Translocasa de la membrana externa

De Wikipedia, la enciclopedia libre
(Redirigido desde «Traslocasa de la membrana externa»)
Subunidad receptora de importación mitocondrial específica de plantas TOM20
Identificadores
Símbolo TOM20_planta
Pfam PF06552
InterPro IPR010547
Estructuras PDB disponibles:
PDB 1zu2 A:7-145
[editar datos en Wikidata]
Familia TOM7
Identificadores
Símbolo Tom7
Pfam PF08038
InterPro IPR012621
[editar datos en Wikidata]
subunidad de importación mitocondrial Tom22
Identificadores
Símbolo Tom22
Pfam PF04281
InterPro IPR005683
TCDB 3.A.8
[editar datos en Wikidata]

La traslocasa de la membrana externa (TOM, siglas en inglés de translocase of the outer membrane) es un complejo proteico que se encuentra en la membrana mitocondrial externa de la mitocondria. Su función es permitir el movimiento de proteínas a través de esta barrera y hacia el interior del espacio intermembranoso mitocondrial. La mayoría de las proteínas que se necesitan en la función mitocondrial se codifican en el núcleo celular. La membrana externa de la mitocondria es impermeable a moléculas con un tamaño mayor de 5000 Daltons.[1]​ El TOM traslocasa de la membrana interna (TIM) para traslocar proteínas al interior de la mitocondria. Muchas de las proteínas del complejo TOM, como TOMM22, fueron identificadas en primer lugar en Neurospora crassa y Saccharomyces cerevisiae.[2]​

El complejo completo de proteín-traslocasa mitocondrial incluye al menos 19 proteínas: algunas chaperonas, cuatro proteínas del receptor de importación de la traslocasa de la membrata externa, cinco proteínas del complejo de canal Tom, cinco proteínas de la traslocasa de la membrana interna (Tim) y tres proteínas "motor".

Etiquetado de proteínas para la mitocondria[editar]

Existen varias vías de importación mitocondrial que existen para facilitar la importación de las proteínas precursoras a los subcompartimentos mitocondriales de destino. HSP90 contribuye a la entrega de la proteína premitocondrial al complejo tom en un proceso dependiente de ATP.[3]​ Muchas proteínas precursoras (es decir, las destinadas a la matriz) contienen presecuencias amino-terminal que portan la información requerida para su transporte a la matriz mitocondrial.[4]​ Estas señales de importación a la matriz contienen generalmente entre 10 y 80 residuos de aminoácidos que adoptan una conformación en α-hélice anfipática,[5]​ y contienen una cara positiva y otra hidrofóbica. Una vez que el precursor alcanza la matriz, la presecuencia es típicamente escindida por la peptidasa que procesa la matriz.[6]​ Las proteínas que son etiquetadas para otros subcompartimientos de la mitocondria, como el espacio de intermembrana y la membrana mitocondrial interna contienen señales de destino internas. Estas tienen una naturaleza indefinible y son inconsistentes en sus patrones. Las proteínas que están marcadas para formar parte de la membrana externa también tienen señales de destino internas,y aún no han sido todas identificadas. Incluyen proteínas con estructura de barril-β,[7]​ como Tom40. Sin embargo, algunas proteínas destinadas para la membrana mitocondrial externa contienen un domino de cola hidrofóbica que ancla la proteína a la membrana.[8]​

Miembros del complejo[editar]

Esquema de un complejo TOM en la membrana externa mitocondrial.

La translocasa de la membrana externa es un complejo formado por, Tom22, y Tom20, junto con Tom40, Tom7, Tom6, y Tom5. Tom20 y Tom22 son los receptores de la preproteína, que son responsables del reconocimiento de la presecuencia escincible que poseen las proteínas etiquetadas para el compartimento mitocondrial.[9]​ Tom70 también es un receptor de la preproteína y podría reconocer algunas presecuencias escindible, aunque principalmente es responsable del reconocimiento de proteínas no escindibles y actúa como un punto de unión a chaperonas.[10]​[6]​ Tom22 está anclada a la membrana externa por un único segmento de transmembrana y también juega un papel en la estabilización del complejo TOM.[11]​ Tom40 es el elemento nuclear de la translocasa y se acompleja con Tom22 con una masa de aproximadamente 350 KDaltons.[12]​ Forma el canal central de conducción de la proteína con un diámetro de aproximadamente 2.5 nm.[12]​ El Tom22 humano tiene aproximadamente 15.5k KDaltos y se acompleja con Tom20.[13]​ El extremo N-terminal de Tom22 se proyecta hacia el citosol y está implicado en la unión a la preproteína.[13]​

