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La proteína Aldehído Deshidrogenasa 2 es una proteína de la familia de las aldehído deshidrogenasas, que abarca cerca de 12 proteínas, las cuales catalizan la oxidación de compuestos alifáticos y aldehídos aromáticos. Esta proteína es codificada por el gen ALDH2, también llamada ALDM,ALDHI y ALD-H2.Es la segunda enzima en la ruta metabólica de la degradación de etanol, y esta a su vez, forma parte del metabolismo del alcohol. ^[1] En particular, esta enzima es la responsable de eliminar aldehídos tóxicos catalizando su oxidación en productos no reactivos. ^[2] Esta clasificada como una enzima oxidoreductasa, con el EC NUmber 1.2.1.3, correspondiente a "que utiliza NAD o NADH como aceptor" y que "actúa sobre un aldehído o grupo oxo".^[3]

Se han reportado dos isoformas de aldehído deshidrogenasa en el hígado: Citosólica y Mitocondrial. Se ha encontrado que casi todos los caucásicos tienen ambas isoenzimas, sin embargo, cerca del 50% de los asiáticos del este solo tienen la isoforma citosólica. Se ha reportado una sensibilidad aguda al alcohol más frecuente en individuos asiáticos en comparación con los individuos caucásicos y se cree que puede estar relacionado a la ausencia de la isoenzima mitocondrial.^[4]MU

Función

En condiciones normales, la enzima forma parte del ciclo de la glucólisis y la gluconeogénsis (ver ruta), catalizando la reacción de oxido reducción de un aldehído junto con un NAD (Nicotinamida Adenina Dinucleótido) en un carboxilato y NADH.

${\ce {aldehido+ NAD+ + H2O = carboxilato + NADH.}}$

De la misma manera, la enzima es responsable de la síntesis de acetato desde alcohol, formando parte de la ruta de degradación de etanol que a su vez, forma parte del metabolismo del alcohol.

Mutaciones:

Una de las variantes de esta enzima es causada por un polimorfismo de un solo nucleótido (SNP) en el gen ALDH2.^[5] Este polimorfismo es asociado a una mutación estructural generada por el intercambio del animoácido lisina por glutamato en la posición 487. Los alelos para las subunidades activas de ALDH2 reciben los nombres ALDH2*1 y ALDH2*2. Anteriormente se pensaba que solamente los individuos homocigotos para el alelo ALDH2*2 eran aquellos que no producían la enzima ALDH2. Sin embargo, se decubrió que es un gen dominante; este polimorfismo es causante de una reducción fenotípica en la actividad catalítica tanto en homocigotos como en heterocigotos.^[6]

Cabe señalar que la mutación mencionada anteriormente no es la única causa absoluta al polimorfismo del gen ALDH2*2. Existen otras mutaciones como el intercambio de una Glicina por una Alanina en el exon 12. ^[7]

Ortólogos

Al realizar un árbol filogenético de 56 secuencias de ALDH en humanos, hongos, animales, protozoarios y bacterias, se llegó a la conclusión de que la enzima actual es derivada de cuatro ancenstros comunes, previos a la divergencia de eubacterias y eucariontes^[8] .Como evidencia de esto, existen secuencias muy bien conservadas en organismos como Pan troglodytes, Arabidposis Thaliana , Xenopus laevis, Oryza sativa, entre otros.

Aldehído Deshidrogenasa ALDH2
Estructuras Disponibles
Sinónimos	ALDM, ALDHI, ALD-H2
PDB Uniprot
Locus	12q24.12
Ortólogos	Pan troglodytes Arabidopsis thaliana Xenopus laevis Leishmania major Achromobacter xylosoxidans Oryza sativa subsp. japonica Entre otros...
Afecciones	Sensibilidad aguda al alcohol Susceptibilidad a resaca
EC Number	1.2.1.3

Aldehído Deshidrogenasa
Bases de Datos
Uniprot	Uniprot entry
KEGG	KEGG Entry 1 KEGG Entry 2
OMIM	OMIM entry
NCBI	NCBI Gene
BRENDA	BRENDA entry
BioCyc	BioCyc Entry
HPO	HPO Entry

