosis. Las mutaciones en VPS13B causan el síndrome de Cohen, un trastorno caracterizado por el retraso psicomotor no progresivo, microcefalia y rasgos faciales característicos, entre otras cosas. Las modificaciones en esta proteína también se han relacionado con autismo y otros trastornos neurológicos. Las mutaciones de VPS13C se asocian a una forma de Párkinson de aparición temprana caracterizada por una progresión rápida y grave de la enfermedad. También se identificó una variación genética en el gen codificante de VPS13D, que contribuye a la mortalidad por choque séptico. [14]​

Estudios genéticos también han revelado que los defectos en la expresión y estructura de estas proteínas también guardan relación con la aparición de otro tipo de enfermedades, como el cáncer o la diabetes.

Tipos de VPS13

Las proteínas VPS13 están clasificadas en 4 subfamilias estrechamente relacionadas:

VPS13A

Estructura 3D de la proteína VPS13A

Esta proteína, también conocida como proteína 13A asociada a la clasificación de proteínas vacuolares, está formada por 3.174 aminoácidos y es codificada por el gen VPS13A en los seres humanos. Es de membrana periférica, asociada a las mitocondrias, el retículo endoplasmático y los adiposomas.[15]​

Se encuentra en diversos lugares:

  • Entre el estrecho contacto del retículo endoplasmático y el mitocondria: su presencia influye en la morfología mitocondrial[16]​
  • Entre el retículo endoplasmático y el adiposoma[17]​
  • Entre la mitocondria y el endosoma[18]​
  • Entre retículo endoplasmático y gotas de lípidos (adiposomas): afecta a su motilidad[19]​[20]​

Contiene un dominio de cortina N-terminal y un motivo FFAT. Este último interactúa con la proteína VAP-A, localizada en el retículo endoplasmático, a través de su dominio FFAT.[21]​ La interacción con las mitocondrias está mediada por su dominio C-terminal. En ausencia de la proteína en las células, disminuyen los sitios de contacto entre el retículo endoplasmático y las mitocondrias y estas se fragmentan y la mitofagia disminuye. En cambio, el número de gotas de lípidos aumenta.

Es necesaria para establecer contacto de membrana entre diversos orgánulos para permitir la transferencia de lípidos. para las mitocondrias y los procesos relacionados con los adiposomas. [22]​Asimismo, puede regular los pasos del ciclo de las proteínas mediante la red trans-Golgi hasta los endosomas, lisosomas y la membrana plasmática.[23]​

VPS13B

Estructura 3D de la proteína VPS13B

La proteína asociada a la clasificación de proteínas vacuolares 13B que en humanos está codificada por el gen VPS13B está compuesta por 4.022 aminoácidos con un total de diez dominios transmembrana y un complejo de patrón de diseños funcionales. [24]​Posee un fosforito-FFAT pero su localización en el retículo endoplasmático aún no ha sido descubierta.[25]​

Está localizada en los siguientes orgánulos:

  • Aparato de Golgi
  • Endosoma
  • Acrosoma[26]​

Es una proteína gigante participante en la clasificación y al transporte del aparato de Golgi, además de estar asociada al crecimiento normal, el desarrollo de las neuronas y el de los adipósitos. También, está asociada al desarrollo de la función de los ojos, el sistema hematológico y el sistema nervioso central; y en el almacenamiento y la distribución de las grasas en el cuerpo humano.[27]​

VPS13C

Estructura 3D de la proteína VPS13C

La proteína asociada a la clasificación de proteínas vacuolares 13C, está compuesta por 3.753 aminoácidos y es codificada por el gen VPS13C. Esta proteína, junto con la VPS13A, contiene un dominio de cortina en su grupo amino y, a su vez, un motivo FFAT. Este último interactúa con las proteínas VAP-A y VAP-B, situadas en el Membrane Contact Sites del RE.

Se encuentra en:

  • Entre el retículo endoplasmático y el endosoma o lisosoma
  • Entre el retículo endoplasmático y el adiposoma
  • Fagóforo

VPS13D

Estructura 3D de la proteína VPS13D

Es proteína de transferencia de lípidos intermembrana, está formada por 4.388 aminoácidos en humano y es codificada por el gen VPS13D.