Proteínas humanas[editar]

TOM22, TOM7, TOM7

Referencias[editar]

  1. ↑ Alberts, Bruce; Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (1994). Molecular Biology of the Cell. Nueva York: Garland Publishing Inc. ISBN 0815332181. 
  2. ↑ Seki N, Moczko M, Nagase T, et al. (1996). «A human homolog of the mitochondrial protein import receptor Mom19 can assemble with the yeast mitochondrial receptor complex.». FEBS Lett. 375 (3): 307-10. PMID 7498524. doi:10.1016/0014-5793(95)01229-8. 
  3. ↑ Humphries AD, Streimann IC, Stojanovski D, Johnston AJ, Yano M, Hoogenraad NJ, Ryan MT (marzo de 2005). «Dissection of the mitochondrial import and assembly pathway for human Tom40». J Biol Chem. 280 (12): 11535-43. PMID 15644312. doi:10.1074/jbc.M413816200. 
  4. ↑ Saitoh T, Igura M, Obita T, Ose T, Kojima R, Maenaka K, Endo T, Kohda D (noviembre de 2007). «Tom20 recognizes mitochondrial presequences through dynamic equilibrium among multiple bound states». EMBO J. 26 (22): 4777-87. PMC 2080804. PMID 17948058. doi:10.1038/sj.emboj.7601888. 
  5. ↑ Tokatlidis K, Vial S, Luciano P, Vergnolle M, Clémence S (2000). «Membrane protein import in yeast mitochondria». Biochem. Soc. Trans. 28 (4): 495-9. PMID 10961947. doi:10.1042/0300-5127:0280495. 
  6. ↑ a b Young JC, Hoogenraad NJ, Hartl FU (enero de 2003). «Molecular chaperones Hsp90 and Hsp70 deliver preproteins to the mitochondrial import receptor Tom70». Cell 112 (1): 41-50. PMID 12526792. doi:10.1016/S0092-8674(02)01250-3. 
  7. ↑ Bolender N, Sickmann A, Wagner R, Meisinger C, Pfanner N (enero de 2008). «Multiple pathways for sorting mitochondrial precursor proteins». EMBO Rep. 9 (1): 42-9. PMC 2246611. PMID 18174896. doi:10.1038/sj.embor.7401126. 
  8. ↑ Koehler CM, Merchant S, Schatz G (noviembre de 1999). «How membrane proteins travel across the mitochondrial intermembrane space». Trends Biochem. Sci. 24 (11): 428-32. PMID 10542408. doi:10.1016/S0968-0004(99)01462-0. 
  9. ↑ Ryan MT, Müller H, Pfanner N (julio de 1999). «Functional staging of ADP/ATP carrier translocation across the outer mitochondrial membrane». J. Biol. Chem. 274 (29): 20619-27. PMID 10400693. doi:10.1074/jbc.274.29.20619. 
  10. ↑ Asai T, Takahashi T, Esaki M, Nishikawa S, Ohtsuka K, Nakai M, Endo T (mayo de 2004). «Reinvestigation of the requirement of cytosolic ATP for mitochondrial protein import». J. Biol. Chem. 279 (19): 19464-70. PMID 15001571. doi:10.1074/jbc.M401291200. 
  11. ↑ Endres M, Neupert W, Brunner M (junio de 1999). «Transport of the ADP/ATP carrier of mitochondria from the TOM complex to the TIM22.54 complex». EMBO J. 18 (12): 3214-21. PMC 1171402. PMID 10369662. doi:10.1093/emboj/18.12.3214. 
  12. ↑ a b Ahting U, Thieffry M, Engelhardt H, Hegerl R, Neupert W, Nussberger S (2001). «Tom40, the Pore-forming Component of the Protein-conducting TOM Channel in the Outer Membrane of Mitochondria». J. Cell Biol. 153: 1151-60. PMID 11402060. doi:10.1083/jcb.153.6.1151. 
  13. ↑ a b Yano M, Hoogenraad N, Terada K, Mori M (2000). «Identification and functional analysis of human Tom22 for protein import into mitochondria». Mol Cell Biol. 20 (19): 7205-13. PMID 10982837. doi:10.1128/MCB.20.19.7205-7213.2000. 

Véase también[editar]

Obtenido de «https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Translocasa_de_la_membrana_externa&oldid=154185862»