Implicaciones médicas

Desde hace algunos años (1972) se ha descrito que cantidades de alcohol que no tienen un efecto en personas caucásicas pueden causar enrojecimiento en diferentes partes del cuerpo y síntomas leves de intoxicación por alcohol en personas asiáticas. ^[9] Posteriormente, se propuso que la frecuencia de las intoxicaciones agudas por alcohol en asiáticos estaba relacionada con la cantidad de individuos en los que se ausentaba la isoforma hepática ALDH2 .^[10]

Al momento de ingerir alcohol, la reducción enzimática causada por mutaciones en el gen ALDH2, genera un aumento en la concentración de acetaldehído en el plasma celular provocando un enrojecimiento en diversas partes del cuerpo y otros síntomas vasomotores. ^[11]

Síntomas

Corto Plazo^[12]:

Enrojecimiento Facial
Disforia
Taquicardia
Náusea
Hipotension

Largo Plazo:

Incrementa riesgo a alzheimer
Incrementa riesgo a enfermedades cardiovasculares^[13]

De la misma manera, se han reportado casos en los que la pérdida de función de ALDH2 asociada a la mutación previamente descrita, genera ciertos efectos en los pulmones, los cuales se asemejan al envejecimiento normal de estos. ^[14]

Referencias

↑ Uniprot Consortium (28 de noviembre de 2016). «UniProt: the universal protein knowledgebase» (en inglés). Oxford Academic. Consultado el 15 de septiembre de 2018.
↑ Kanehisa , Furumichi ,Sato, Morishima, Minoru,Miho,Mao, Tanab,Yoko, Kanae (4 January 2017). KEGG: new perspectives on genomes, pathways, diseases and drugs 45 (D1). p. D353–D361. Consultado el 15/09/18.
↑ «EC 1.2.1.3». www.sbcs.qmul.ac.uk. Consultado el 18 de septiembre de 2018.
↑ «ALDH2 aldehyde dehydrogenase 2 family member [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov (en inglés). Consultado el 16 de septiembre de 2018.
↑ Yoshida, A.; Ikawa, M.; Hsu, L. C.; Tani, K. (1985-1). «Molecular abnormality and cDNA cloning of human aldehyde dehydrogenases». Alcohol (Fayetteville, N.Y.) 2 (1): 103-106. ISSN 0741-8329. PMID 4015823. Consultado el 18 de septiembre de 2018.
↑ Harada, S. (2001-4). «[Classification of alcohol metabolizing enzymes and polymorphisms--specificity in Japanese]». Nihon Arukoru Yakubutsu Igakkai Zasshi = Japanese Journal of Alcohol Studies & Drug Dependence 36 (2): 85-106. ISSN 1341-8963. PMID 11398342. Consultado el 18 de septiembre de 2018.
↑ Luo, H. R.; Tu, G. C.; Zhang, Y. P. (2001-12). «Detection of usual and atypical aldehyde dehydrogenase alleles by mismatch amplification mutation assay». Clinical Chemistry and Laboratory Medicine 39 (12): 1195-1197. ISSN 1434-6621. PMID 11798074. doi:10.1515/CCLM.2001.189. Consultado el 18 de septiembre de 2018.
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↑ Goedde, H. W.; Harada, S.; Agarwal, D. P. (2 de octubre de 1979). «Racial differences in alcohol sensitivity: a new hypothesis». Human Genetics 51 (3): 331-334. ISSN 0340-6717. PMID 511165. Consultado el 17 de septiembre de 2018.
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↑ Luo, H. R.; Tu, G. C.; Zhang, Y. P. (2001-12). «Detection of usual and atypical aldehyde dehydrogenase alleles by mismatch amplification mutation assay». Clinical Chemistry and Laboratory Medicine 39 (12): 1195-1197. ISSN 1434-6621. PMID 11798074. doi:10.1515/CCLM.2001.189. Consultado el 18 de septiembre de 2018.
↑ Kuroda, Aoi; Hegab, Ahmed E.; Jingtao, Gao; Yamashita, Shuji; Hizawa, Nobuyuki; Sakamoto, Tohru; Yamada, Hideyasu; Suzuki, Satoshi et al. (04 21, 2017). «Effects of the common polymorphism in the human aldehyde dehydrogenase 2 (ALDH2) gene on the lung». Respiratory Research 18 (1): 69. ISSN 1465-993X. PMC 5399815. PMID 28431562. doi:10.1186/s12931-017-0554-5. Consultado el 19 de septiembre de 2018.
↑ Kuroda, Aoi; Hegab, Ahmed E.; Jingtao, Gao; Yamashita, Shuji; Hizawa, Nobuyuki; Sakamoto, Tohru; Yamada, Hideyasu; Suzuki, Satoshi et al. (04 21, 2017). «Effects of the common polymorphism in the human aldehyde dehydrogenase 2 (ALDH2) gene on the lung». Respiratory Research 18 (1): 69. ISSN 1465-993X. PMC 5399815. PMID 28431562. doi:10.1186/s12931-017-0554-5. Consultado el 19 de septiembre de 2018.