Se encuentra en:

  • La mitocondria
  • Aparato de Golgi
  • Peroxisoma

Referencias

  1. ↑ Li, PeiQi; Lees, Joshua Aaron; Lusk, C. Patrick; Reinisch, Karin M. (17 de marzo de 2020). «Cryo-EM reconstruction of a VPS13 fragment reveals a long groove to channel lipids between membranes». Journal of Cell Biology 219 (5). ISSN 0021-9525. PMC 7199853. PMID 32182622. doi:10.1083/jcb.202001161. Consultado el 13 de octubre de 2022. 
  2. ↑ Dziurdzik, Samantha Katarzyna; Conibear, Elizabeth (2021-01). «The Vps13 Family of Lipid Transporters and Its Role at Membrane Contact Sites». International Journal of Molecular Sciences (en inglés) 22 (6): 2905. ISSN 1422-0067. PMC 7999203. PMID 33809364. doi:10.3390/ijms22062905. Consultado el 13 de octubre de 2022. 
  3. ↑ a b Park, J.-S.; Hollingsworth, N.M.; Neiman, A.M. (2021). «Genetic Dissection of Vps13 Regulation in Yeast Using Disease Mutations from Human Orthologs». Int.J.Mol.Sci. doi:10.3390/ijms22126200. Consultado el 08-10-2022. 
  4. ↑ Bean, Björn D. M.; Dziurdzik, Samantha K.; Kolehmainen, Kathleen L.; Fowler, Claire M. S.; Kwong, Waldan K.; Grad, Leslie I.; Davey, Michael; Schluter, Cayetana et al. (1 de octubre de 2018). «Competitive organelle-specific adaptors recruit Vps13 to membrane contact sites». The Journal of Cell Biology 217 (10): 3593-3607. ISSN 1540-8140. PMC 6168272. PMID 30018089. doi:10.1083/jcb.201804111. Consultado el 8 de octubre de 2022. 
  5. ↑ a b «InterPro». www.ebi.ac.uk. Consultado el 9 de octubre de 2022. 
  6. ↑ a b Dziurdzik, Samantha Katarzyna; Conibear, Elizabeth (12 de marzo de 2021). «The Vps13 Family of Lipid Transporters and Its Role at Membrane Contact Sites». International Journal of Molecular Sciences 22 (6): 2905. ISSN 1422-0067. PMC 7999203. PMID 33809364. doi:10.3390/ijms22062905. Consultado el 7 de octubre de 2022. 
  7. ↑ Ugur, Berrak; Hancock-Cerutti, William; Leonzino, Marianna; De Camilli, Pietro (2020-12). «Role of VPS13, a protein with similarity to ATG2, in physiology and disease». Current Opinion in Genetics & Development 65: 61-68. ISSN 1879-0380. PMC 7746581. PMID 32563856. doi:10.1016/j.gde.2020.05.027. Consultado el 10 de octubre de 2022. 
  8. ↑ a b Leonzino, Marianna; Reinisch, Karin M.; De Camilli, Pietro (2021-10). «Insights into VPS13 properties and function reveal a new mechanism of eukaryotic lipid transport». Biochimica et biophysica acta. Molecular and cell biology of lipids 1866 (10): 159003. ISSN 1388-1981. PMC 8325632. PMID 34216812. doi:10.1016/j.bbalip.2021.159003. Consultado el 16 de octubre de 2022. 
  9. ↑ «VPS13 | SGD». www.yeastgenome.org. Consultado el 7 de octubre de 2022. 
  10. ↑ Chen, Shuliang; Mari, Muriel; Parashar, Smriti; Liu, Dongmei; Cui, Yixian; Reggiori, Fulvio; Novick, Peter J.; Ferro-Novick, Susan (4 de agosto de 2020). «Vps13 is required for the packaging of the ER into autophagosomes during ER-phagy». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 117 (31): 18530-18539. ISSN 1091-6490. PMC 7414049. PMID 32690699. doi:10.1073/pnas.2008923117. Consultado el 7 de octubre de 2022. 
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Bibliografía

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