[1] Uniprot Consortium (28 de noviembre de 2016). «UniProt: the universal protein knowledgebase» (en inglés). Oxford Academic. Consultado el 15 de septiembre de 2018.

[2] Kanehisa , Furumichi ,Sato, Morishima, Minoru,Miho,Mao, Tanab,Yoko, Kanae (4 January 2017). KEGG: new perspectives on genomes, pathways, diseases and drugs 45 (D1). p. D353–D361. Consultado el 15/09/18.

[3] «EC 1.2.1.3». www.sbcs.qmul.ac.uk. Consultado el 18 de septiembre de 2018.

[4] «ALDH2 aldehyde dehydrogenase 2 family member [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov (en inglés). Consultado el 16 de septiembre de 2018.

[5] Yoshida, A.; Ikawa, M.; Hsu, L. C.; Tani, K. (1985-1). «Molecular abnormality and cDNA cloning of human aldehyde dehydrogenases». Alcohol (Fayetteville, N.Y.) 2 (1): 103-106. ISSN 0741-8329. PMID 4015823. Consultado el 18 de septiembre de 2018.

[6] Harada, S. (2001-4). «[Classification of alcohol metabolizing enzymes and polymorphisms--specificity in Japanese]». Nihon Arukoru Yakubutsu Igakkai Zasshi = Japanese Journal of Alcohol Studies & Drug Dependence 36 (2): 85-106. ISSN 1341-8963. PMID 11398342. Consultado el 18 de septiembre de 2018.

[7] Luo, H. R.; Tu, G. C.; Zhang, Y. P. (2001-12). «Detection of usual and atypical aldehyde dehydrogenase alleles by mismatch amplification mutation assay». Clinical Chemistry and Laboratory Medicine 39 (12): 1195-1197. ISSN 1434-6621. PMID 11798074. doi:10.1515/CCLM.2001.189. Consultado el 18 de septiembre de 2018.

[8] Yoshida, Akira; Rzhetsky, Andrey; Hsu, Lily C.; Chang, Cheng (1998-02). «Human aldehyde dehydrogenase gene family». European Journal of Biochemistry (en inglés) 251 (3): 549-557. ISSN 0014-2956. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2510549.x. Consultado el 19 de septiembre de 2018.

[9] Wolff, P. H. (28 de enero de 1972). «Ethnic differences in alcohol sensitivity». Science (New York, N.Y.) 175 (4020): 449-450. ISSN 0036-8075. PMID 5007912. Consultado el 17 de septiembre de 2018.

[10] Goedde, H. W.; Harada, S.; Agarwal, D. P. (2 de octubre de 1979). «Racial differences in alcohol sensitivity: a new hypothesis». Human Genetics 51 (3): 331-334. ISSN 0340-6717. PMID 511165. Consultado el 17 de septiembre de 2018.

[11] Luo, H. R.; Tu, G. C.; Zhang, Y. P. (2001-12). «Detection of usual and atypical aldehyde dehydrogenase alleles by mismatch amplification mutation assay». Clinical Chemistry and Laboratory Medicine 39 (12): 1195-1197. ISSN 1434-6621. PMID 11798074. doi:10.1515/CCLM.2001.189. Consultado el 18 de septiembre de 2018.

[12] Luo, H. R.; Tu, G. C.; Zhang, Y. P. (2001-12). «Detection of usual and atypical aldehyde dehydrogenase alleles by mismatch amplification mutation assay». Clinical Chemistry and Laboratory Medicine 39 (12): 1195-1197. ISSN 1434-6621. PMID 11798074. doi:10.1515/CCLM.2001.189. Consultado el 18 de septiembre de 2018.

[13] Kuroda, Aoi; Hegab, Ahmed E.; Jingtao, Gao; Yamashita, Shuji; Hizawa, Nobuyuki; Sakamoto, Tohru; Yamada, Hideyasu; Suzuki, Satoshi et al. (04 21, 2017). «Effects of the common polymorphism in the human aldehyde dehydrogenase 2 (ALDH2) gene on the lung». Respiratory Research 18 (1): 69. ISSN 1465-993X. PMC 5399815. PMID 28431562. doi:10.1186/s12931-017-0554-5. Consultado el 19 de septiembre de 2018.

[14] Kuroda, Aoi; Hegab, Ahmed E.; Jingtao, Gao; Yamashita, Shuji; Hizawa, Nobuyuki; Sakamoto, Tohru; Yamada, Hideyasu; Suzuki, Satoshi et al. (04 21, 2017). «Effects of the common polymorphism in the human aldehyde dehydrogenase 2 (ALDH2) gene on the lung». Respiratory Research 18 (1): 69. ISSN 1465-993X. PMC 5399815. PMID 28431562. doi:10.1186/s12931-017-0554-5. Consultado el 19 de septiembre de 2018.

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 Esta clasificada como una enzima oxidoreductasa, con el EC NUmber 1.2.1.3, correspondiente a "que utiliza NAD o NADH como aceptor" y que "actúa sobre un aldehído o grupo oxo".<ref>{{Cita web|url=http://www.sbcs.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC1/2/1/3.html|título=EC 1.2.1.3|fechaacceso=2018-09-18|sitioweb=www.sbcs.qmul.ac.uk}}</ref>
-Se han reportado dos isoformas de aldehído deshidrogenasa en el hígado: Citosólica y Mitocondrial.  Se ha encontrado que casi todos los caucásicos tienen ambas isoenzimas, sin embargo, cerca del 50% de los asiáticos del este solo tienen la isoforma citosólica. Se ha reportado una sensibilidad aguda al alcohol más frecuente en individuos asiáticos en comparación con los individuos caucásicos y se cree que puede estar relacionado a la ausencia de la isoenzima mitocondrial.<ref>{{Cita web|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/217#gene-expression|título=ALDH2 aldehyde dehydrogenase 2 family member [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI|fechaacceso=2018-09-16|sitioweb=www.ncbi.nlm.nih.gov|idioma=en}}</ref>
+Se han reportado dos isoformas de aldehído deshidrogenasa en el hígado: Citosólica y Mitocondrial.  Se ha encontrado que casi todos los caucásicos tienen ambas isoenzimas, sin embargo, cerca del 50% de los asiáticos del este solo tienen la isoforma citosólica. Se ha reportado una sensibilidad aguda al alcohol más frecuente en individuos asiáticos en comparación con los individuos caucásicos y se cree que puede estar relacionado a la ausencia de la isoenzima mitocondrial.<ref>{{Cita web|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/217#gene-expression|título=ALDH2 aldehyde dehydrogenase 2 family member [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI|fechaacceso=2018-09-16|sitioweb=www.ncbi.nlm.nih.gov|idioma=en}}</ref>MU
 [[Archivo:Protein_ALDH2_PDB_1a4z.png|miniaturadeimagen|Estructura de la proteína ALDH2]][[Archivo:ALDH2 location.png|miniaturadeimagen|Ubicación del gen ALDH2 en el cromosoma 12 de ''Homo sapiens.'' ]]
 == Función ==
-En condiciones normales, la enzima forma parte del ciclo de la glucólisis y la gluconeogénsis, catalizando la reacción de oxido reducción de un aldehído junto con un NAD (Nicotinamida Adenina Dinucleótido) en un carboxilato y NADH.
+En condiciones normales, la enzima forma parte del ciclo de la [[glucólisis]] y la [[Gluconeogénesis|gluconeogénsis]] ([https://www.genome.jp/kegg-bin/show_pathway?hsa00010+217 ver ruta]), catalizando la reacción de oxido reducción de un aldehído junto con un NAD (Nicotinamida Adenina Dinucleótido) en un carboxilato y NADH.
 <chem>aldehido+ NAD+ + H2O = carboxilato + NADH.</chem>
+De la misma manera, la enzima es responsable de la síntesis de acetato desde alcohol, formando parte de la ruta de degradación de etanol que a su vez, forma parte del metabolismo del alcohol.
-==== Regulación Genética ====
+=== Mutaciones: ===
 Una de las variantes de esta enzima es causada por un polimorfismo de un solo nucleótido (SNP) en el gen ALDH2.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4015823|título=Molecular abnormality and cDNA cloning of human aldehyde dehydrogenases|apellidos=Yoshida|nombre=A.|apellidos2=Ikawa|nombre2=M.|fecha=1985-1|publicación=Alcohol (Fayetteville, N.Y.)|volumen=2|número=1|páginas=103–106|fechaacceso=2018-09-18|issn=0741-8329|pmid=4015823|apellidos3=Hsu|nombre3=L. C.|apellidos4=Tani|nombre4=K.}}</ref> Este polimorfismo es asociado a una mutación estructural generada por el intercambio del  animoácido lisina por glutamato en la posición 487. Los alelos para las subunidades activas de ALDH2 reciben los nombres ALDH2*1 y ALDH2*2. Anteriormente se pensaba que solamente los individuos homocigotos para el alelo ALDH2*2 eran aquellos que no producían la enzima ALDH2. Sin embargo, se decubrió que es un gen dominante; este polimorfismo es causante de una reducción fenotípica en la actividad catalítica tanto en homocigotos como en heterocigotos.<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11398342|título=[Classification of alcohol metabolizing enzymes and polymorphisms--specificity in Japanese]|apellidos=Harada|nombre=S.|fecha=2001-4|publicación=Nihon Arukoru Yakubutsu Igakkai Zasshi = Japanese Journal of Alcohol Studies & Drug Dependence|volumen=36|número=2|páginas=85–106|fechaacceso=2018-09-18|issn=1341-8963|pmid=11398342}}</ref>
 Cabe señalar que la mutación mencionada anteriormente no es la única causa absoluta al polimorfismo del gen ALDH2*2. Existen otras mutaciones como el intercambio de una Glicina por una Alanina en el exon 12. <ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11798074|título=Detection of usual and atypical aldehyde dehydrogenase alleles by mismatch amplification mutation assay|apellidos=Luo|nombre=H. R.|apellidos2=Tu|nombre2=G. C.|fecha=2001-12|publicación=Clinical Chemistry and Laboratory Medicine|volumen=39|número=12|páginas=1195–1197|fechaacceso=2018-09-18|issn=1434-6621|doi=10.1515/CCLM.2001.189|pmid=11798074|apellidos3=Zhang|nombre3=Y. P.}}</ref>
+== Ortólogos ==
+Al realizar un árbol filogenético de 56 secuencias de ALDH en humanos, hongos, animales, protozoarios y bacterias, se llegó a la conclusión de que la enzima actual es derivada de cuatro ancenstros comunes, previos a la divergencia de eubacterias y eucariontes<ref>{{Cita publicación|url=https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1046/j.1432-1327.1998.2510549.x|título=Human aldehyde dehydrogenase gene family|apellidos=Yoshida|nombre=Akira|apellidos2=Rzhetsky|nombre2=Andrey|fecha=1998-02|publicación=European Journal of Biochemistry|volumen=251|número=3|páginas=549–557|fechaacceso=2018-09-19|idioma=en|issn=0014-2956|doi=10.1046/j.1432-1327.1998.2510549.x|apellidos3=Hsu|nombre3=Lily C.|apellidos4=Chang|nombre4=Cheng}}</ref> .Como evidencia de esto, existen secuencias muy bien conservadas en organismos como [[Pan troglodytes]], [[Arabidopsis thaliana|Arabidposis Thaliana]] , [[Xenopus laevis]], [[Oryza sativa]], entre otros.
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 Desde hace algunos años (1972) se ha descrito que cantidades de alcohol que no tienen un efecto en personas caucásicas pueden causar enrojecimiento en diferentes partes del cuerpo y síntomas leves de intoxicación por alcohol en personas asiáticas. <ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5007912|título=Ethnic differences in alcohol sensitivity|apellidos=Wolff|nombre=P. H.|fecha=1972-01-28|publicación=Science (New York, N.Y.)|volumen=175|número=4020|páginas=449–450|fechaacceso=2018-09-17|issn=0036-8075|pmid=5007912}}</ref> Posteriormente, se propuso que la frecuencia de las intoxicaciones agudas por alcohol en asiáticos estaba relacionada con la cantidad de individuos en los que se ausentaba la isoforma hepática ALDH2 .<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/511165|título=Racial differences in alcohol sensitivity: a new hypothesis|apellidos=Goedde|nombre=H. W.|apellidos2=Harada|nombre2=S.|fecha=1979-10-02|publicación=Human Genetics|volumen=51|número=3|páginas=331–334|fechaacceso=2018-09-17|issn=0340-6717|pmid=511165|apellidos3=Agarwal|nombre3=D. P.}}</ref>
 Al momento de ingerir alcohol, la reducción enzimática causada por mutaciones en el gen ALDH2, genera un aumento en la concentración de acetaldehído en el plasma celular provocando un enrojecimiento en diversas partes del cuerpo y otros síntomas vasomotores. <ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11798074|título=Detection of usual and atypical aldehyde dehydrogenase alleles by mismatch amplification mutation assay|apellidos=Luo|nombre=H. R.|apellidos2=Tu|nombre2=G. C.|fecha=2001-12|publicación=Clinical Chemistry and Laboratory Medicine|volumen=39|número=12|páginas=1195–1197|fechaacceso=2018-09-18|issn=1434-6621|doi=10.1515/CCLM.2001.189|pmid=11798074|apellidos3=Zhang|nombre3=Y. P.}}</ref>
-== Síntomas ==
+=== Síntomas ===
-=== Corto Plazo<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11798074|título=Detection of usual and atypical aldehyde dehydrogenase alleles by mismatch amplification mutation assay|apellidos=Luo|nombre=H. R.|apellidos2=Tu|nombre2=G. C.|fecha=2001-12|publicación=Clinical Chemistry and Laboratory Medicine|volumen=39|número=12|páginas=1195–1197|fechaacceso=2018-09-18|issn=1434-6621|doi=10.1515/CCLM.2001.189|pmid=11798074|apellidos3=Zhang|nombre3=Y. P.}}</ref>: ===
+==== Corto Plazo<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11798074|título=Detection of usual and atypical aldehyde dehydrogenase alleles by mismatch amplification mutation assay|apellidos=Luo|nombre=H. R.|apellidos2=Tu|nombre2=G. C.|fecha=2001-12|publicación=Clinical Chemistry and Laboratory Medicine|volumen=39|número=12|páginas=1195–1197|fechaacceso=2018-09-18|issn=1434-6621|doi=10.1515/CCLM.2001.189|pmid=11798074|apellidos3=Zhang|nombre3=Y. P.}}</ref>: ====
 * Enrojecimiento Facial
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 * Hipotension
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+* Incrementa riesgo a alzheimer
+* Incrementa riesgo a enfermedades cardiovasculares<ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28431562|título=Effects of the common polymorphism in the human aldehyde dehydrogenase 2 (ALDH2) gene on the lung|apellidos=Kuroda|nombre=Aoi|apellidos2=Hegab|nombre2=Ahmed E.|fecha=04 21, 2017|publicación=Respiratory Research|volumen=18|número=1|páginas=69|fechaacceso=2018-09-19|issn=1465-993X|doi=10.1186/s12931-017-0554-5|pmc=PMC5399815|pmid=28431562|apellidos3=Jingtao|nombre3=Gao|apellidos4=Yamashita|nombre4=Shuji|apellidos5=Hizawa|nombre5=Nobuyuki|apellidos6=Sakamoto|nombre6=Tohru|apellidos7=Yamada|nombre7=Hideyasu|apellidos8=Suzuki|nombre8=Satoshi|apellidos9=Ishii|nombre9=Makoto}}</ref>
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+De la misma manera, se han reportado casos en los que la pérdida de función de ALDH2 asociada a la mutación previamente descrita, genera ciertos efectos en los pulmones, los cuales se asemejan al envejecimiento normal de estos. <ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28431562|título=Effects of the common polymorphism in the human aldehyde dehydrogenase 2 (ALDH2) gene on the lung|apellidos=Kuroda|nombre=Aoi|apellidos2=Hegab|nombre2=Ahmed E.|fecha=04 21, 2017|publicación=Respiratory Research|volumen=18|número=1|páginas=69|fechaacceso=2018-09-19|issn=1465-993X|doi=10.1186/s12931-017-0554-5|pmc=PMC5399815|pmid=28431562|apellidos3=Jingtao|nombre3=Gao|apellidos4=Yamashita|nombre4=Shuji|apellidos5=Hizawa|nombre5=Nobuyuki|apellidos6=Sakamoto|nombre6=Tohru|apellidos7=Yamada|nombre7=Hideyasu|apellidos8=Suzuki|nombre8=Satoshi|apellidos9=Ishii|nombre9=Makoto}}</ref>
 == Referencias ==